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- PDB-2yvc: Crystal structure of the Radixin FERM domain complexed with the N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yvc
タイトルCrystal structure of the Radixin FERM domain complexed with the NEP cytoplasmic tail
要素
  • Neprilysin
  • Radixin
キーワードCELL ADHESION / Protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Physiological factors / regulation of adherens junction organization / neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / stereocilium base / regulation of organelle assembly / microvillus assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...Physiological factors / regulation of adherens junction organization / neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / stereocilium base / regulation of organelle assembly / microvillus assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / positive regulation of early endosome to late endosome transport / oligopeptidase activity / amygdala development / regulation of Rap protein signal transduction / Recycling pathway of L1 / exopeptidase activity / substance P catabolic process / cellular response to UV-A / positive regulation of protein localization to early endosome / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / cell tip / : / peptide metabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / barbed-end actin filament capping / cardiolipin binding / stereocilium / cellular response to thyroid hormone stimulus / establishment of endothelial barrier / apical protein localization / positive regulation of neurogenesis / cellular response to UV-B / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylserine binding / cellular response to cytokine stimulus / protein kinase A binding / neuron projection terminus / microvillus / cleavage furrow / amyloid-beta clearance / brush border / replicative senescence / amyloid-beta metabolic process / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / angiotensin maturation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ruffle / metallocarboxypeptidase activity / peptide binding / Neutrophil degranulation / cell adhesion molecule binding / T-tubule / lung development / sensory perception of pain / placenta development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / protein catabolic process / cell periphery / protein localization to plasma membrane / hippocampus development / filopodium / adherens junction / kidney development / trans-Golgi network / establishment of protein localization / protein processing / metalloendopeptidase activity / response to estrogen / multicellular organism growth / memory / apical part of cell / metallopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / synaptic vesicle / myelin sheath / peptidase activity / regulation of cell shape / lamellipodium / ATPase binding / presynapse / actin binding / cytoplasmic vesicle / midbody / endopeptidase activity / learning or memory / early endosome / apical plasma membrane / ciliary basal body / membrane raft / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / centrosome / synapse / dendrite / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal ...Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Acyl-CoA Binding Protein / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Roll / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Radixin / Neprilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Terawaki, S. / Kitano, K. / Hakoshima, T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for type II membrane protein binding by ERM proteins revealed by the radixin-neutral endopeptidase 24.11 (NEP) complex
著者: Terawaki, S. / Kitano, K. / Hakoshima, T.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of the membrane-targeting and unmasking mechanisms of the radixin FERM domain
著者: Hamada, K. / Shimizu, T. / Matsui, T. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Structural basis of adhesion-molecule recognition by ERM proteins revealed by the crystal structure of the radixin-ICAM-2 complex
著者: Hamada, K. / Shimizu, T. / Yonemura, S. / Tsukita, S. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structural basis for NHERF recognition by ERM proteins
著者: Terawaki, S. / Maesaki, R. / Hakoshima, T.
履歴
登録2007年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Radixin
B: Radixin
C: Radixin
D: Neprilysin
E: Neprilysin
F: Neprilysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,3756
ポリマ－118,3756
非ポリマー00
水00
1
A: Radixin
D: Neprilysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4582
ポリマ－39,4582
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area16240 Å2
手法PISA
2
B: Radixin
E: Neprilysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4582
ポリマ－39,4582
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area540 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area16540 Å2
手法PISA
3
C: Radixin
F: Neprilysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4582
ポリマ－39,4582
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area17260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.790, 116.838, 141.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Radixin / ESP10


分子量: 36924.559 Da / 分子数: 3 / 断片: FERM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P26043
#2: タンパク質・ペプチド Neprilysin / Neutral endopeptidase 24.11 / Neutral endopeptidase / NEP / Enkephalinase / Atriopeptidase / CD10 antigen


分子量: 2533.902 Da / 分子数: 3 / 断片: cytoplasmic tail / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in mouse. / 参照: UniProt: Q61391

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG3350, 0.2M DL-maleic acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月28日
放射モノクロメーター: rotated-inclined double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→29.71 Å / Num. obs: 30656 / % possible obs: 99.7 %
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GC7

1gc7


解像度: 3.2→29.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 45.646 / SU ML: 0.346 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26712 1542 5.1 %RANDOM
Rwork0.23264 ---
obs0.2344 28899 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.391 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3---0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7607 0 0 0 7607
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0227789
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.96110503
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0455907
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.68224.419396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.287151474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1881549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025897
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.23555
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.25323
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1060.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3831.54690
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.39327399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.87733524
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.154.53104
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.50738214
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded0.65837612
LS精密化 シェル解像度: 3.195→3.277 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 101 -
Rwork0.351 1978 -
obs--95.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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