+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2yko | ||||||
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Title | Structure of the human LINE-1 ORF1p trimer | ||||||
Components | LINE-1 ORF1P | ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / GENOME EVOLUTION / NUCLEIC ACID CHAPERONE / RNP / COILED-COIL | ||||||
Function / homology | Function and homology information retrotransposition / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / nucleolus / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Khazina, E. / Weichenrieder, O. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Trimeric Structure and Flexibility of the L1Orf1P Protein in Human L1 Retrotransposition Authors: Khazina, E. / Truffault, V. / Buettner, R. / Schmidt, S. / Coles, M. / Weichenrieder, O. | ||||||
History |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2yko.cif.gz | 381.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2yko.ent.gz | 321.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2yko.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2yko_validation.pdf.gz | 449.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2yko_full_validation.pdf.gz | 457.4 KB | Display | |
Data in XML | 2yko_validation.xml.gz | 25 KB | Display | |
Data in CIF | 2yko_validation.cif.gz | 35.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/2yko ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/2yko | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2ldyC 2ykpC 2ykqC 2w7aS 2wpqS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28023.404 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: RESIDUES 104-330 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: THE FOLLOWING RESIDUES ARE SELENOMETHIONINES, M226, M230, M302, M323 Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA2 / References: UniProt: Q15605, UniProt: Q9UN81*PLUS #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 104 TO MSE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 105 TO ALA ...ENGINEERED | Sequence details | THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN MUTATED, C104M, R105A, M121A, M125I, M128I. THE LAST 6 AMINO ACIDS ...THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN MUTATED, C104M, R105A, M121A, M125I, M128I. THE LAST 6 AMINO ACIDS ARE A HEXAHISTID | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 51 % Description: SELENIUM SITES WERE IDENTIFIED IN DATA SET 2, COLLECTED AT 0.97868 A (SE K-EDGE PEAK). |
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Crystal grow | pH: 7 / Details: 100 MM NA-HEPES PH7.0, 1.1 M NA-MALONATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K | |||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.971000, 0.979868 | |||||||||
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jun 21, 2009 / Details: MIRRORS | |||||||||
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.1→36.8 Å / Num. obs: 40087 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 36.2 Å2 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 10.9 | |||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Redundancy: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.49 / % possible all: 97.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD Starting model: PDB ENTRIES 2WPQ AND 2W7A Resolution: 2.1→36.824 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 2 / Phase error: 24.91 / Stereochemistry target values: ML Details: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUES 110 TO 111. CHAIN B, RESIDUES 114 TO 116. CHAIN C, RESIDUE ...Details: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUES 110 TO 111. CHAIN B, RESIDUES 114 TO 116. CHAIN C, RESIDUE 113. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS DOUBLE CONFORMATIONS. CHAIN A, RESIDUES 155, 220. CHAIN B, RESIDUES 135, 201, 220, 322. CHAIN C, RESIDUES 130, 136, 256. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 104 TO 109, 190 TO 192, 204 TO 210, 324 TO 336. CHAIN B, RESIDUES 104 TO 113, 167 TO 171, 190 TO 194, 204 TO 210, 324 TO 336. CHAIN C, RESIDUES 104 TO 112, 204 TO 213, 324 TO 336.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.65 Å / VDW probe radii: 0.8 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.663 Å2 / ksol: 0.445 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 52.3 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→36.824 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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