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- PDB-2xi9: Pilus-presented adhesin, Spy0125 (Cpa), P1 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xi9
タイトルPilus-presented adhesin, Spy0125 (Cpa), P1 form
要素ANCILLARY PROTEIN 1
キーワードCELL ADHESION / GRAM POSITIVE PILUS / INTRAMOLECULAR ISOPEPTIDE BOND / INTERNAL THIOESTER
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DNA polymerase; domain 1 - #480 / Thioester domain / Domain of unknown function DUF5979 / Domain of unknown function (DUF5979) / Uncharacterised domain CHP03934, TQXA / Thioester domain / Thioester domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain ...: / DNA polymerase; domain 1 - #480 / Thioester domain / Domain of unknown function DUF5979 / Domain of unknown function (DUF5979) / Uncharacterised domain CHP03934, TQXA / Thioester domain / Thioester domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / SH3 type barrels. / DNA polymerase; domain 1 / Roll / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ancillary protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pointon, J.A. / Smith, W.D. / Saalbach, G. / Crow, A. / Kehoe, M.A. / Banfield, M.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: A Highly Unusual Thioester Bond in a Pilus Adhesin is Required for Efficient Host Cell Interaction
著者: Pointon, J.A. / Smith, W.D. / Saalbach, G. / Crow, A. / Kehoe, M.A. / Banfield, M.J.
履歴
登録2010年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANCILLARY PROTEIN 1
B: ANCILLARY PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,9512
ポリマ－102,9512
非ポリマー00
水9,494527
1
A: ANCILLARY PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4751
ポリマ－51,4751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ANCILLARY PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4751
ポリマ－51,4751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.480, 66.460, 101.800
Angle α, β, γ (deg.)86.06, 90.06, 75.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ANCILLARY PROTEIN 1 / SPY0125 / COLLAGEN BINDING PROTEIN


分子量: 51475.434 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 286-723 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INTERNAL THIOESTER LINKAGE BETWEEN CYS426 AND GLN575. INTRAMOLECULAR ISOPEPTIDE BOND BETWEEN LYS297 AND ASP595. INTRAMOLECULAR ISOPEPTIDE BOND BETWEEN LYS610 AND ASN715.
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
株: SF370 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8GRA2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.75
詳細: 38 - 40 % PEG 4000, 200 MM SODIUM ACETATE AND 100 MM TRI-SODIUM CITRATE PH 5.6 - 5.9; 34 TO 36 % PEG 5000-MME, 100 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM MES PH 6.0 - 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9785
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月13日 / 詳細: MIRROS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→38 Å / Num. obs: 66113 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 74.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXAUTOSOL位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→34.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 5.937 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CA 120 RESIDUES AT C_TERMINUS ARE DISORDERED. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CA 120 RESIDUES AT C_TERMINUS ARE DISORDERED. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. ATOM AND ANISO RECORDS BELOW CONTAIN THE SUM OF TLS AND RESIDUAL B/U FACTORS, AS OUPUT FROM REFMAC5 USING THE 'TLSO ADDU' OPTION. WATERS HAVE BEEN INCLUDED IN THE TLS REFINEMENT, BUT TO WHICH GROUP THEY HAVE BEEN ASSIGNED IS UNKNOWN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3370 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.207 62741 93.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20.15 Å20.34 Å2
2---0.55 Å2-0.65 Å2
3---0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4896 0 0 527 5423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225003
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4111.9686779
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87138239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6775610
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.95125.42238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.34115869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2191516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2751
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02964
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7371.53057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2151.51235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27824964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.23531946
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4934.51815
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 162 -
Rwork0.237 3288 -
obs--66.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.58550.7811-0.68915.58741.03993.89430.0679-0.5318-0.13290.8135-0.27610.48650.407-0.26360.20830.269-0.06480.05680.2976-0.01690.1209-2.1407-14.374836.4097
21.76910.19890.13962.1858-0.28632.4219-0.0295-0.00190.1421-0.0458-0.007-0.0254-0.08590.04650.03650.00960.0055-0.00140.0117-0.00420.06974.8092-3.967112.0493
33.8379-0.37050.82235.19730.83563.67910.0630.62920.1735-0.7624-0.24970.4828-0.3907-0.2520.18660.26450.0649-0.04570.3374-0.00570.1394-2.857337.8996-18.8411
41.7713-0.3783-0.14962.0513-0.31752.2799-0.02170.0328-0.13260.04080.0021-0.00650.0630.05240.01960.0122-0.00930.0020.0149-0.00250.05684.388327.5155.8847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A291 - 387
2X-RAY DIFFRACTION1A586 - 603
3X-RAY DIFFRACTION2A388 - 585
4X-RAY DIFFRACTION3B291 - 387
5X-RAY DIFFRACTION3B586 - 603
6X-RAY DIFFRACTION4B388 - 585

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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