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- PDB-2z0p: Crystal structure of PH domain of Bruton's tyrosine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z0p
タイトルCrystal structure of PH domain of Bruton's tyrosine kinase
要素Tyrosine-protein kinase BTK
キーワードSIGNALING PROTEIN / PH domain / PIP3C4 / ATP-binding / Disease mutation / Kinase / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphorylation / SH2 domain / SH3 domain / Transferase / Tyrosine-protein kinase / Zinc-finger / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / regulation of B cell apoptotic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / regulation of B cell apoptotic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / neutrophil homeostasis / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of type I hypersensitivity / cellular response to interleukin-7 / MyD88 deficiency (TLR2/4) / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of immunoglobulin production / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / B cell activation / negative regulation of B cell proliferation / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mesoderm development / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / phospholipase binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of phagocytosis / cell maturation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / apoptotic signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / calcium-mediated signaling / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / G beta:gamma signalling through BTK / cellular response to reactive oxygen species / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / G alpha (12/13) signalling events / DAP12 signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / ER-Phagosome pathway / cytoplasmic vesicle / G alpha (q) signalling events / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / response to lipopolysaccharide / intracellular signal transduction / membrane raft / protein phosphorylation / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / : / PH domain / PH domain profile. ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / : / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4PT / Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Mishima, C. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the Bruton's tyrosine kinase PH domain with phosphatidylinositol
著者: Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Mishima, C. / Akasaka, R. / Shirouzu, M. / Fukui, Y. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年7月8日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK
C: Tyrosine-protein kinase BTK
D: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,05912
ポリマ－79,9324
非ポリマー3,1278
水1,22568
1
A: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7653
ポリマ－19,9831
非ポリマー7822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7653
ポリマ－19,9831
非ポリマー7822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7653
ポリマ－19,9831
非ポリマー7822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7653
ポリマ－19,9831
非ポリマー7822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5306
ポリマ－39,9662
非ポリマー1,5644
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area17060 Å2
手法PISA
6
C: Tyrosine-protein kinase BTK
D: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5306
ポリマ－39,9662
非ポリマー1,5644
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.417, 62.499, 117.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein kinase BTK / Bruton tyrosine kinase / Agammaglobulinaemia tyrosine kinase / ATK / B cell progenitor kinase / BPK


分子量: 19983.014 Da / 分子数: 4 / 断片: PH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06187, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-4PT / (2R)-3-{[(S)-{[(2S,3R,5S,6S)-2,6-DIHYDROXY-3,4,5-TRIS(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-(1-HYDROXY BUTOXY)PROPYL BUTYRATE / DIC4-PHOSPHATIDYLINOSITOL(3,4,5)TRISPHOSPHATE


分子量: 716.350 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H36O22P4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2M Li2SO4, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→29.67 Å / Num. obs: 26621 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 48.8 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 2.58→2.67 Å / Rsym value: 0.114 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BTK

1btk


解像度: 2.58→29.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1076225.33 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 1283 4.8 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 26609 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.8175 Å2 / ksol: 0.353675 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.81 Å20 Å2-8.22 Å2
2--22.21 Å20 Å2
3----16.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→29.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5296 0 146 68 5510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.232.5
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.431 196 4.6 %
Rwork0.334 4049 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4its.paramits.top
X-RAY DIFFRACTION54pt_3.param4pt_3.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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