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- PDB-2x0i: 2.9 A RESOLUTION STRUCTURE OF MALATE DEHYDROGENASE FROM ARCHAEOGL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x0i
タイトル2.9 A RESOLUTION STRUCTURE OF MALATE DEHYDROGENASE FROM ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS IN COMPLEX WITH NADH
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYPERTHERMOPHILIC / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 3 / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal ...Malate dehydrogenase, type 3 / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS DSM 4304 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Irimia, A. / Madern, D. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D. / Karshikoff, A. / Tibbelin, G. / Ladenstein, R. / Lien, T. / Birkeland, N.-K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The 2.9A Resolution Crystal Structure of Malate Dehydrogenase from Archaeoglobus Fulgidus: Mechanisms of Oligomerisation and Thermal Stabilisation.
著者: Irimia, A. / Vellieux, F.M.D. / Madern, D. / Zaccai, G. / Karshikoff, A. / Tibbelin, G. / Ladenstein, R. / Lien, T. / Birkeland, N.-K.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Differences in the Oligomeric States of the Ldh- Like L-Maldh from the Hyperthermophilic Archaea Methanococcus Jannaschii and Archaeoglobus Fulgidus.
著者: Madern, D. / Ebel, C. / Dale, H.A. / Lien, T. / Steen, I.H. / Birkeland, N.K. / Zaccai, G.
#2: ジャーナル: Arch.Microbiol. / 年: 1997
タイトル: Properties and Primary Structure of a Thermostable L-Malate Dehydrogenase from Archaeoglobus Fulgidus
著者: Langelandsvik, A.S. / Steen, I.H. / Birkeland, N.K. / Lien, T.
履歴
登録2009年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2009年12月22日ID: 1OJS
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6984
ポリマ－31,9141
非ポリマー7843
水70339
1
A: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3978
ポリマ－63,8282
非ポリマー1,5696
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area6970 Å2
ΔGint-100.41 kcal/mol
Surface area22140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.964, 112.964, 71.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 31913.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS DSM 4304 (古細菌)
プラスミド: PSJS1240 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ONE SHOT / 参照: UniProt: O08349, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.93 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4
詳細: INITIAL PROTEIN DROPLET: 16 MG/ML PROTEIN, 10 MM NADH, 20 M RESERVOIR: 1.6 M AMMONIUM SULPHATE, 20% (V/V) GLYCEROL, 80 M DROPLET: EQUAL VOLUMES OF INITIAL PROTEIN DROPLET AND RESERVOIR WERE MIXED., pH 4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND CRYSTALS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→59.76 Å / Num. obs: 8949 / % possible obs: 83.6 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 62.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 2.91→3.01 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / % possible all: 45.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
BIOMOLデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HLP

2hlp


解像度: 2.91→56.48 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 2.17 / 位相誤差: 20.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2186 492 5.5 %
Rwork0.1519 --
obs0.1557 8932 84.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.248 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.0474 Å20 Å20 Å2
2---10.0474 Å20 Å2
3---20.0947 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91→56.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2237 0 50 39 2326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082319
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4613136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.859906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.124360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006399
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9086-3.20130.269770.19711653X-RAY DIFFRACTION67
3.2013-3.66440.22031350.16572125X-RAY DIFFRACTION87
3.6644-4.61650.211160.12842291X-RAY DIFFRACTION91
4.6165-56.49260.20711640.14492371X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0697-0.7768-1.01481.4330.9670.9962-0.2138-0.36140.12480.00710.1517-0.14280.14740.00440.00960.24920.0201-0.01170.3452-0.03540.210330.292931.870612.1162
20.9688-0.5818-0.34470.99870.19980.473-0.1377-0.2786-0.0526-0.0766-0.06930.17150.01120.01340.06920.245-0.0107-0.00090.3397-0.07480.252715.051140.923112.5001
31.1561-0.33520.52740.7646-0.38830.83420.0990.04130.197-0.09-0.338-0.00250.0010.04920.11520.3970.06660.01360.34820.01550.355720.885752.1884-9.3313
40.6085-1.21830.40274.5118-1.33570.9223-0.2450.0665-0.197-0.26950.24361.0068-0.0731-0.148-0.25680.33080.0811-0.22510.4246-0.09080.686814.750441.6763-11.9056
50.5430.0881-0.08820.4174-0.00490.61420.0219-0.12310.2412-0.14330.12710.0186-0.00550.0822-0.12050.2582-0.01010.01250.2514-0.1160.327522.412649.75867.2185
60.5683-0.53250.02050.8092-0.331.2036-0.0753-0.09610.02990.03950.14850.2202-0.3902-0.2652-0.08070.38260.03760.01440.3834-0.13320.69897.809553.54075.112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 22:103)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 105:172)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 173:219)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 220:244)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 245:297)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 298:331)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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