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- PDB-2xno: Structure of Nek2 bound to CCT243779 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xno
タイトルStructure of Nek2 bound to CCT243779
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CENTROSOME (中心体) / MITOSIS (有糸分裂) / CELL CYCLE (細胞周期)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere capping / blastocyst development / mitotic spindle assembly / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes ...negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere capping / blastocyst development / mitotic spindle assembly / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of telomerase activity / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / AURKA Activation by TPX2 / meiotic cell cycle / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / 動原体 / 紡錘体 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / midbody / protein phosphatase binding / 微小管 / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / 細胞分裂 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / 核小体 / protein-containing complex / 核質 / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ED8 / Serine/threonine-protein kinase Nek2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Mas-Droux, C. / Bayliss, R.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Benzimidazole Inhibitors Induce a Dfg-Out Conformation of Never in Mitosis Gene A-Related Kinase 2 (Nek2) without Binding to the Back Pocket and Reveal a Nonlinear Structure-Activity Relationship.
著者: Solanki, S. / Innocenti, P. / Mas-Droux, C. / Boxall, K. / Barillari, C. / Van Montfort, R.L. / Aherne, G.W. / Bayliss, R. / Hoelder, S.
履歴
登録2010年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,11717
ポリマ－32,6621
非ポリマー1,45416
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.050, 56.880, 81.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2 / NEVER IN MITOSIS A-RELATED KINASE 2 / NEK2 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN ...NEVER IN MITOSIS A-RELATED KINASE 2 / NEK2 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN KINASE 1 / HSPK 21


分子量: 32662.479 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-271 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: P51955, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 6種, 223分子

#2: 化合物 ChemComp-ED8 / 5-{6-[(1-methylpiperidin-4-yl)oxy]-1H-benzimidazol-1-yl}-3-{[2-(trifluoromethyl)benzyl]oxy}thiophene-2-carboxamide


分子量: 530.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H25F3N4O3S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40.15 Å / Num. obs: 30461 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W5A

2w5a


解像度: 1.98→36.674 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 18.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2141 1136 5.1 %
Rwork0.1703 --
obs0.1725 22423 95.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.98 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5086 Å2-0 Å2-5.9986 Å2
2---4.1776 Å20 Å2
3---5.6863 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→36.674 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2015 0 93 207 2315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072156
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0922890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.276817
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074311
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.98-2.07010.2121300.16812561X-RAY DIFFRACTION92
2.0701-2.17930.19691240.16072564X-RAY DIFFRACTION93
2.1793-2.31580.19761520.16042627X-RAY DIFFRACTION95
2.3158-2.49460.2261620.16222632X-RAY DIFFRACTION96
2.4946-2.74550.2381240.17822715X-RAY DIFFRACTION96
2.7455-3.14260.21231390.17332712X-RAY DIFFRACTION98
3.1426-3.95860.20411520.1582716X-RAY DIFFRACTION98
3.9586-36.68010.20981530.17752760X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4651-0.44630.69530.95940.20150.7248-0.02260.615-0.4183-0.22340.04740.31430.01080.0865-0.01730.1355-0.0358-0.02610.2948-0.06730.1644-29.61961.39129.8182
20.71960.6383-0.2130.6292-0.07270.348-0.06830.14340.10830.01260.03220.18770.0145-0.06960.0270.0433-0.00870.01890.1023-0.00670.0907-18.18498.615520.2146
30.38390.4196-0.06120.77180.19350.2517-0.06930.1712-0.0022-0.07330.0467-0.0378-0.0502-0.0611-0.00060.0836-0.00790.02930.10270.00840.0515-5.855221.393819.5172
40.00980.0011-0.02020.15120.06790.28080.13050.14480.09260.03060.0690.111-0.03070.0012-0.14580.0832-0.07020.00550.31010.15570.7055-26.084110.017517.8905
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 3:63)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 64:157)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 158:279)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 1280)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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