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- PDB-2wzn: 3d structure of TET3 from Pyrococcus horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wzn
タイトル3d structure of TET3 from Pyrococcus horikoshii
要素354AA LONG HYPOTHETICAL OPERON PROTEIN FRV
キーワードHYDROLASE / PROTEASE / THERMOPHILIC / SELF-COMPARTMENTALISING
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich ...Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
354aa long hypothetical operon protein Frv
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rosenbaum, E. / Dura, M.A. / Vellieux, F.M. / Franzetti, B.
引用
ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2009
タイトル: The Structural and Biochemical Characterizations of a Novel Tet Peptidase Complex from Pyrococcus Horikoshii Reveal an Integrated Peptide Degradation System in Hyperthermophilic Archaea.
著者: Dura, M.A. / Rosenbaum, E. / Larabi, A. / Gabel, F. / Vellieux, F.M. / Franzetti, B.
#1: ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2006
タイトル: An archaeal peptidase assembles into two different quaternary structures: A tetrahedron and a giant octahedron.
著者: Guy Schoehn / Frédéric M D Vellieux / M Asunción Durá / Véronique Receveur-Bréchot / Céline M S Fabry / Rob W H Ruigrok / Christine Ebel / Alain Roussel / Bruno Franzetti /
要旨: Cellular proteolysis involves large oligomeric peptidases that play key roles in the regulation of many cellular processes. The cobalt-activated peptidase TET1 from the hyperthermophilic Archaea ...Cellular proteolysis involves large oligomeric peptidases that play key roles in the regulation of many cellular processes. The cobalt-activated peptidase TET1 from the hyperthermophilic Archaea Pyrococcus horikoshii (PhTET1) was found to assemble as a 12-subunit tetrahedron and as a 24-subunit octahedral particle. Both quaternary structures were solved by combining x-ray crystallography and cryoelectron microscopy data. The internal organization of the PhTET1 particles reveals highly self-compartmentalized systems made of networks of access channels extended by vast catalytic chambers. The two edifices display aminopeptidase activity, and their organizations indicate substrate navigation mechanisms different from those described in other large peptidase complexes. Compared with the tetrahedron, the octahedron forms a more expanded hollow structure, representing a new type of giant peptidase complex. PhTET1 assembles into two different quaternary structures because of quasi-equivalent contacts that previously have only been identified in viral capsids.
履歴
登録2009年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2010年11月3日ID: 2VPU
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 354AA LONG HYPOTHETICAL OPERON PROTEIN FRV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4177
ポリマ－39,0311
非ポリマー3866
水3,891216
1
A: 354AA LONG HYPOTHETICAL OPERON PROTEIN FRV
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)473,00084
ポリマ－468,36912
非ポリマー4,63172
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
Buried area64280 Å2
ΔGint-1465.7 kcal/mol
Surface area122050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.241, 132.241, 132.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2075-

HOH

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要素

#1: タンパク質 354AA LONG HYPOTHETICAL OPERON PROTEIN FRV / TET3


分子量: 39030.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIL) / 参照: UniProt: O59485
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE ROTATION METHOD
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.17 M AMMONIUM SULPHATE, 0.085 M TRIS HCL PH 8.5, 21.25% (W/V) PEG 3300, 2.0 MICROL DROPLETS TO WHICH 0.5 MICROL OF 30% GAMMA-BUTYROLACTONE IS ADDED

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月7日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→33 Å / Num. obs: 433624 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 29.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.9→2.1 Å / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Y0Y

1y0y


解像度: 1.9→29.57 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 16.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1752 1518 5 %
Rwork0.1471 --
obs0.1485 30368 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.22 Å2 / ksol: 0.386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2615 0 16 216 2847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1173668
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0691014
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004481
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.96790.20421510.17692853X-RAY DIFFRACTION100
1.9679-2.04670.20181500.16042864X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.13980.21291500.14422834X-RAY DIFFRACTION100
2.1398-2.25260.19381510.1492877X-RAY DIFFRACTION100
2.2526-2.39370.19231510.15042867X-RAY DIFFRACTION100
2.3937-2.57840.19171520.152871X-RAY DIFFRACTION100
2.5784-2.83770.18631520.14732901X-RAY DIFFRACTION100
2.8377-3.24790.1811520.14532889X-RAY DIFFRACTION100
3.2479-4.09030.16451540.12652915X-RAY DIFFRACTION100
4.0903-29.57360.14231550.14672979X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1310.6833-0.09950.6329-0.11230.02280.2487-0.34130.08320.0961-0.2175-0.0057-0.02950.08180.00460.336-0.03190.02910.3334-0.02460.2415-7.689914.187747.5249
20.42470.33460.16861.1423-0.24920.28980.0734-0.1715-0.00640.1966-0.03330.0897-0.0247-0.0436-0.02380.21760.01040.04590.2516-0.02350.1919-16.381111.161841.1602
32.0293-0.6573-0.71121.1599-0.29471.1680.10250.0076-0.3987-0.3752-0.12870.04490.33670.02250.00960.30050.00280.02120.2254-0.00080.2528-11.6507-9.38132.1128
40.3358-0.22540.15580.8106-0.00590.14980.0458-0.090.06570.0874-0.0691-0.0117-0.072-0.04550.01890.25410.01060.0330.2354-0.02980.1858-7.86920.82339.3388
51.2153-0.6516-0.03890.647-0.43060.6888-0.01730.0780.26920.0512-0.0655-0.1866-0.1257-0.01160.070.2723-0.0120.00460.2172-0.03820.272-2.352535.215534.307
60.5760.0124-0.20860.1392-0.06220.60680.0225-0.11330.146-0.0029-0.0214-0.0036-0.1921-0.0681-0.01580.25110.00840.02110.2076-0.06720.2221-7.432928.631437.1178
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 8:28)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 29:115)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 116:160)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 161:256)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 257:293)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 294:354)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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