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万見
- PDB-2ypa: Structure of the SCL:E47:LMO2:LDB1 complex bound to DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ypa
タイトルStructure of the SCL:E47:LMO2:LDB1 complex bound to DNA
要素
  • EBOX FORWARD
  • EBOX REVERSE
  • LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1
  • RHOMBOTIN-2
  • T-CELL ACUTE LYMPHOCYTIC LEUKEMIA PROTEIN 1
  • TRANSCRIPTION FACTOR E2-ALPHA
キーワードIMMUNE SYSTEM / HEMATOPOIESIS / LEUKEMIA
機能・相同性
機能・相同性情報


hemangioblast cell differentiation / regulation of mast cell differentiation / positive regulation of chromatin organization / astrocyte fate commitment / vitamin D response element binding / basophil differentiation / Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / spinal cord association neuron differentiation / cellular component assembly ...hemangioblast cell differentiation / regulation of mast cell differentiation / positive regulation of chromatin organization / astrocyte fate commitment / vitamin D response element binding / basophil differentiation / Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / spinal cord association neuron differentiation / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / cerebellar Purkinje cell differentiation / regulation of somatic stem cell population maintenance / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / megakaryocyte differentiation / bHLH transcription factor binding / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / immunoglobulin V(D)J recombination / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / gastrulation with mouth forming second / definitive hemopoiesis / TGFBR3 expression / Cardiogenesis / anterior/posterior axis specification / embryonic hemopoiesis / platelet formation / regulation of focal adhesion assembly / megakaryocyte development / Myogenesis / B cell lineage commitment / erythrocyte maturation / E-box binding / cell leading edge / hemopoiesis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of cell division / somatic stem cell population maintenance / cell fate commitment / hair follicle development / hematopoietic stem cell differentiation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of cell cycle / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of neuron differentiation / positive regulation of mitotic cell cycle / B cell differentiation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / regulation of cell migration / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription coregulator binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / locomotory behavior / transcription coregulator activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / euchromatin / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Wnt signaling pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / histone deacetylase binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / neuron differentiation / nervous system development / regulation of cell population proliferation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / angiogenesis / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / cell adhesion / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Helix-loop-helix protein TAL-like / : / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B ...Helix-loop-helix protein TAL-like / : / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Ribbon / Few Secondary Structures / Irregular / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcription factor E2-alpha / T-cell acute lymphocytic leukemia protein 1 / Rhombotin-2 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者El Omari, K. / Hoosdally, S.J. / Tuladhar, K. / Karia, D. / Ponsele, E. / Platonova, O. / Vyas, P. / Patient, R. / Porcher, C. / Mancini, E.J.
引用ジャーナル: Cell Rep. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Lmo2-Driven Recruitment of the Scl:E47bHLH Heterodimer to Hematopoietic-Specific Transcriptional Targets.
著者: El Omari, K. / Hoosdally, S.J. / Tuladhar, K. / Karia, D. / Hall-Ponsele, E. / Platonova, O. / Vyas, P. / Patient, R. / Porcher, C. / Mancini, E.J.
履歴
登録2012年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-CELL ACUTE LYMPHOCYTIC LEUKEMIA PROTEIN 1
B: TRANSCRIPTION FACTOR E2-ALPHA
C: RHOMBOTIN-2
D: LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1
E: EBOX FORWARD
F: EBOX REVERSE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,61610
ポリマ－49,3546
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8910 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area26330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.966, 141.044, 148.793
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 T-CELL ACUTE LYMPHOCYTIC LEUKEMIA PROTEIN 1 / TAL-1 / CLASS A BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 17 / BHLHA17 / STEM CELL PROTEIN / T-CELL ...TAL-1 / CLASS A BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 17 / BHLHA17 / STEM CELL PROTEIN / T-CELL LEUKEMIA/LYMPHOMA PROTEIN 5 / SCL


