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- PDB-4ch9: Crystal structure of the human KLHL3 Kelch domain in complex with... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ch9 | ||||||
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Title | Crystal structure of the human KLHL3 Kelch domain in complex with a WNK4 peptide | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX / KLHL3 / UBIQUITIN / ADAPTOR PROTEIN / PROTEIN-BINDING / KELCH REPEAT / WNK SIGNALLING PATHWAY | ||||||
Function / homology | ![]() distal tubule morphogenesis / aldosterone secretion / renal sodium ion transport / regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of pancreatic juice secretion / protein kinase C signaling / monoatomic ion homeostasis / negative regulation of sodium ion transport / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / intracellular chloride ion homeostasis ...distal tubule morphogenesis / aldosterone secretion / renal sodium ion transport / regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of pancreatic juice secretion / protein kinase C signaling / monoatomic ion homeostasis / negative regulation of sodium ion transport / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / macrophage activation / potassium ion homeostasis / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of protein localization to plasma membrane / chloride transport / chloride ion binding / ion channel inhibitor activity / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / cullin family protein binding / response to dietary excess / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / sodium ion transmembrane transport / bicellular tight junction / calcium ion homeostasis / protein K48-linked ubiquitination / potassium ion transmembrane transport / ERK1 and ERK2 cascade / macroautophagy / protein localization / Stimuli-sensing channels / regulation of blood pressure / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to xenobiotic stimulus / Neddylation / actin binding / gene expression / cell body / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein ubiquitination / intracellular signal transduction / inflammatory response / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / structural molecule activity / signal transduction / protein-containing complex / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sorrell, F.J. / Schumacher, F.R. / Kurz, T. / Alessi, D.R. / Newman, J. / Goubin, S. / Chalk, R. / Kopec, J. / Tallant, C. / Williams, E. ...Sorrell, F.J. / Schumacher, F.R. / Kurz, T. / Alessi, D.R. / Newman, J. / Goubin, S. / Chalk, R. / Kopec, J. / Tallant, C. / Williams, E. / Krojer, T. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and Biochemical Characterisation of the Klhl3-Wnk Kinase Interaction Important in Blood Pressure Regulation. Authors: Schumacher, F. / Sorrell, F.J. / Alessi, D.R. / Bullock, A.N. / Kurz, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 447.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 42.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4chbC ![]() 2xn4S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-1, 0.005915, -0.000156), Vector: |
-
Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 31529.459 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: KELCH DOMAIN, RESIDUES 298-587 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 1309.270 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 557-567 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() References: UniProt: Q96J92, non-specific serine/threonine protein kinase |
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-Non-polymers , 4 types, 584 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.1 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.3 Details: SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSTION, 25-35 % PEG 4000, 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M ACETATE (PH 4.3), 293 K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 21, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.84→73.4 Å / Num. obs: 49110 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.84→1.88 Å / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 86.3 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2XN4 Resolution: 1.84→73.402 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.45 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.84→73.402 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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