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- PDB-5nkp: Crystal structure of the human KLHL3 Kelch domain in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nkp
タイトルCrystal structure of the human KLHL3 Kelch domain in complex with a WNK3 peptide
要素
  • Kelch-like protein 3
  • Serine/threonine-protein kinase WNK3
キーワードTRANSFERASE / Kelch domain
機能・相同性
機能・相同性情報


distal tubule morphogenesis / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of pancreatic juice secretion / monoatomic ion homeostasis / renal sodium ion absorption / regulation of calcium ion import / positive regulation of sodium ion transport / osmosensory signaling pathway / potassium ion homeostasis / membraneless organelle assembly ...distal tubule morphogenesis / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of pancreatic juice secretion / monoatomic ion homeostasis / renal sodium ion absorption / regulation of calcium ion import / positive regulation of sodium ion transport / osmosensory signaling pathway / potassium ion homeostasis / membraneless organelle assembly / positive regulation of calcium ion transport / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of blood-brain barrier / cullin family protein binding / bicellular tight junction / negative regulation of protein localization to plasma membrane / transporter activator activity / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction / macroautophagy / molecular condensate scaffold activity / Stimuli-sensing channels / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / actin binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / gene expression / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 3 / : / : / WNK CCTL2 domain / Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / Kelch-type beta propeller / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch ...Kelch-like protein 3 / : / : / WNK CCTL2 domain / Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / Kelch-type beta propeller / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch motif / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Serine/threonine-protein kinase WNK3 / Kelch-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chen, Z. / Sorrell, F.J. / Pinkas, D.M. / Williams, E. / Mathea, S. / Goubin, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Burgess-Brown, N. ...Chen, Z. / Sorrell, F.J. / Pinkas, D.M. / Williams, E. / Mathea, S. / Goubin, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Burgess-Brown, N. / Bountra, C. / Bullock, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the human KLHL3 Kelch domain in complex with a WNK3 peptide
著者: Chen, Z. / Sorrell, F.J. / Pinkas, D.M. / Williams, E. / Mathea, S. / Goubin, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Burgess-Brown, N. / Bountra, C. / Bullock, A.
履歴
登録2017年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like protein 3
B: Kelch-like protein 3
D: Serine/threonine-protein kinase WNK3
C: Serine/threonine-protein kinase WNK3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9948
ポリマ－65,6964
非ポリマー2984
水77543
1
A: Kelch-like protein 3
D: Serine/threonine-protein kinase WNK3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1115
ポリマ－32,8482
非ポリマー2633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11690 Å2
手法PISA
2
B: Kelch-like protein 3
C: Serine/threonine-protein kinase WNK3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8833
ポリマ－32,8482
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.660, 169.720, 123.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-549-

CYS

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like protein 3


分子量: 31529.459 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 298-587 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL3, KIAA1129 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UH77
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase WNK3 / Protein kinase lysine-deficient 3 / Protein kinase with no lysine 3


分子量: 1318.342 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 537-547 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9BYP7, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 6% PEG4K -- 0.1M acetate pH 5.1

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50.03 Å / Num. obs: 22387 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 44.29 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.387 / Rpim(I) all: 0.109 / Rrim(I) all: 0.403 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.8713.62.2052236116420.490.6152.291.4100
12.52-50.0311.30.0633142930.9990.0190.0633098.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å50.03 Å
Translation2.8 Å50.03 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimless0.5.26データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CH9

4ch9


解像度: 2.8→50.025 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2472 1101 4.92 %
Rwork0.2288 --
obs0.2298 22358 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 59.34 Å2 / Biso mean: 38.0573 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→50.025 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4494 0 21 43 4558
Biso mean--43.81 37.51 -
残基数----596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134597
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1296250
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.346685
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0531614
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.8-2.92740.36531480.322426072755
2.9274-3.08170.30811410.302626072748
3.0817-3.27480.34971340.292626462780
3.2748-3.52760.29491450.267326172762
3.5276-3.88250.25341340.233826282762
3.8825-4.4440.2091210.191726772798
4.444-5.59770.19221360.176226902826
5.5977-50.0330.19261420.202427852927
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.2051 Å / Origin y: 26.2355 Å / Origin z: 2.1074 Å
111213212223313233
T0.387 Å20.0089 Å2-0.0144 Å2-0.385 Å20.0346 Å2--0.4243 Å2
L0.8169 °20.3411 °20.6158 °2-0.4362 °20.7135 °2--1.3343 °2
S0.0876 Å °-0.0793 Å °-0.0882 Å °0.1215 Å °-0.0196 Å °-0.0258 Å °0.2361 Å °0.0327 Å °-0.0801 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA300 - 585
2X-RAY DIFFRACTION1allB297 - 585
3X-RAY DIFFRACTION1allD537 - 546
4X-RAY DIFFRACTION1allC537 - 547
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 61
6X-RAY DIFFRACTION1allF1
7X-RAY DIFFRACTION1allG1
8X-RAY DIFFRACTION1allG2
9X-RAY DIFFRACTION1allG3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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