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- PDB-2xkj: CRYSTAL STRUCTURE OF CATALYTIC CORE OF A. BAUMANNII TOPO IV (PARE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xkj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CATALYTIC CORE OF A. BAUMANNII TOPO IV (PARE- PARC FUSION TRUNCATE)
要素TOPOISOMERASE IV
キーワードISOMERASE / TYPE IIA TOPOISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / extrinsic component of plasma membrane / DNA topological change / chromosome segregation / chromosome / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase IV, subunit A, Gram-negative / DNA topoisomerase IV, subunit B, Gram-negative / Rossmann fold - #670 / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A ...DNA topoisomerase IV, subunit A, Gram-negative / DNA topoisomerase IV, subunit B, Gram-negative / Rossmann fold - #670 / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA gyrase B subunit, C-terminal / DNA gyrase B subunit, carboxyl terminus / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 4 subunit B / DNA topoisomerase 4 subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種ACINETOBACTER BAUMANNII (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wohlkonig, A. / Chan, P.F. / Fosberry, A.P. / Homes, P. / Huang, J. / Kranz, M. / Leydon, V.R. / Miles, T.J. / Pearson, N.D. / Perera, R.L. ...Wohlkonig, A. / Chan, P.F. / Fosberry, A.P. / Homes, P. / Huang, J. / Kranz, M. / Leydon, V.R. / Miles, T.J. / Pearson, N.D. / Perera, R.L. / Shillings, A.J. / Gwynn, M.N. / Bax, B.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis of Quinolone Inhibition of Type Iia Topoisomerases and Target-Mediated Resistance
著者: Wohlkonig, A. / Chan, P.F. / Fosberry, A.P. / Homes, P. / Huang, J. / Kranz, M. / Leydon, V.R. / Miles, T.J. / Pearson, N.D. / Perera, R.L. / Shillings, A.J. / Gwynn, M.N. / Bax, B.D.
履歴
登録2010年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年9月25日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / reflns
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: TOPOISOMERASE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3704
ポリマ－86,0861
非ポリマー2843
水9,620534
1
E: TOPOISOMERASE IV
ヘテロ分子

E: TOPOISOMERASE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,7408
ポリマ－172,1722
非ポリマー5686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-38.2 kcal/mol
Surface area61590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.389, 74.433, 80.211
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-3081-

HOH

詳細DIMER SITS ON CRYSTALLOGRAPHIC TWO FOLD AXIS.

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要素

#1: タンパク質 TOPOISOMERASE IV


分子量: 86085.773 Da / 分子数: 1
断片: PARE SUBUNIT C-TERMINAL 28KDA DOMAIN, RESIDUES 370-627, PARC SUBUNIT N-TERMINAL 58KDA DOMAIN, RESIDUES 1 TO 503
由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CONSTRUCT IS A FUSION OF THE TOPO IV, PARE AND PARC SUBUNITS. RESIDUE 604 OF PARE IS LINKED TO RESIDUES 996 OF PARC
由来: (組換発現) ACINETOBACTER BAUMANNII (バクテリア)
株: EUROFINS MEDINET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B0V9T6, UniProt: B0VP98, EC: 5.99.1.-
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 534 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.36 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD USING 0.2 M LITHIUM SULFATE, 0.1 M TRIS PH 8.5, 16% PEG 4000 AS THE PRECIPITATING AGENT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9755
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9755 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 46394 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 26.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKLデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DOMAINS FROM PDB ENTRY 2XCS

2xcs


解像度: 2.2→24.909 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2129 2342 5.1 %
Rwork0.1608 --
obs0.1634 46360 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.337 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2682 Å20 Å2-0.8283 Å2
2--0.9214 Å20 Å2
3---1.3469 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.909 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5628 0 16 534 6178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085896
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.098002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5722252
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041054
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2027-2.24760.28721140.18912562X-RAY DIFFRACTION98
2.2476-2.29650.28271320.18822592X-RAY DIFFRACTION100
2.2965-2.34990.25711530.18232556X-RAY DIFFRACTION100
2.3499-2.40860.26081170.18172573X-RAY DIFFRACTION100
2.4086-2.47360.23991370.17692597X-RAY DIFFRACTION100
2.4736-2.54640.24271500.16562566X-RAY DIFFRACTION100
2.5464-2.62850.22761640.17352545X-RAY DIFFRACTION100
2.6285-2.72230.24421190.16722621X-RAY DIFFRACTION100
2.7223-2.83110.20731470.16522559X-RAY DIFFRACTION100
2.8311-2.95980.2171270.16222614X-RAY DIFFRACTION100
2.9598-3.11560.23261400.16872578X-RAY DIFFRACTION100
3.1156-3.31040.21061440.16722589X-RAY DIFFRACTION100
3.3104-3.56530.21511490.15732572X-RAY DIFFRACTION100
3.5653-3.92280.1841460.14392610X-RAY DIFFRACTION100
3.9228-4.48760.1521350.12682588X-RAY DIFFRACTION100
4.4876-5.6430.1911260.13832636X-RAY DIFFRACTION100
5.643-24.91060.18341420.15562660X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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