[日本語] English
万見
- PDB-2xqz: Neutron structure of the perdeuterated Toho-1 R274N R276N double ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xqz
タイトルNeutron structure of the perdeuterated Toho-1 R274N R276N double mutant beta-lactamase
要素BETA-LACTAMSE TOHO-1
キーワードHYDROLASE / EXTENDED-SPECTRUM BETA-LACTAMASES (ESBLS) / CTX-M-TYPE ESBLS
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Beta-lactamase Toho-1
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tomanicek, S.J. / Wang, K.K. / Weiss, K.L. / Blakeley, M.P. / Cooper, J. / Chen, Y. / Coates, L.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2011
タイトル: The Active Site Protonation States of Perdeuterated Toho-1 Beta-Lactamase Determined by Neutron Diffraction Support a Role for Glu166 as the General Base in Acylation.
著者: Tomanicek, S.J. / Wang, K.K. / Weiss, K.L. / Blakeley, M.P. / Cooper, J. / Chen, Y. / Coates, L.
履歴
登録2010年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年12月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status ...atom_site / pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conf / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id
改定 2.12018年1月31日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.type
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMSE TOHO-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9911
ポリマ－27,9911
非ポリマー00
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.956, 72.956, 98.526
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMSE TOHO-1 / PERDEUTERATED TOHO-1 BETA-LACTAMASE


分子量: 27990.607 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 32-291 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FULLY PERDEUTERATED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q47066, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 275 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 277 TO ASN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.27 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5

-
データ収集

放射光源由来: NUCLEAR REACTOR / サイト: ILL / ビームライン: LADI III / 波長: 3.7 / 波長: 3.7 Å
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年7月7日
放射散乱光タイプ: neutron
放射波長波長: 3.7 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.139
反射解像度: 2.1→63.15 Å / Num. obs: 14991 / % possible obs: 83.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Rsym value: 0.06

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
LAUEGENデータ削減
LAUEGENデータスケーリング
精密化解像度: 2.1→53.185 Å / σ(F): 1.55 / 位相誤差: 26.26 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2586 807 5.4 %
Rwork0.2246 --
obs0.2275 14990 82.29 %
溶媒の処理減衰半径: 1.01 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.95 Å2 / ksol: 0.522 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5001 Å2-0 Å20 Å2
2---2.5001 Å2-0 Å2
3---5.0001 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→53.185 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1964 0 0 205 2169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0044110
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d0.6677273
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2281095
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042321
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.003628
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1033-2.26560.29571060.23532070NEUTRON DIFFRACTION58
2.2656-2.49350.25061480.23242736NEUTRON DIFFRACTION77
2.4935-2.85410.30811570.2372947NEUTRON DIFFRACTION82
2.8541-3.59480.24361650.2283099NEUTRON DIFFRACTION86
3.5948-29.31870.24511770.2083350NEUTRON DIFFRACTION89

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る