[日本語] English
万見
- PDB-2wu9: Crystal structure of peroxisomal KAT2 from Arabidopsis thaliana -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wu9
タイトルCrystal structure of peroxisomal KAT2 from Arabidopsis thaliana
要素3-KETOACYL-COA THIOLASE 2, PEROXISOMAL
キーワードTRANSFERASE / CYSTEINE OXIDATION / FATTY ACID METABOLISM / OXYLIPIN BIOSYNTHESIS / PLANT LIPID METABOLISM / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / ACYLTRANSFERASE / LIPID METABOLISM / BETA OXIDATION / LIPID SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxysome organization / glyoxysome / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / jasmonic acid biosynthetic process / oxylipin biosynthetic process / plant-type vacuole / fatty acid beta-oxidation / response to wounding ...glyoxysome organization / glyoxysome / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / jasmonic acid biosynthetic process / oxylipin biosynthetic process / plant-type vacuole / fatty acid beta-oxidation / response to wounding / peroxisome / nucleolus / endoplasmic reticulum / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase ...: / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Pye, V.E. / Christensen, C.E. / Dyer, J.H. / Arent, S. / Henriksen, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Peroxisomal Plant 3-Ketoacyl-Coa Thiolases Structure and Activity are Regulated by a Sensitive Redox Switch
著者: Pye, V.E. / Christensen, C.E. / Dyer, J.H. / Arent, S. / Henriksen, A.
履歴
登録2009年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 3-KETOACYL-COA THIOLASE 2, PEROXISOMAL
B: 3-KETOACYL-COA THIOLASE 2, PEROXISOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,75911
ポリマ－93,2002
非ポリマー5599
水20,3751131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint8.3 kcal/mol
Surface area28290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.831, 86.670, 72.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.09777, 0.9612, -0.2579), (0.9623, 0.02524, -0.2707), (-0.2537, -0.2747, -0.927)
ベクター: -3.191, 18.4, 58.38)

-
要素

#1: タンパク質 3-KETOACYL-COA THIOLASE 2, PEROXISOMAL / BETA-KETOTHIOLASE 2 / ACETYL-COA ACYLTRANSFERASE 2 / PEROXISOMAL 3-OXOACYL-COA THIOLASE 2 / ...BETA-KETOTHIOLASE 2 / ACETYL-COA ACYLTRANSFERASE 2 / PEROXISOMAL 3-OXOACYL-COA THIOLASE 2 / PEROXISOME DEFECTIVE PROTEIN 1\ / 3-KETOACYL-COA THIOLASE


分子量: 46600.203 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 36-462 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
Organelle: PEROXISOME / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): PET46 EK/LIC / Variant (発現宿主): ROSETTAGAMI2(DE3) / 参照: UniProt: Q56WD9, acetyl-CoA C-acyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: HANGING DROP. AT-KAT2 AT 11.8 MG/ML IN 20MM TRIS(HCL) PH9.0, 150MM NACL, 2MM EDTA, 5% (V/V) GLYCEROL, 2MM DTT, 2MM C12-COA AGAINST A WELL SOLUTION CONTAINING 20% (W/V) PEG 3350, 0.2M ...詳細: HANGING DROP. AT-KAT2 AT 11.8 MG/ML IN 20MM TRIS(HCL) PH9.0, 150MM NACL, 2MM EDTA, 5% (V/V) GLYCEROL, 2MM DTT, 2MM C12-COA AGAINST A WELL SOLUTION CONTAINING 20% (W/V) PEG 3350, 0.2M LI(CH3COO)2, 0.002% ETHYLENE GLYCOL.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→34.6 Å / Num. obs: 112318 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 9.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 81.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WUA

2wua


解像度: 1.5→34.6 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 0 / 位相誤差: 16.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 5431 5 %
Rwork0.15 --
obs0.151 108434 93.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.39 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1549 Å2-0 Å20.5309 Å2
2---0.4626 Å20 Å2
3----0.3538 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→34.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5892 0 36 1131 7059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0888547
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1082337
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074981
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051145
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.5170.21951320.20942375X-RAY DIFFRACTION64
1.517-1.53490.24031340.21392504X-RAY DIFFRACTION69
1.5349-1.55360.22871440.20732750X-RAY DIFFRACTION75
1.5536-1.57330.24191800.20022953X-RAY DIFFRACTION82
1.5733-1.5940.21361730.18733200X-RAY DIFFRACTION88
1.594-1.61580.20271640.17673380X-RAY DIFFRACTION93
1.6158-1.63890.19761750.16783457X-RAY DIFFRACTION95
1.6389-1.66340.2081910.15663439X-RAY DIFFRACTION94
1.6634-1.68940.17891770.15033494X-RAY DIFFRACTION95
1.6894-1.71710.17511680.15023418X-RAY DIFFRACTION95
1.7171-1.74670.17011870.15623490X-RAY DIFFRACTION96
1.7467-1.77840.18081470.14913518X-RAY DIFFRACTION95
1.7784-1.81260.19241940.14363495X-RAY DIFFRACTION97
1.8126-1.84960.16791780.14283560X-RAY DIFFRACTION97
1.8496-1.88980.17011990.14483546X-RAY DIFFRACTION97
1.8898-1.93380.18392050.13843513X-RAY DIFFRACTION97
1.9338-1.98210.16741860.12833592X-RAY DIFFRACTION98
1.9821-2.03570.14622150.13383589X-RAY DIFFRACTION98
2.0357-2.09560.17021770.13243620X-RAY DIFFRACTION99
2.0956-2.16330.15691830.12923620X-RAY DIFFRACTION99
2.1633-2.24060.17581960.12843595X-RAY DIFFRACTION99
2.2406-2.33030.16111860.13083616X-RAY DIFFRACTION99
2.3303-2.43630.16991740.14123653X-RAY DIFFRACTION99
2.4363-2.56470.18471890.14153624X-RAY DIFFRACTION99
2.5647-2.72530.16981910.14713634X-RAY DIFFRACTION99
2.7253-2.93560.17221990.14513630X-RAY DIFFRACTION99
2.9356-3.23090.18492010.14473638X-RAY DIFFRACTION100
3.2309-3.69790.15551750.13153681X-RAY DIFFRACTION100
3.6979-4.65720.1441920.12323703X-RAY DIFFRACTION100
4.6572-34.6110.15462190.15083716X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る