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- PDB-2x4z: Crystal Structure of the Human p21-Activated Kinase 4 in Complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x4z
タイトルCrystal Structure of the Human p21-Activated Kinase 4 in Complex with PF-03758309
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PAK 4
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOTIDE-BINDING ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOU GTPase cycle ...dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / cellular response to organic cyclic compound / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cytoskeleton organization / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell growth / adherens junction / positive regulation of angiogenesis / cell migration / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cell cycle / phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PF-3758309 / Serine/threonine-protein kinase PAK 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Knighton, D.R. / Deng, Y. / Murray, B. / Guo, C. / Piraino, J. / Westwick, J. / Zhang, C. / Lamerdin, J. / Dagostino, E. / Loi, C.-M. ...Knighton, D.R. / Deng, Y. / Murray, B. / Guo, C. / Piraino, J. / Westwick, J. / Zhang, C. / Lamerdin, J. / Dagostino, E. / Loi, C.-M. / Zager, M. / Kraynov, E. / Christensen, J. / Martinez, R. / Kephart, S. / Marakovits, J. / Karlicek, S. / Bergqvist, S. / Smeal, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Small-Molecule P21-Activated Kinase Inhibitor Pf- 3758309 is a Potent Inhibitor of Oncogenic Signaling and Tumor Growth.
著者: Murray, B. / Guo, C. / Piraino, J. / Westwick, J. / Zhang, C. / Lamerdin, J. / Dagostino, E. / Knighton, D.R. / Loi, C.-M. / Zager, M. / Kraynov, E. / Popoff, I. / Christensen, J. / Martinez, ...著者: Murray, B. / Guo, C. / Piraino, J. / Westwick, J. / Zhang, C. / Lamerdin, J. / Dagostino, E. / Knighton, D.R. / Loi, C.-M. / Zager, M. / Kraynov, E. / Popoff, I. / Christensen, J. / Martinez, R. / Kephart, S. / Marakovits, J. / Karlicek, S. / Bergqvist, S. / Smeal, T.
履歴
登録2010年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年1月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PAK 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1004
ポリマ－33,4251
非ポリマー6753
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.654, 65.923, 84.653
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PAK 4 / P21-ACTIVATED KINASE 4 / PAK-4


分子量: 33424.840 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 296-591 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S474 IS PHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: O96013, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-7KC / PF-3758309 / PF-3758309


分子量: 490.624 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H30N8OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 296 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 296 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 296 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 296 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 296 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 296 TO MET

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.23 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL, CYLINDRICALLY BENT, SI(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 18889 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.95
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS2005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→46.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 38819.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 517 2.9 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 17597 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.3793 Å2 / ksol: 0.378448 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.18 Å20 Å20 Å2
2--0.43 Å20 Å2
3---5.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2304 0 47 144 2495
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.172.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 78 2.9 %
Rwork0.232 2587 -
obs--86.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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