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万見
- PDB-2yrg: Solution structure of the B-box domain from tripartite motif-cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yrg
タイトルSolution structure of the B-box domain from tripartite motif-containing protein 5
要素Tripartite motif-containing protein 5
キーワードLIGASE / B-box domain / Tripartite motif-containing protein 5 / RING finger protein 88 / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / pattern recognition receptor activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of innate immune response / P-body / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / pattern recognition receptor activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of innate immune response / P-body / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / regulation of gene expression / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to virus / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / innate immune response / protein kinase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Qin, X.R. / Hayahsi, F. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the B-box domain from tripartite motif-containing protein 5
著者: Qin, X.R. / Hayashi, F. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE There is a conflict 130 LEU to PRO in ref.2 BAB55218

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4783
ポリマ－6,3471
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 5 / RING finger protein 88


分子量: 6346.976 Da / 分子数: 1 / 断片: B-box domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: TRIM5 / プラスミド: P070115-01
参照: UniProt: Q9C035, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: spectrometer_id 1 for 3D_15N_separated_NOESY, spectrometer_id 2 for 3D_13C_separated_NOESY;

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試料調製

詳細内容: 1.13mM 13C, 15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl (pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 0.05mM ZnCl2, 1mM IDA; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe20030801Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.982Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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