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万見
- PDB-2z32: Crystal structure of Keap1 complexed with Prothymosin alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z32
タイトルCrystal structure of Keap1 complexed with Prothymosin alpha
要素
  • Kelch-like ECH-associated protein 1
  • Prothymosin alpha
キーワードTRANSCRIPTION / Kelch domain / b-propellor domain / Nrf2 regulation / Prothymosin-a interactor / Cytoplasm / Kelch repeat / Nucleus / Transcription regulation / Ubl conjugation / Acetylation / Phosphorylation / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / regulation of epidermal cell differentiation / Neddylation / Ub-specific processing proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of response to oxidative stress / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / transcription regulator inhibitor activity ...histone chaperone activity / regulation of epidermal cell differentiation / Neddylation / Ub-specific processing proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of response to oxidative stress / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / transcription regulator inhibitor activity / inclusion body / cellular response to interleukin-4 / actin filament / centriolar satellite / disordered domain specific binding / chromatin organization / midbody / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of autophagy / protein ubiquitination / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prothymosin/parathymosin / Prothymosin/parathymosin family / Kelch-type beta propeller / Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch ...Prothymosin/parathymosin / Prothymosin/parathymosin family / Kelch-type beta propeller / Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothymosin alpha / Kelch-like ECH-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Structural analysis of the complex of Keap1 with a prothymosin alpha peptide
著者: Padmanabhan, B. / Nakamura, Y. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年5月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like ECH-associated protein 1
B: Prothymosin alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2777
ポリマ－36,7972
非ポリマー4805
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-63.7 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.515, 103.515, 56.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like ECH-associated protein 1 / Cytosolic inhibitor of Nrf2 / INrf2 / Keap1


分子量: 35006.277 Da / 分子数: 1 / 断片: Keap1-DC, UNP residues 309-607 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Keap1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus (DE3)_RIL / 参照: UniProt: Q9Z2X8
#2: タンパク質・ペプチド Prothymosin alpha


分子量: 1790.664 Da / 分子数: 1 / 断片: Prothymosin-a peptide, UNP residues 39-54 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthetic peptide; This sequence occurs naturally in mouse.
参照: UniProt: P26350
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Ammonium sulfate, Li2SO4, Na Citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 23352 / Num. obs: 21733 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.228 / Num. unique all: 2299 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDN ENTRY 1X2J

1x2j


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.64 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22317 1119 5.2 %RANDOM
Rwork0.16598 ---
obs0.16879 20530 92.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.266 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.66 Å2-0.83 Å20 Å2
2---1.66 Å20 Å2
3---2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2316 0 25 250 2591
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0212394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6191.9433265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.415305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.08823.07114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.22615351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7591521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.21091
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21613
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2180.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2531.51532
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.02122395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8153998
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2364.5870
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 88 -
Rwork0.176 1571 -
obs--99.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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