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- PDB-2x7g: Structure of human serine-arginine-rich protein-specific kinase 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x7g
タイトルStructure of human serine-arginine-rich protein-specific kinase 2 (SRPK2) bound to purvalanol B
要素UNCHARACTERIZED PROTEIN SRPK2
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / MRNA SPLICING / PHOSPHOPROTEIN / MRNA PROCESSING / DIFFERENTIATION / NUCLEOTIDE-BINDING / SPLICEASOME ASSEMBLY / ATP COMPETITIVE INHIBITOR / KINASE / NUCLEUS / ATP-BINDING / SPLICE FACTOR TRAFFICKING
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear speck organization / R-loop processing / regulation of mRNA processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / positive regulation of cell cycle / positive regulation of viral genome replication / 14-3-3 protein binding ...nuclear speck organization / R-loop processing / regulation of mRNA processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / positive regulation of cell cycle / positive regulation of viral genome replication / 14-3-3 protein binding / RNA splicing / positive regulation of neuron apoptotic process / peptidyl-serine phosphorylation / angiogenesis / cell differentiation / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / nuclear speck / protein phosphorylation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / chromatin / nucleolus / magnesium ion binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PURVALANOL B / : / SRSF protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Krojer, T. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. ...Pike, A.C.W. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Krojer, T. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Human Serine-Arginine-Rich Protein- Specific Kinase 2 (Srpk2) Bound to Purvalanol B
著者: Pike, A.C.W. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Krojer, T. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S.
履歴
登録2010年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UNCHARACTERIZED PROTEIN SRPK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,83716
ポリマ－44,3011
非ポリマー1,53715
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.310, 110.310, 90.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 UNCHARACTERIZED PROTEIN SRPK2 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE SRPK


分子量: 44300.676 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 62-267,519-699 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SYNTHETIC CONSTRUCT ENGINEERED TO REMOVE INTERVENING REGION.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2
参照: UniProt: C9JQJ0, UniProt: P78362*PLUS, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 126分子

#2: 化合物 ChemComp-PVB / PURVALANOL B / 2-CHLORO-4-{[2-{[(1R)-1-(HYDROXYMETHYL)-2-METHYLPROPYL]AMINO}-9-(1-METHYLETHYL)-9H-PURIN-6-YL]AMINO}BENZOIC ACID / プルバラノ-ルB


分子量: 432.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25ClN6O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SYNTHETIC CONSTRUCT WITH 268-518 REMOVED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.82 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.75 / 詳細: 0.5M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M SODIUM ACETATE PH4.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9796
検出器タイプ: RAYONIX / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→45.21 Å / Num. obs: 22306 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 43.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WBP

1wbp


解像度: 2.5→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 12.616 / SU ML: 0.148 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.263 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24868 1135 5.1 %RANDOM
Rwork0.18292 ---
obs0.18615 21171 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.352 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2765 0 93 111 2969
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0212919
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3681.9673947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86534801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7925342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.14323.359131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.20515488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7421518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213159
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02602
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.21872
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.21373
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21439
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0990.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2620.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.45231716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6273695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.09152768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.69281203
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.999121179
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 71 -
Rwork0.281 1541 -
obs--99.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.9143-1.4692-2.55558.5933.46857.4686-0.24960.93520.1437-0.94610.1099-0.0149-0.40610.10340.13980.3051-0.2373-0.09470.30950.10350.1311-19.325349.5508-12.3388
22.29051.06720.82221.84490.22071.3431-0.16670.35570.0148-0.29630.1874-0.2542-0.05550.3298-0.02070.101-0.04350.00990.1048-0.00720.0741-26.621235.7123-4.2927
31.55710.5526-0.3732.5851.37152.62410.0604-0.158-0.16560.0222-0.0060.11740.1616-0.3168-0.05440.0548-0.0511-0.03630.11120.07080.0586-47.517827.16113.6401
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A81 - 131
2X-RAY DIFFRACTION2A132 - 564
3X-RAY DIFFRACTION2A800
4X-RAY DIFFRACTION3A565 - 699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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