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万見
- PDB-2x5k: Structure of an active site mutant of the D-Erythrose-4-Phosphate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x5k
タイトルStructure of an active site mutant of the D-Erythrose-4-Phosphate Dehydrogenase from E. coli
要素D-ERYTHROSE-4-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / S-LOOP / HYDRIDE TRANSFER / ALDEHYDE DEHYDROGENASE / PYRIDOXINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrose-4-phosphate dehydrogenase / erythrose-4-phosphate dehydrogenase activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glucose metabolic process / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-erythrose-4-phosphate dehydrogenase / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...D-erythrose-4-phosphate dehydrogenase / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / D-erythrose-4-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Moniot, S. / Didierjean, C. / Boschi-Muller, S. / Branlant, G. / Corbier, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Characterization of Erythrose-4- Phosphate Dehydrogenase from Escherichia Coli: Peculiar Features When Compared to Phosphorylating Gapdhs
著者: Moniot, S. / Didierjean, C. / Boschi-Muller, S. / Branlant, G. / Corbier, C.
履歴
登録2010年2月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: D-ERYTHROSE-4-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
P: D-ERYTHROSE-4-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
Q: D-ERYTHROSE-4-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
R: D-ERYTHROSE-4-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,17325
ポリマ－149,1974
非ポリマー1,97621
水17,222956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17820 Å2
ΔGint-91.4 kcal/mol
Surface area48280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.810, 134.810, 246.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.47356, -0.21362, -0.85446), (-0.1865, -0.92382, 0.33433), (-0.86079, 0.31768, 0.39765)-43.21506, 85.67675, -46.8022
2given(0.46797, 0.17125, 0.86699), (0.16203, -0.98104, 0.10632), (0.86876, 0.09072, -0.48685)12.3546, 86.14532, -38.02863
3given(-0.99947, 0.02307, -0.02307), (0.03067, 0.90536, -0.42354), (0.01112, -0.42403, -0.90558)-34.35789, -9.61372, -44.48878

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 OPQR

#1: タンパク質
D-ERYTHROSE-4-PHOSPHATE DEHYDROGENASE / E4PDH


分子量: 37299.199 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / Variant: TG1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): DS111
参照: UniProt: P0A9B6, erythrose-4-phosphate dehydrogenase

-
非ポリマー , 7種, 977分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 956 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN O, CYS 155 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN O, CYS 159 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN O, CYS 155 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN O, CYS 159 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN P, CYS 155 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN P, CYS 159 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Q, CYS 155 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Q, CYS 159 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN R, CYS 155 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN R, CYS 159 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 24 % (W/V) PEG 1000, 100 MM TRIS-HCL BUFFER PH 8.5, 3 MM ERYTHROSE-4-PHOSPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→56 Å / Num. obs: 91660 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 2.37→2.5 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X5J

2x5j


解像度: 2.37→55.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 11.112 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20699 4579 5 %RANDOM
Rwork0.16444 ---
obs0.16656 87182 98.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→55.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10354 0 126 956 11436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.02110806
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9631.93914669
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.82351369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09723.28503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.093151731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1441598
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.21700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0218182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1651.56746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.172210896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.60934060
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7174.53768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.367→2.429 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 269 -
Rwork0.367 5414 -
obs--84.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8645-0.07910.30810.4507-0.06070.2323-0.02480.04260.1092-0.02860.015-0.0151-0.01830.04680.00990.0539-0.0003-0.02650.1070.030.0473-19.23852.094-55.288
20.544-0.17380.3690.2279-0.21320.80720.07960.061-0.0918-0.0013-0.0303-0.00430.12540.0163-0.04920.06560.0221-0.05780.0708-0.03170.06342.17323.723-34.465
30.93310.47240.270.65140.22190.99180.0138-0.10890.13670.0092-0.090.0093-0.1891-0.21650.07610.07950.0843-0.050.1317-0.06620.0752-12.89460.191-16.7
40.9760.61380.56411.07920.58380.43040.1247-0.28480.07370.1106-0.20730.12220.1052-0.17750.08260.0392-0.06520.01690.2751-0.02290.0241-35.43426.598-23.2
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1O0 - 334
2X-RAY DIFFRACTION2P0 - 334
3X-RAY DIFFRACTION3Q0 - 333
4X-RAY DIFFRACTION4R0 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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