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- PDB-2wvq: Structure of the HET-s N-terminal domain. Mutant D23A, P33H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wvq
タイトルStructure of the HET-s N-terminal domain. Mutant D23A, P33H
要素SMALL S PROTEIN
キーワードPRION-BINDING PROTEIN / PRION / PRION REGULATORY DOMAIN / HETEROKARYON INCOMPATIBILITY / PRION- BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion-inhibition and propagation, HeLo domain / Het-s prion-forming domain / Prion-inhibition and propagation, HeLo domain / HeLo domain superfamily / Het-s 218-289 / Prion-inhibition and propagation / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / Heterokaryon incompatibility protein s
類似検索 - 構成要素
生物種PODOSPORA ANSERINA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Greenwald, J. / Buhtz, C. / Ritter, C. / Kwiatkowski, W. / Choe, S. / Saupe, S.J. / Riek, R.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2010
タイトル: The mechanism of prion inhibition by HET-S.
著者: Greenwald, J. / Buhtz, C. / Ritter, C. / Kwiatkowski, W. / Choe, S. / Maddelein, M.L. / Ness, F. / Cescau, S. / Soragni, A. / Leitz, D. / Saupe, S.J. / Riek, R.
履歴
登録2009年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年2月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMALL S PROTEIN
B: SMALL S PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2224
ポリマ－50,9142
非ポリマー3092
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-11.3 kcal/mol
Surface area20510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.330, 83.150, 67.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.3518, -0.8016, -0.4833), (-0.7859, -0.02748, 0.6177), (-0.5085, 0.5972, -0.6204)
ベクター: 15.02, -30.54, 67.76)

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要素

#1: タンパク質 SMALL S PROTEIN / HET-S MUTANT D23A / P33H


分子量: 25456.965 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 13-221 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PODOSPORA ANSERINA (菌類) / プラスミド: PRSET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q03689
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 化合物 ChemComp-DTU / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / ジチオエリトリト-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 23 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 33 TO HIS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 23 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 33 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 23 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 33 TO HIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.57 % / 解説: NONE
結晶化温度: 276 K / 詳細: CRYSTALLIZED AT 276K IN 25% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→65 Å / Num. obs: 34078 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 33.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WVN

2wvn


解像度: 2→65.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 12.51 / SU ML: 0.182 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.205 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. EXTRA ELECTRON DENSITY MODELED AS TWO DITHIOTHREITO MOLECULES. IDENTITY NOT CONFIRMED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26947 1697 4.9 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.22725 32594 96.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å2-0.46 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→65.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3300 0 16 198 3514
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223433
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7391.9654626
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8325431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.49324.31174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.31715639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5461531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.22308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3110.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8211.52203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38523387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20131393
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3654.51235
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 145 -
Rwork0.312 2498 -
obs--99.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.99870.42050.85111.2738-0.40241.94050.05090.00710.0307-0.01010.02250.0634-0.0413-0.0997-0.0733-0.14950.0354-0.0119-0.06420.0131-0.1173-5.2080.85929.978
21.89070.81510.67083.4145-0.23761.41490.022-0.10170.05630.3882-0.0460.0155-0.15040.00660.0241-0.0956-0.0036-0.0258-0.0296-0.0094-0.14441.664-7.252.614
33.8333-0.40960.80111.37150.01862.84570.0050.54880.1796-0.2379-0.0134-0.1834-0.24240.42620.0085-0.1367-0.01210.0328-0.03540.0757-0.07745.7997.98420.897
45.84373.08283.73694.24731.47315.44630.1739-0.6509-0.24650.4463-0.14410.0350.2148-0.3073-0.0297-0.12620.00360.0303-0.04090.0445-0.1976-3.099-21.58857.396
527.17427.19274.64296.49660.47422.19920.2996-0.2646-1.1334-0.0275-0.0866-0.4120.22040.0992-0.2129-0.1340.0465-0.0186-0.1186-0.0032-0.1239-2.768-7.60129.621
620.794816.11369.102915.32198.53668.306-0.43640.3745-0.4286-0.61220.4314-0.426-0.41980.22440.0051-0.13270.0202-0.025-0.09450.015-0.1757.652-9.21646.535
715.91310.7529-2.18752.8894-1.16786.2037-0.0631.6903-1.1198-0.65910.02210.0270.5881-0.22150.0409-0.07610.01690.02090.1245-0.2437-0.1505-3.552-6.58710.854
82.9651-2.88920.560917.3862-4.07445.0189-0.0951-0.1520.33280.6079-0.3047-1.30060.04210.71110.3998-0.14820.0459-0.10870.08380.0334-0.091316.559-19.79558.792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 103
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3A104 - 138
4X-RAY DIFFRACTION4B104 - 138
5X-RAY DIFFRACTION5A152 - 174
6X-RAY DIFFRACTION6B152 - 174
7X-RAY DIFFRACTION7A176 - 220
8X-RAY DIFFRACTION8B176 - 220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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