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- PDB-2yad: BRICHOS domain of Surfactant protein C precursor protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yad
タイトルBRICHOS domain of Surfactant protein C precursor protein
要素SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
キーワードSURFACTANT PROTEIN / PULMONARY SURFACTANT SYSTEM / INTERSTITIAL LUNG DISEASE / AMYLOID / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective pro-SFTPC causes SMDP2 and RDS / multivesicular body lumen / lamellar body / protein metabolic process => GO:0019538 / alveolar lamellar body / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Surfactant metabolism ...Defective pro-SFTPC causes SMDP2 and RDS / multivesicular body lumen / lamellar body / protein metabolic process => GO:0019538 / alveolar lamellar body / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Surfactant metabolism / endoplasmic reticulum membrane / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Enolase-like; domain 1 - #150 / Pulmonary surfactant-associated protein C / Pulmonary surfactant proteins / Surfactant-associated polypeptide, palmitoylation site / Surfactant associated polypeptide SP-C palmitoylation sites. / Surfactant protein C, N-terminal propeptide / Surfactant protein C, N terminal propeptide / BRICHOS / BRICHOS domain / BRICHOS domain ...Enolase-like; domain 1 - #150 / Pulmonary surfactant-associated protein C / Pulmonary surfactant proteins / Surfactant-associated polypeptide, palmitoylation site / Surfactant associated polypeptide SP-C palmitoylation sites. / Surfactant protein C, N-terminal propeptide / Surfactant protein C, N terminal propeptide / BRICHOS / BRICHOS domain / BRICHOS domain / BRICHOS domain profile. / Enolase-like; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pulmonary surfactant-associated protein C / Pulmonary surfactant-associated protein C
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Askarieh, G. / Siponen, M.I. / Willander, H. / Landreh, M. / Westermark, P. / Nordling, K. / Keranen, H. / Hermansson, E. / Hamvas, A. / Nogee, L.M. ...Askarieh, G. / Siponen, M.I. / Willander, H. / Landreh, M. / Westermark, P. / Nordling, K. / Keranen, H. / Hermansson, E. / Hamvas, A. / Nogee, L.M. / Bergman, T. / Saenz, A. / Casals, C. / Aqvist, J. / Jornvall, H. / Presto, J. / Johansson, J. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Ekblad, T. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nyman, T. / Nordlund, P. / Persson, C. / Schuler, H. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van den Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Berglund, H. / Knight, S.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: High Resolution Structure of a Bricos Domain and its Implications for Anti-Amyloid Chaperone Activity on Lung Surgactant Protein C.
著者: Willander, H. / Askarieh, G. / Landreh, M. / Westermark, P. / Nordling, K. / Keranen, H. / Hermansson, E. / Hamvas, A. / Nogee, L.M. / Bergman, T. / Saenz, A. / Casals, C. / Aqvist, J. / ...著者: Willander, H. / Askarieh, G. / Landreh, M. / Westermark, P. / Nordling, K. / Keranen, H. / Hermansson, E. / Hamvas, A. / Nogee, L.M. / Bergman, T. / Saenz, A. / Casals, C. / Aqvist, J. / Jornvall, H. / Berglund, H. / Presto, J. / Knight, S.D. / Johansson, J.
履歴
登録2011年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Other
改定 1.22014年8月13日Group: Refinement description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
B: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
C: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
D: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
E: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
F: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,2536
ポリマ－112,2536
非ポリマー00
水1,874104
1
A: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
B: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
E: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1273
ポリマ－56,1273
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-19.6 kcal/mol
Surface area10770 Å2
手法PISA
2
C: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
D: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN
F: SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1273
ポリマ－56,1273
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-21.5 kcal/mol
Surface area11280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.046, 39.329, 114.756
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
SURFACTANT PROTEIN C BRICHOS DOMAIN


分子量: 18708.883 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 15-144 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EXPRESSED N-TERMINAL SEQUENCE DIFFERS FROM UNIPROT REFERENCE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: E5RI64, UniProt: P11686*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE EXPRESSED PROTEIN DIFFERS FROM THE UNIPROT REFERENCE SEQUENCE AT THE N-TERMINUS. THE SEQUENCE ...THE EXPRESSED PROTEIN DIFFERS FROM THE UNIPROT REFERENCE SEQUENCE AT THE N-TERMINUS. THE SEQUENCE HMSQKHTEM IS PART OF PROTEIN AND NOT THE EXPRESSION TAG. DATABASE REFERENCE FOR THE EXPRESSED PROTEIN IS NCBI REFERENCE NP_003009.2. WITH TRUNCATION OF FIRST 58 RESIDUES AND S-TAG REMOVED BY IN SITU PROTEOLYSIS DURING CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97925
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 34299 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 37.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 7.1

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.9.2 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→27.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9366 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9078 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IN SITU PROTEOLYSIS. UNSTRUCTURED LOOP BETWEEN HELIX 1 AND HELIX 2 AS WELL AS THE N-TERMINAL S-TAG AND LINKER ARE FULLY OR PARTLY CLEAVED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2221 1476 5.09 %RANDOM
Rwork0.1902 ---
obs0.1918 29015 --
原子変位パラメータBiso mean: 46.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.7617 Å20 Å22.4415 Å2
2---11.1612 Å20 Å2
3---4.3994 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.324 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3495 0 0 104 3599
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013687HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.075050HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1616SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes44HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes544HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3687HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.65
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion523SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4285SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183 96 4.43 %
Rwork0.1968 2070 -
all0.1962 2166 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.7502-1.45321.43220.14430.3147.2124-0.1863-0.91490.65730.1159-0.0078-0.1043-0.4228-0.31170.194-0.07560.0416-0.06360.1052-0.0932-0.149146.994910.993844.1835
24.8662-0.74041.238900.76085.07080.0340.28540.0867-0.1972-0.1045-0.03-0.2180.58240.0705-0.09750.02270.00490.08310.0163-0.095451.80075.184324.0876
32.9928-1.17150.5881.22510.37044.0375-0.0399-0.02160.0269-0.00740.0489-0.0090.0361-0.0207-0.0090.0066-0.02940.0086-0.07570.0053-0.054629.99796.02768.7869
45.251-1.46140.69470.24610.9034.7957-0.0923-0.82030.290.0579-0.01240.0606-0.5426-0.45270.1047-0.07780.1347-0.03590.1009-0.1093-0.096825.394214.232128.0482
57.0077-0.08851.37810.77671.96188.6358-0.07020.16280.3241-0.1347-0.0309-0.193-0.32381.13160.1012-0.1783-0.0050.01470.2687-0.0092-0.197967.35476.610939.1877
65.2674-1.1904-0.06831.60931.91735.8157-0.1169-0.16190.3212-0.23-0.17490.1841-0.5322-0.7930.2918-0.10930.1759-0.03270.1348-0.0941-0.108410.449415.406312.665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(A90 - A149 OR A181 - A197)
2X-RAY DIFFRACTION2(B89 - B149 OR B180 - B197)
3X-RAY DIFFRACTION3(C87 - C151 OR C180 - C197)
4X-RAY DIFFRACTION4(D88 - D148 OR D180 - D197)
5X-RAY DIFFRACTION5(E89 - E149 OR E180 - E197)
6X-RAY DIFFRACTION6(F89 - F148 OR F181 - F197)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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