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- PDB-2x0b: Crystal structure of human angiotensinogen complexed with renin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x0b
タイトルCrystal structure of human angiotensinogen complexed with renin
要素
  • ANGIOTENSINOGEN
  • RENIN
キーワードHYDROLASE/HORMONE / HYDROLASE-HORMONE COMPLEX / HYDROLASE HORMONE COMPLEX / VASOCONSTRICTOR / GLYCOPROTEIN / HYPERTENSION / SERPINS / ZYMOGEN / HYDROLASE / VASOACTIVE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of renal sodium excretion / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / regulation of extracellular matrix assembly / renin / mesonephros development ...regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of renal sodium excretion / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / regulation of extracellular matrix assembly / renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / regulation of renal output by angiotensin / response to cGMP / positive regulation of extracellular matrix assembly / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / renal system process / drinking behavior / vasoconstriction / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of cholesterol metabolic process / type 1 angiotensin receptor binding / response to angiotensin / low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of MAP kinase activity / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / positive regulation of gap junction assembly / blood vessel remodeling / regulation of cardiac conduction / amyloid-beta metabolic process / response to cAMP / regulation of vasoconstriction / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cell maturation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / angiotensin maturation / hormone-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of cytokine production / angiotensin-activated signaling pathway / growth factor activity / regulation of cell growth / kidney development / serine-type endopeptidase inhibitor activity / PPARA activates gene expression / hormone activity / regulation of blood pressure / positive regulation of miRNA transcription / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / apical part of cell / cell-cell signaling / peptidase activity / regulation of cell population proliferation / : / blood microparticle / G alpha (i) signalling events / response to lipopolysaccharide / regulation of apoptotic process / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / aspartic-type endopeptidase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain ...Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Renin / Angiotensinogen
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.33 Å
データ登録者Zhou, A. / Wei, Z. / Yan, Y. / Carrell, R.W. / Read, R.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: A Redox Switch in Angiotensinogen Modulates Angiotensin Release.
著者: Zhou, A. / Carrell, R.W. / Murphy, M.P. / Wei, Z. / Yan, Y. / Stanley, P.L. / Stein, P.E. / Pipkin, F.B. / Read, R.J.
履歴
登録2009年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RENIN
B: ANGIOTENSINOGEN
C: RENIN
D: ANGIOTENSINOGEN
E: RENIN
F: ANGIOTENSINOGEN
G: RENIN
H: ANGIOTENSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,6878
ポリマ－368,6878
非ポリマー00
水00
1
E: RENIN
F: ANGIOTENSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1722
ポリマ－92,1722
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-31.8 kcal/mol
Surface area30710 Å2
手法PISA
2
C: RENIN
D: ANGIOTENSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1722
ポリマ－92,1722
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-31.7 kcal/mol
Surface area30710 Å2
手法PISA
3
A: RENIN
B: ANGIOTENSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1722
ポリマ－92,1722
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-31.4 kcal/mol
Surface area30710 Å2
手法PISA
4
G: RENIN
H: ANGIOTENSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1722
ポリマ－92,1722
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-30.7 kcal/mol
Surface area30760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)212.475, 212.475, 474.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質
RENIN / ANGIOTENSINOGENASE


分子量: 42364.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSUMO3-HANGT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00797, renin
#2: タンパク質
ANGIOTENSINOGEN / SERPIN A8


分子量: 49807.844 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HUMAN ANGIOTENSINOGEN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSUMO3-HANGT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01019
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 6 Å3/Da / 溶媒含有率: 79 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 1.6-2.2M AS, 0.1M MES, PH6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.35→50.5 Å / Num. obs: 6793 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 170.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 4.35→4.59 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 89.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_249)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WXW

