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- PDB-2x9j: Structure of the Mutant D206N of Phycoerythrobilin Synthase PebS ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x9j
タイトルStructure of the Mutant D206N of Phycoerythrobilin Synthase PebS from the Cyanophage P-SSM2 in complex with bound substrate Biliverdin IXA
要素PHYCOERYTHROBILIN SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phycoerythrobilin synthase / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / phytochromobilin biosynthetic process / cobalt ion binding
類似検索 - 分子機能
oxygen-dependent coproporphyrinogen oxidase - #20 / Ferredoxin-dependent bilin reductase / Ferredoxin-dependent bilin reductase / oxygen-dependent coproporphyrinogen oxidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BILIVERDINE IX ALPHA / Phycoerythrobilin synthase
類似検索 - 構成要素
生物種PROCHLOROCOCCUS PHAGE P-SSM2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Busch, A.W.U. / Frankenberg-Dinkel, N. / Hofmann, E.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Radical Mechanism of Cyanophage Phycoerythrobilin Synthase (Pebs).
著者: Busch, A.W.U. / Reijerse, E.J. / Lubitz, W. / Hofmann, E. / Frankenberg-Dinkel, N.
履歴
登録2010年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHYCOERYTHROBILIN SYNTHASE
B: PHYCOERYTHROBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7494
ポリマ－54,5842
非ポリマー1,1652
水7,728429
1
A: PHYCOERYTHROBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8752
ポリマ－27,2921
非ポリマー5831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHYCOERYTHROBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8752
ポリマ－27,2921
非ポリマー5831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.810, 63.150, 81.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND RESSEQ 1234
211CHAIN B AND RESSEQ 1234
112CHAIN A AND (RESSEQ 22:54 OR RESSEQ 57:63 OR RESSEQ...
212CHAIN B AND (RESSEQ 22:54 OR RESSEQ 57:63 OR RESSEQ...
113CHAIN A AND (RESSEQ 22:54 OR RESSEQ 57:63 OR RESSEQ...
213CHAIN B AND (RESSEQ 22:54 OR RESSEQ 57:63 OR RESSEQ...

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.990974, -0.134053, -0.000499), (-0.133894, 0.989602, 0.052547), (-0.00655, 0.05214, -0.998618)
ベクター: 0.27854, -0.84641, 32.3048)

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要素

#1: タンパク質 PHYCOERYTHROBILIN SYNTHASE / (3Z)-PHYCOERYTHROBILIN \: FERREDOXIN OXIDOREDUCTASE / PHYCOBILIN SYNTHASE / BILIVERDIN REDUCTASE


分子量: 27291.855 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PROCHLOROCOCCUS PHAGE P-SSM2 (ファージ)
解説: CYANOPHAGE / プラスミド: PGEX-6P-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q58MU6, phycoerythrobilin synthase
#2: 化合物 ChemComp-BLA / BILIVERDINE IX ALPHA / 19,24-ジヒドロ-1-ヒドロキシ-3,7,13,18-テトラメチル-2,17-ジビニル-19-オキソ-22H-ビリ(以下略)


分子量: 582.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H34N4O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 429 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 206 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 206 TO ASN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 170MM (NH4)2SO4, 20%PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月2日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON 111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→49 Å / Num. obs: 44404 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.88 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 5.93 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 4.26 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VGR

2vgr


解像度: 1.85→39.687 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1932 2247 5.1 %
Rwork0.1567 --
obs0.1586 44385 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.26 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.083 Å20 Å21.8133 Å2
2--8.4281 Å2-0 Å2
3----5.3451 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→39.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3506 0 86 429 4021
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163720
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5745038
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7241340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.119498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008652
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
21A796X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B796X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
31A850X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B850X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8499-1.890100.19222720X-RAY DIFFRACTION99
1.8901-1.93410.1585140.18912750X-RAY DIFFRACTION100
1.9341-1.98240.24052690.16952501X-RAY DIFFRACTION100
1.9824-2.0360.23512520.17452490X-RAY DIFFRACTION100
2.036-2.09590.1717220.16492724X-RAY DIFFRACTION100
2.0959-2.16360.19682560.16452518X-RAY DIFFRACTION100
2.1636-2.240900.16112779X-RAY DIFFRACTION100
2.2409-2.33060.2132180.16762530X-RAY DIFFRACTION100
2.3306-2.43670.20122030.16252583X-RAY DIFFRACTION100
2.4367-2.56510.21061850.16752574X-RAY DIFFRACTION100
2.5651-2.72580.23571440.1652636X-RAY DIFFRACTION100
2.7258-2.93620.21211350.1622638X-RAY DIFFRACTION100
2.9362-3.23160.18731170.16322673X-RAY DIFFRACTION100
3.2316-3.69890.1988980.14462695X-RAY DIFFRACTION100
3.6989-4.65910.15362010.12572591X-RAY DIFFRACTION100
4.6591-39.69620.14531330.1382736X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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