PDB-2y4t: Crystal structure of the human co-chaperone P58(IPK)

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2y4t

タイトル

Crystal structure of the human co-chaperone P58(IPK)

要素

DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

キーワード

CHAPERONE / ENDOPLASMIC RETICULUM / PROTEIN FOLDING / TETRATRICOPEPTIDEREPEAT / J DOMAIN / UNFOLDED PROTEIN RESPONSE

機能・相同性

機能・相同性情報

positive regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein folding in endoplasmic reticulum / XBP1(S) activates chaperone genes / misfolded protein binding / cellular response to cold / protein kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / response to unfolded protein ...
類似検索 - 分子機能

生物種

HOMO SAPIENS (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3 Å

データ登録者

Svard, M. / Biterova, E.I. / Bourhis, J.-M. / Guy, J.E.

引用

ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: The Crystal Structure of the Human Co-Chaperone P58Ipk
著者: Svard, M. / Biterova, E.I. / Bourhis, J.-M. / Guy, J.E.

履歴

登録	2011年1月10日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2011年8月10日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年11月6日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2y4t.cif.gz	506.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2y4t.ent.gz	426.1 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2y4t.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	2y4t_validation.pdf.gz	452 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	2y4t_full_validation.pdf.gz	464.6 KB	表示
XML形式データ	2y4t_validation.xml.gz	48.8 KB	表示
CIF形式データ	2y4t_validation.cif.gz	63.4 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y4/2y4t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y4/2y4t	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	2y4uC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	2y4u-d 4x6c-1 3tyg-d 6fg1-d 4ww2-d 5jhd-1 4fqh-d 1pg7-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#32 - 2002年8月シャペロン (Chaperones) 類似性 (1) #47 - 2003年11月シミアンウイルス40 (Simian Virus 40) 類似性 (4) #141 - 2011年9月 O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase) 類似性 (6) #80 - 2006年8月 AAA+プロテアーゼ (AAA+ Proteases) 類似性 (4) #60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1) #230 - 2019年2月開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E) 類似性 (5) #166 - 2013年10月プロテアソーム (Proteasome) 類似性 (3) #165 - 2013年9月人工設計されたタンパク質製の籠 (Designed Protein Cages) 類似性 (1) #234 - 2019年6月 MDM2とがん (MDM2 and Cancer) 類似性 (1) #62 - 2005年2月主要組織適合性複合体 (Major Histocompatibility Complex) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#32 - 2002年8月
シャペロン (Chaperones)
類似性 (1)
#47 - 2003年11月
シミアンウイルス40 (Simian Virus 40)
類似性 (4)
#141 - 2011年9月
O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase)
類似性 (6)
#80 - 2006年8月
AAA+プロテアーゼ (AAA+ Proteases)
類似性 (4)
#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (1)
#230 - 2019年2月
開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E)
類似性 (5)
#166 - 2013年10月
プロテアソーム (Proteasome)
類似性 (3)
#165 - 2013年9月
人工設計されたタンパク質製の籠 (Designed Protein Cages)
類似性 (1)
#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (1)
#62 - 2005年2月
主要組織適合性複合体 (Major Histocompatibility Complex)
類似性 (1)

登録構造単位

A: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

B: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

C: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

156 kDa, 3 ポリマー
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1

A: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
51.9 kDa, 1 ポリマー
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2

B: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
51.9 kDa, 1 ポリマー
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3

C: DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
51.9 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	212.250, 212.250, 283.460
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	155
Space group name H-M	H32

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-2009- HOH

非結晶学的対称性 (NCS)

NCS oper:

ID	Code	Matrix	ベクター
1	given	(0.4497, 0.8931, 0.01416), (0.8931, -0.4498, 0.008273), (0.01376, 0.008923, -0.9999)	-1.346, 3.614, -89.41
2	given	(0.4432, 0.8964, 0.01124), (0.8963, -0.4433, 0.01285), (0.01651, 0.004378, -0.9999)	-1.443, 4.663, -180.6
3	given	(1, 0.007427, -0.003283), (-0.007413, 1, 0.004333), (0.003315, -0.004308, 1)	-0.501, -0.269, 91.2

#1: タンパク質	DNAJ HOMOLOG SUBFAMILY C MEMBER 3 / INTERFERON-INDUCED\ / DOUBLE-STRANDED RNA-ACTIVATED PROTEIN KINASE INHIBITOR / PROTEIN KINASE ...INTERFERON-INDUCED\ / DOUBLE-STRANDED RNA-ACTIVATED PROTEIN KINASE INHIBITOR / PROTEIN KINASE INHIBITOR OF 58 KDA / PROTEIN KINASE INHIBITOR P58 / P58IPK 分子量: 51946.836 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 35-461 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: P58IPK_6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q13217
#2: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 3.9 Å³/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化	詳細: 0.1 M HEPES, PH 8.2, 1.4 M SUCCINIC ACID, 1% (W/V) PEG MME 2000

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器	タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3→25 Å / Num. obs: 44987 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / B_iso Wilson estimate: 74.9 Å² / R_merge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.5
反射シェル	解像度: 3→3.08 Å / 冗長度: 3.7 % / R_merge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 79.2

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.6.0081	精密化
MOSFLM		データ削減
SCALA		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 3→25 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.935 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.912 / SU B: 39.464 / SU ML: 0.325 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.211 / ESU R Free: 0.429 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. THE REGIONS THAT CORRESPOND TO AMINO ACIDS 400-406, 451-452 OF CHAIN B AND 400-409, 449- ...

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.29058	2416	5.1 %	RANDOM
R_work	0.24338	-	-	-
obs	0.24582	44987	96.55 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 107.121 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.88 Å²	0.94 Å²	0 Å²
2-	-	1.88 Å²	0 Å²
3-	-	-	-2.82 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	10234	0	0	25	10259

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.008	0.022	10390
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.043	1.975	13934
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	4.674	5	1262
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	38.336	25.141	531
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	17.699	15	2082
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	15.901	15	69
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.074	0.2	1505
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.02	7751
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it		1.5
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it		2
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it		3
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it		4.5
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

LS精密化シェル

解像度: 3→3.077 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.399	144	-
R_work	0.326	2511	-
obs	-	-	74.52 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.4222	0.1733	-0.0299	0.2975	-0.0321	0.2407	-0.0167	0.0655	0.1265	-0.0788	-0.0233	0.1837	-0.0488	-0.1466	0.04	0.0749	-0.0057	-0.06	0.1878	-0.0491	0.1305	81.1791	-49.3787	24.0866
2	0.5292	-0.2242	0.0821	0.7409	-0.1278	0.2757	0.0262	-0.0997	-0.1348	0.1887	-0.0519	0.2521	0.0341	-0.1169	0.0258	0.0944	-0.0032	0.0657	0.2641	-0.0509	0.1122	81.2235	-73.3271	-20.705
3	0.4621	0.1346	-0.065	0.3753	-0.1035	0.3692	0.0043	0.0669	0.1649	-0.0978	-0.018	0.2469	-0.0602	-0.1905	0.0138	0.1297	-0.0335	-0.073	0.2297	-0.0542	0.1992	81.1394	-49.5399	-67.1397

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	34 - 455
2	X-RAY DIFFRACTION	2	B	35 - 455
3	X-RAY DIFFRACTION	3	C	34 - 455

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

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