2wxw


解像度: 4.33→48.52 Å / SU ML: 0.82 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 41.6 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT. VERY LIMITED REBUILDING WAS CARRIED OUT. IT WAS CLEAR FROM ELECTRON DENSITY THAT THE N-TERMINAL SUBSTRATE PORTION OF ANGIOTENSINOGEN WAS BOUND ...詳細: STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT. VERY LIMITED REBUILDING WAS CARRIED OUT. IT WAS CLEAR FROM ELECTRON DENSITY THAT THE N-TERMINAL SUBSTRATE PORTION OF ANGIOTENSINOGEN WAS BOUND IN THE ACTIVE SITE. THIS WAS MODELED BY SUPERIMPOSING THE STRUCTURE OF 1SMR, CHANGING THE SIDE CHAINS AND ADJUSTING THE ROTAMERS. RESIDUES CORRESPONDING TO 3-5 AND 15- 18 OF ANGIOTENSINOGEN WERE ADDED, ROUGHLY FITTING THEM TO THE DENSITY. DIFFERENCE DENSITY AND DENSITY OBTAINED BY AVERAGING THE FOUR COPIES IN COOT MADE IT CLEAR THAT THE LOOP 127-143 OF ANGIOTENSINOGEN HAD TO CHANGE CONFORMATION TO AVOID SERIOUS CLASHES WITH RENIN. THIS LOOP WAS REBUILT TO ROUGHLY FOLLOW THE DENSITY, BUT THE DETAILS OF ITS CONFORMATION WILL NOT BE RELIABLE. THIS IS WHY THERE ARE SERIOUS CLASHES IN THIS PORTION
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 2572 5.05 %
Rwork0.309 --
obs0.31 50950 96.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 197.49 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-49.3656 Å20 Å20 Å2
2--49.3656 Å20 Å2
3----98.7313 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.33→48.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23244 0 0 0 23244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00623792
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15832328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6128344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0753728
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064120
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.3352-4.41850.45411250.44132078X-RAY DIFFRACTION75
4.4185-4.50860.43521190.40932294X-RAY DIFFRACTION82
4.5086-4.60660.36931350.3922787X-RAY DIFFRACTION99
4.6066-4.71360.39511410.36552773X-RAY DIFFRACTION99
4.7136-4.83140.3831410.34492769X-RAY DIFFRACTION100
4.8314-4.96190.3841570.352783X-RAY DIFFRACTION99
4.9619-5.10780.37971350.3492787X-RAY DIFFRACTION99
5.1078-5.27250.37931690.33252772X-RAY DIFFRACTION99
5.2725-5.46070.37131330.33022792X-RAY DIFFRACTION99
5.4607-5.6790.32111560.30282730X-RAY DIFFRACTION99
5.679-5.9370.32071500.32162785X-RAY DIFFRACTION99
5.937-6.24940.40571430.31982784X-RAY DIFFRACTION99
6.2494-6.640.41241540.32232736X-RAY DIFFRACTION99
6.64-7.15120.33641460.32162742X-RAY DIFFRACTION98
7.1512-7.86820.32651420.28382741X-RAY DIFFRACTION98
7.8682-9.00040.30331410.25622713X-RAY DIFFRACTION97
9.0004-11.31580.24681520.20662683X-RAY DIFFRACTION96
11.3158-48.52310.2971330.3072629X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.16425.0053-2.22937.6213-2.77563.3370.3577-0.3845-0.4134-0.2569-0.0029-0.14491.1011-0.696701.95290.0646-0.30291.5903-0.0871.9311117.0373-103.5858-1.7841
25.14580.2160.37014.2786-1.10036.43090.0438-0.4755-0.38740.44410.14350.431-0.3593-1.1626-0.00010.9956-0.1961-0.03051.7176-0.02071.84982.0066-90.8964-9.6123
35.5871-5.5433-0.13588.87351.7196-0.0182-0.4998-1.08480.40530.69050.15840.43911.1732-0.9701-0.0012.3951-0.0240.45662.116-0.04132.160276.6281-88.3169109.1534
47.51130.9809-0.95865.4891-2.55926.57-0.88240.1557-0.8324-0.15620.74250.60711.0625-1.6957-0.00012.0157-0.50410.07752.1984-0.13782.14548.5616-94.333284.2793
56.96980.54183.1253-1.13512.80664.0963-0.2547-0.0588-0.5041-0.25740.0663-0.2209-0.3670.401403.04560.2460.21542.55890.55342.5029120.5098-128.941362.8656
66.39540.015-1.74718.8607-0.90089.83610.04080.27110.2188-0.19450.24650.1752-0.24710.43830.0012.0740.0713-0.07620.84580.04731.6637109.3295-118.376197.6281
74.9357-2.9758-2.53081.7298-0.511310.7669-0.1879-0.1354-1.0216-0.35430.06480.68760.9967-0.9176-0.00112.5142-0.5914-0.02232.3862-0.23422.759652.679-105.172839.3267
88.10681.74982.13856.09412.80798.28750.17970.2743-0.78540.5874-0.19430.12211.75950.4108-0.19372.49290.07490.55320.81490.16851.930781.8897-129.528137.3738
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A OR (CHAIN B AND RESSEQ 3:18)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESSEQ 31:449
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C OR (CHAIN D AND RESSEQ 3:18)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND RESSEQ 31:449
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E OR (CHAIN F AND RESSEQ 3:18)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F AND RESSEQ 31:449
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN G OR (CHAIN H AND RESSEQ 3:18)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H AND RESSEQ 31:449

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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