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- PDB-2wws: Physalis Mottle Virus: Natural Empty Capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wws
タイトルPhysalis Mottle Virus: Natural Empty Capsid
要素COAT PROTEIN
キーワードVIRUS / PLANT RNA VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Tymovirus coat protein / Tymovirus coat protein / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種PHYSALIS MOTTLE VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Sagurthi, S.R. / Rajaram, V. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Physalis Mottle Virus
著者: Sagurthi, S.R. / Rajaram, V. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
履歴
登録2009年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9703
ポリマ－59,9703
非ポリマー00
水00
1
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,598,186180
ポリマ－3,598,186180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 300 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,84915
ポリマ－299,84915
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 360 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)359,81918
ポリマ－359,81918
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 3.6 MDa, 180 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,598,186180
ポリマ－3,598,186180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)325.760, 325.760, 738.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.309017, -0.808973, -0.500072), (0.80897, 0.500056, -0.309049), (0.500076, -0.309041, 0.808961)0.0015, 0.00093, 0.00057
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21generate(-0.309013, -0.809061, 0.499931), (0.80897, -0.5, -0.309139), (0.500078, 0.308901, 0.809013)0.00093, 0.00243, -0.00036
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27generate(-3.0E-6, -1, -9.3E-5), (9.5E-5, -9.3E-5, 1), (-1, 3.0E-6, 9.5E-5)0.0015, 0.00093, 0.00057
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57generate(-0.309015, -0.808971, -0.500075), (-0.809065, 0.499998, -0.308895), (0.499924, 0.309141, -0.809017)0.0015, 0.00093, 0.00057
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59generate(-0.309019, 0.808971, 0.500072), (0.80906, 0.500002, -0.3089), (-0.499928, 0.309133, -0.809017)-0.0015, 0.00093, 0.00057
60generate(0.809016, 0.499977, 0.309059), (0.500027, -0.309016, -0.809001), (-0.308978, 0.809032, -0.5)-0.00093, 0.00243, -0.00036

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要素

#1: タンパク質 COAT PROTEIN / VIRION PROTEIN


分子量: 19989.924 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PHYSALIS MOTTLE VIRUS (ウイルス) / 解説: NATURAL PURIFICATION FROM INFECTED PLANTS / 発現宿主: NICOTIANA GLUTINOSA (ナス科) / 参照: UniProt: P36351

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.31 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 100MM SODIUM ACETATE, 2MM CALCL2, 10% GLYCEROL, 3% PEG8000 PH 5.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月18日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→19 Å / Num. obs: 266460 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 3.9→4.04 Å / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3.9→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2425 1036 0.4 %RANDOM
Rwork0.2299 ---
obs0.2299 210129 79.4 %-
溶媒の処理Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.54758 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.897 Å2-6.708 Å2-0 Å2
2---5.897 Å2-0 Å2
3---11.794 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3976 0 0 0 3976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.010626
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.53205
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル最高解像度: 3.9 Å / Total num. of bins used: 10
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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