[日本語] English
万見
- PDB-2x3h: COLIPHAGE K5A LYASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x3h
タイトルCOLIPHAGE K5A LYASE
要素K5 LYASE
キーワードLYASE / BACTERIOPHAGE / GLYCOSAMINOGLYCAN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / 付加脱離酵素（リアーゼ） / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Intramolecular chaperone auto-processing domain / Chaperone of endosialidase / Intramolecular chaperone auto-processing (ICA) domain profile. / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Tail spike protein / K5 lyase
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE K1-5 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Thompson, J.E. / Pourhossein, M. / Goldrick, M. / Hudson, T. / Derrick, J.P. / Roberts, I.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The K5 Lyase Kfla Combines a Viral Tail Spike Structure with a Bacterial Polysaccharide Lyase Mechanism.
著者: Thompson, J.E. / Pourhossein, M. / Waterhouse, A. / Hudson, T. / Goldrick, M. / Derrick, J.P. / Roberts, I.S.
履歴
登録2010年2月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: K5 LYASE
B: K5 LYASE
C: K5 LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,08915
ポリマ－169,1313
非ポリマー95912
水15,745874
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35210 Å2
ΔGint-167.7 kcal/mol
Surface area42880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.530, 130.400, 145.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 13 - 504 / Label seq-ID: 50 - 541

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.5019, -0.19, -0.8438), (0.1792, 0.9315, -0.3164), (0.8462, -0.31, -0.4335)118.1, 30.88, 139.3
2given(-0.4961, 0.1801, 0.8494), (-0.1917, 0.9314, -0.3095), (-0.8468, -0.3164, -0.4275)-64.6, 36.86, 169.4

-
要素

#1: タンパク質 K5 LYASE / K5A LYASE


分子量: 56376.855 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 1-505 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE K1-5 (ウイルス)
株: COLIPHAGE K5A / プラスミド: PLYA100 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q9AZ47, UniProt: O09496*PLUS, heparin lyase
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 874 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE ANOMALIES HAVE BEEN VERIFIED. THERE ARE SOME CONFLICTS BETWEEN THE Q9AZ47 SEQUENCE IN THE ...SEQUENCE ANOMALIES HAVE BEEN VERIFIED. THERE ARE SOME CONFLICTS BETWEEN THE Q9AZ47 SEQUENCE IN THE DATABASE AND THE SEQUENCE USED FOR EXPRESSION OF THE PROTEIN. A CORRECTED SEQUENCE ENTRY WILL BE SUBMITTED TO THE SEQUENCE DATABASE IN DUE COURSE BY THE DEPOSITOR OF THIS ENTRY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.38 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM HANGING DROPS; DROPS WERE FORMED BY MIXING 1UL OF 5.2 MG/ML HIS-KFLA IN 20MM TRISHCL (PH 8.0), 50MM NACL, 5% (V/V) GLYCEROL WITH AN EQUAL VOLUME OF WELL SOLUTION ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM HANGING DROPS; DROPS WERE FORMED BY MIXING 1UL OF 5.2 MG/ML HIS-KFLA IN 20MM TRISHCL (PH 8.0), 50MM NACL, 5% (V/V) GLYCEROL WITH AN EQUAL VOLUME OF WELL SOLUTION CONTAINING 0.2M KBR AND 10% PEG 3350. CRYSTALLIZATION WAS CARRIED OUT AT 20OC.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.95
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→42 Å / Num. obs: 173321 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.6→97.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 1.375 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20349 8654 5 %RANDOM
Rwork0.17644 ---
obs0.17779 163564 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.291 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→97.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10848 0 12 874 11734
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02111016
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1861.94314973
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.30851491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.14324.694441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.031151680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4081557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21749
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.34903
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.57620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.51606
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.332
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.550
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0127487
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.49311751
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.53923930
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.29533222
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1992medium positional0.220.5
2B1992medium positional0.20.5
3C1992medium positional0.220.5
1A1624loose positional0.445
2B1624loose positional0.495
3C1624loose positional0.535
1A1992medium thermal0.732
2B1992medium thermal0.692
3C1992medium thermal0.592
1A1624loose thermal1.2410
2B1624loose thermal1.110
3C1624loose thermal1.1710
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 668 -
Rwork0.209 11981 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る