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- PDB-2zkt: Structure of PH0037 protein from Pyrococcus horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zkt
タイトルStructure of PH0037 protein from Pyrococcus horikoshii
要素2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
キーワードISOMERASE / phosphonopyruvate decarboxylase / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase activity / glycolytic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Metalloenzyme domain / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, prokaryotes / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase superfamily / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily ...Metalloenzyme domain / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, prokaryotes / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase superfamily / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lokanath, N.K. / Pampa, K.J. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of PH0037 protein from Pyrococcus horikoshii
著者: Lokanath, N.K. / Pampa, K.J. / Kunishima, N.
履歴
登録2008年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,3188
ポリマ－90,9762
非ポリマー3426
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子

A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子

A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,97712
ポリマ－136,4643
非ポリマー5139
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area39580 Å2
手法PISA
3
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子

B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子

B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,97712
ポリマ－136,4643
非ポリマー5139
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area44660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.900, 155.900, 230.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-519-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / phosphonopyruvate decarboxylase / Phosphoglyceromutase / BPG-independent PGAM / aPGAM


分子量: 45487.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: apgM / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: O57742, EC: 5.4.2.1
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.55 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.6
詳細: 18% PEG 20K, 0.1M Tris_Hcl, 0.5M licl2, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1.282247, 1.282786, 1.33
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月21日 / 詳細: graphite
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.2822471
21.2827861
31.331
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 39490 / Num. obs: 39476 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 10.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 18.135 / SU ML: 0.197 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.398 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28556 2104 5.1 %RANDOM
Rwork0.27705 ---
obs0.27749 39474 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.521 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5493 0 6 221 5720
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.441.9837529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.4625701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.56324.257249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13715996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1921537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2827
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2740.22721
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.23775
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3310.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.6130.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2481.53632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96125609
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.36432199
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.244.51920
LS精密化 シェル解像度: 2.401→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 157 -
Rwork0.294 2721 -
obs--98.97 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.3844 Å / Origin y: 21.5945 Å / Origin z: 61.4785 Å
111213212223313233
T0.0249 Å2-0.0488 Å2-0.022 Å2--0.0552 Å20.0269 Å2---0.0119 Å2
L0.1949 °2-0.0349 °20.0332 °2-0.1306 °2-0.0079 °2--0.4105 °2
S-0.0352 Å °0.057 Å °0.0164 Å °-0.0125 Å °-0.0083 Å °-0.0297 Å °-0.1455 Å °0.0694 Å °0.0435 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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