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- PDB-2xpx: Crystal structure of BHRF1:Bak BH3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xpx
タイトルCrystal structure of BHRF1:Bak BH3 complex
要素
  • APOPTOSIS REGULATOR BHRF1
  • BCL-2 HOMOLOGOUS ANTAGONIST/KILLER
キーワードAPOPTOSIS / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / suppression by virus of host autophagy / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / host cell membrane / host cell mitochondrion / toxin activity / apoptotic process / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
T-superfamily conotoxin / chi-Conotoxin or t superfamily / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family ...T-superfamily conotoxin / chi-Conotoxin or t superfamily / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / Bcl-2-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Apoptosis regulator BHRF1 / Chi-conotoxin PnID
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Kvansakul, M. / Huang, D.C.S. / Colman, P.M.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis for Apoptosis Inhibition by Epstein-Barr Virus Bhrf1.
著者: Kvansakul, M. / Wei, A.H. / Fletcher, J.I. / Willis, S.N. / Chen, L. / Roberts, A.W. / Huang, D.C.S. / Colman, P.M.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOPTOSIS REGULATOR BHRF1
B: BCL-2 HOMOLOGOUS ANTAGONIST/KILLER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1038
ポリマ－22,7312
非ポリマー3726
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-5.9 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.387, 62.387, 93.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 APOPTOSIS REGULATOR BHRF1 / BHRF1 / EARLY ANTIGEN PROTEIN R / EA-R / NUCLEAR ANTIGEN


分子量: 19848.367 Da / 分子数: 1 / 断片: BCL-2, RESIDUES 1-160 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
プラスミド: PDUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYZS / 参照: UniProt: P03182
#2: タンパク質・ペプチド BCL-2 HOMOLOGOUS ANTAGONIST/KILLER / BAK / APOPTOSIS REGULATOR BAK / BCL-2-LIKE PROTEIN 7 / BCL2-L-7


分子量: 2882.151 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 67-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PDUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYZS / 参照: UniProt: Q16611
#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.4 / 詳細: 1.6 M NANO3, 50 MM MALIC ACID PH 4.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 12945 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 33.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V6Q

2v6q


解像度: 2.05→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 8.364 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21696 668 4.9 %RANDOM
Rwork0.18352 ---
obs0.18505 12943 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.774 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1419 0 24 73 1516
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0211457
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8431.9411972
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6465179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.0122.20668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.68215236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7591515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021098
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1381.5891
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.94821417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0743566
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5484.5552
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.053→2.106 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 56 -
Rwork0.248 889 -
obs--94.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3537-0.26670.02062.27970.83982.6404-0.00890.02090.00960.04270.1326-0.1468-0.1170.1694-0.12370.17510.0190.00160.184-0.02450.1773-31.499810.6644-20.8262
214.91084.947117.60678.37387.626125.016-0.93820.28011.3377-1.0029-0.0777-0.0629-1.53680.2841.01590.40490.00230.06530.01830.02860.2372-32.907226.1778-22.156
32.01520.63790.36092.25060.5562.4111-0.0872-0.0872-0.04050.10070.1273-0.0991-0.06660.1512-0.040.41160.04180.03460.4376-0.02240.4279-32.495610.3165-19.951
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 157
2X-RAY DIFFRACTION2B69 - 91
3X-RAY DIFFRACTION3A1158 - 1163
4X-RAY DIFFRACTION3A2001 - 2065
5X-RAY DIFFRACTION3B2001 - 2008

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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