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- PDB-2xsa: OgOGA apostructure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xsa
タイトルOgOGA apostructure
要素HYALURONOGLUCOSAMINIDASE
キーワードHYDROLASE / O-GLCNACYLATION / O-GLCNACASE / GLYCOSYL HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein O-GlcNAcase / protein deglycosylation / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / beta-N-acetylglucosaminidase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
STAT; domain 1 / Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel ...STAT; domain 1 / Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種OCEANICOLA GRANULOSUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schuttelkopf, A.W. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Human Oga Binds Substrates in a Conserved Peptide Recognition Groove.
著者: Schimpl, M. / Schuttelkopf, A.W. / Borodkin, V.S. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2010年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYALURONOGLUCOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1342
ポリマ－50,0991
非ポリマー351
水3,729207
1
A: HYALURONOGLUCOSAMINIDASE
ヘテロ分子

A: HYALURONOGLUCOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,2684
ポリマ－100,1972
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-23.6 kcal/mol
Surface area38420 Å2
手法PISA
2
A: HYALURONOGLUCOSAMINIDASE
ヘテロ分子

A: HYALURONOGLUCOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,2684
ポリマ－100,1972
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area3010 Å2
ΔGint-22.8 kcal/mol
Surface area36650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.396, 95.349, 60.528
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2048-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HYALURONOGLUCOSAMINIDASE / OGOGA


分子量: 50098.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) OCEANICOLA GRANULOSUS (バクテリア)
株: HTCC2516 / プラスミド: PGEX-6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2CEE3, beta-N-acetylhexosaminidase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 18% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 100-250 MM MGCL2, 100 MM TRIS/HCL, PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 31362 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 36.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 33.8
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 94.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 9.352 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22287 646 2.1 %RANDOM
Rwork0.18599 ---
obs0.18673 30621 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.75 Å20 Å20.4 Å2
2--3.68 Å20 Å2
3----0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3502 0 1 207 3710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223607
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2831.9444923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4925443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.34922.011184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.26315528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9251544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2525
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7081.52215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27523546
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.06431392
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3714.51376
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 47 -
Rwork0.191 2251 -
obs--99.31 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.295 Å / Origin y: 15.1558 Å / Origin z: 22.9695 Å
111213212223313233
T0.1519 Å20.0141 Å2-0.008 Å2-0.0226 Å2-0.023 Å2--0.1016 Å2
L3.1352 °2-0.4945 °2-0.1819 °2-0.3981 °2-0.4259 °2--1.8931 °2
S-0.1564 Å °-0.1957 Å °-0.027 Å °0.1165 Å °0.0494 Å °-0.0373 Å °-0.1255 Å °0.0446 Å °0.107 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 415
2X-RAY DIFFRACTION1A421 - 447
3X-RAY DIFFRACTION1A2001 - 2207
4X-RAY DIFFRACTION1A1448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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