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万見
- PDB-2zgc: Crystal Structure of Active Human Granzyme M -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zgc
タイトルCrystal Structure of Active Human Granzyme M
要素Granzyme M
キーワードHYDROLASE / Serine Protease / Cytolysis / Glycoprotein / Secreted / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


Alternative complement activation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / T cell mediated cytotoxicity / killing of cells of another organism / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Wu, L.F. / Wang, L. / Hua, G.Q. / Liu, K. / Zhai, Y.J. / Sun, F. / Fan, Z.S.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for proteolytic specificity of the human apoptosis-inducing granzyme M
著者: Wu, L. / Wang, L. / Hua, G. / Liu, K. / Yang, X. / Zhai, Y. / Bartlam, M. / Sun, F. / Fan, Z.
履歴
登録2008年1月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Granzyme M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5175
ポリマ－26,1331
非ポリマー3844
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.391, 74.391, 113.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Granzyme M / Met-ase / Natural killer cell granular protease / HU-Met-1 / Met-1 serine protease


分子量: 26132.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Inclusion bodies / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GZMM, MET1 / プラスミド: pET26b-GzmM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: UniProt: P51124, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M BICINE, 0.2M Li2SO4, 0.1M MGCL2, 19% PEG3350, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. all: 26720 / Num. obs: 26319 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 1.96→2.01 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / Num. unique all: 1596 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DST

1dst


解像度: 1.96→32.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 6.523 / SU ML: 0.1 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25701 1327 5.1 %RANDOM
Rwork0.20925 ---
obs0.21166 24940 98.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.285 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.02 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.05 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.287 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→32.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 20 282 2050
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221813
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7261.9852465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3985232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.5821.09464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.70115307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3081519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021331
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2859
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21193
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2230.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1110.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0831.51182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63221856
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5343703
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8664.5608
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.011 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 89 -
Rwork0.24 1710 -
obs--92.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4324-1.07810.56562.8581-1.45842.90030.0658-0.0896-0.12810.03940.06760.15140.084-0.1312-0.1334-0.21050.0458-0.0263-0.23260.0005-0.197121.210212.867117.7424
23.247-3.5815-0.99938.1605-3.23214.77-0.5375-0.343-0.07570.382-0.00880.2560.17730.17980.54630.0309-0.02740.03090.11110.0340.105922.277814.957222.2377
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2311 - 231
2X-RAY DIFFRACTION2AB - E241 - 2441

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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