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万見
- PDB-2xwu: CRYSTAL STRUCTURE OF IMPORTIN 13 - UBC9 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xwu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF IMPORTIN 13 - UBC9 COMPLEX
要素
  • IMPORTIN13
  • SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
キーワードLIGASE/NUCLEAR PROTEIN / LIGASE-NUCLEAR PROTEIN COMPLEX / NUCLEAR IMPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly ...positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / small protein activating enzyme binding / synaptonemal complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / transcription factor binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / transcription coregulator binding / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / PKR-mediated signaling / PML body / small GTPase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein import into nucleus / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin 13 repeat 2 / Importin 13 repeat / Importin 13 repeat / Importin 13, repeat 1 / Importin 13 repeat / Importin 13 repeat / : / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Importin-beta N-terminal domain profile. ...Importin 13 repeat 2 / Importin 13 repeat / Importin 13 repeat / Importin 13, repeat 1 / Importin 13 repeat / Importin 13 repeat / : / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin-13 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gruenwald, M. / Bono, F.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Structure of Importin13-Ubc9 Complex: Nuclear Import and Release of a Key Regulator of Sumoylation.
著者: Gruenwald, M. / Bono, F.
履歴
登録2010年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
B: IMPORTIN13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3252
ポリマ－126,3252
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-8.3 kcal/mol
Surface area44300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.700, 126.800, 184.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9 / SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN 9 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN I / UBIQUITIN- ...SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN 9 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN I / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 I / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE I / P18 / UBC9


分子量: 18030.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P63279, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 IMPORTIN13 / IMP13 / KARYOPHERIN-13 / KAP13 / RAN-BINDING PROTEIN 13 / RANBP13


分子量: 108293.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O94829
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 50 MM MES PH 6.5 25% PEG 300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9997
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 40287 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.49
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2X19 AND 1U9A

2x19

1u9a


解像度: 2.8→45.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3441228.86 / Data cutoff low absF: 31.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2005 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 40230 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 62.8192 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å20 Å2
2--2.92 Å20 Å2
3----3.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8098 0 0 36 8134
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.405
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル最高解像度: 2.8 Å
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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