分子量: 10721.119 Da / 分子数: 1 / 断片: BHLH, RESIDUES 180-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P17542
#2: タンパク質 TRANSCRIPTION FACTOR E2-ALPHA / CLASS B BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 21 / BHLHB21 / IMMUNOGLOBULIN ENHANCER-BINDING FACTOR ...CLASS B BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 21 / BHLHB21 / IMMUNOGLOBULIN ENHANCER-BINDING FACTOR E12/E47 / IMMUNOGLOBULIN TRANSCRIPT ION FACTOR 1 / KAPPA-E2-BINDING FACTOR / TRANSCRIPTION FACTOR 3 / TCF-3 / TRANSCRIPTION FACTOR ITF-1 / E47


分子量: 9674.212 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 535-613 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P15923
#3: タンパク質 RHOMBOTIN-2 / CYSTEINE-RICH PROTEIN TTG-2 / LIM DOMAIN ONLY PROTEIN 2 / LMO-2 / T-CELL TRANSLOCATION PROTEIN 2 / LMO2


分子量: 17007.609 Da / 分子数: 1 / 断片: LIM, RESIDUES 25-156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P25791
#4: タンパク質 LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1 / LDB-1 / CARBOXYL-TERMINAL LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 2 / CLIM-2 / LIM DOMAIN-BINDING FACTOR CLIM2 / ...LDB-1 / CARBOXYL-TERMINAL LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 2 / CLIM-2 / LIM DOMAIN-BINDING FACTOR CLIM2 / HLDB1 / NUCLEAR LIM INTERACTOR / LDB1


分子量: 5244.568 Da / 分子数: 1 / 断片: LID, RESIDUES 336-375 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86U70

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#5: DNA鎖 EBOX FORWARD


分子量: 3284.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#6: DNA鎖 EBOX REVERSE


分子量: 3422.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)

-
非ポリマー , 1種, 4分子

#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 5 % (V/V) 2-METHYL-2, 4-PENTANEDIOL (MPD), 40 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 50 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.0 AND 2MM GLUTATHIONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.2829
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2829 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 16249 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 1.2 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 0.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXAUTOSOL位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→30.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 39.437 / SU ML: 0.334 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.022 / ESU R Free: 0.368 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26945 641 4.8 %RANDOM
Rwork0.22401 ---
obs0.22614 12714 98.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 91.707 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.15 Å20 Å20 Å2
2--1.15 Å20 Å2
3----7.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2442 448 4 0 2894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0182976
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022687
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9791.8144078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78936166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.315292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.33923.088136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.41715492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3461533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023048
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02716
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 50 -
Rwork0.408 931 -
obs--98.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.27650.38020.31160.0457-0.00061.361-0.0328-0.35080.01810.0033-0.03750.0137-0.1858-0.02190.07030.0438-0.02710.06480.2097-0.01990.382235.186415.364913.1801
21.2713-0.19450.13970.18810.38771.09390.1486-0.05940.1251-0.10380.0317-0.0919-0.19020.1255-0.18040.0606-0.01410.07450.20480.03880.414137.318217.36375.8655
30.65050.6937-1.24991.7736-1.97952.89130.0074-0.01840.15620.26550.24530.1172-0.24560.0233-0.25270.1473-0.07760.05420.3599-0.03880.267951.777519.954731.5103
41.65131.1926-2.22161.1227-2.04473.73760.032-0.3883-0.23230.4651-0.5459-0.2824-0.78820.89930.51390.6974-0.4199-0.18550.4720.02270.208360.347226.060233.0081
54.44570.27070.26451.84050.06662.550.4783-0.15310.3089-0.1817-0.440.0344-0.2856-0.7298-0.03830.12310.11440.08610.3069-0.02440.271320.676216.89096.0424
63.0404-2.1698-0.34664.80931.98172.57210.25070.11460.43480.065-0.4463-0.2314-0.0609-0.00860.19560.0795-0.00120.05070.1803-0.02660.316320.569617.71256.6635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A182 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2B539 - 612
3X-RAY DIFFRACTION3C30 - 155
4X-RAY DIFFRACTION4D300 - 329
5X-RAY DIFFRACTION5E4 - 14
6X-RAY DIFFRACTION6F22 - 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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