+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2ykp | ||||||
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Title | Structure of the human LINE-1 ORF1p trimer | ||||||
Components | LINE-1 ORF1P | ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / GENOME EVOLUTION / NUCLEIC ACID CHAPERONE / RNP / COILED-COIL | ||||||
Function / homology | Function and homology information retrotransposition / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / nucleolus / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Khazina, E. / Weichenrieder, O. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Trimeric Structure and Flexibility of the L1Orf1P Protein in Human L1 Retrotransposition Authors: Khazina, E. / Truffault, V. / Buettner, R. / Schmidt, S. / Coles, M. / Weichenrieder, O. | ||||||
History |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2ykp.cif.gz | 261.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2ykp.ent.gz | 215.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2ykp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2ykp_validation.pdf.gz | 445.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2ykp_full_validation.pdf.gz | 451.7 KB | Display | |
Data in XML | 2ykp_validation.xml.gz | 22.2 KB | Display | |
Data in CIF | 2ykp_validation.cif.gz | 29.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/2ykp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/2ykp | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2ldyC 2ykoSC 2ykqC 2w7aS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27226.332 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: RESIDUES 104-326 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA2 / References: UniProt: Q15605, UniProt: Q9UN81*PLUS #2: Chemical | Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 104 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 105 TO ALA ...ENGINEERED | Sequence details | THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN MUTATED, C104M, R105A, M121A, M125I, M128I. THE LAST 6 AMINO ACIDS ...THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN MUTATED, C104M, R105A, M121A, M125I, M128I. THE LAST 6 AMINO ACIDS ARE A HEXAHISTID | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 53 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 200 MM K-CITRATE, 20 % PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1.00745 |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: May 19, 2009 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00745 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→61.5 Å / Num. obs: 13700 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 64 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 10.8 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.18 Å / Redundancy: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.6 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 2YKO AND 2W7A Resolution: 3.1→61.52 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 2 / Phase error: 25.39 / Stereochemistry target values: ML Details: SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUE 110. CHAIN B, RESIDUES 108, 110. CHAIN C, RESIDUE 110. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, ...Details: SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUE 110. CHAIN B, RESIDUES 108, 110. CHAIN C, RESIDUE 110. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 104 TO 109, 190 TO 194, 205 TO 210, 324 TO 326. CHAIN B, RESIDUES 104 TO 106, 187 TO 194, 204 TO 212, 324 TO 332. CHAIN C, RESIDUES 104 TO 108, 166 TO 168, 188 TO 194, 204 TO 211, 324 TO 332.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.333 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 80.1 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→61.52 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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