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- PDB-2wu8: Structural studies of phosphoglucose isomerase from Mycobacterium... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wu8
タイトルStructural studies of phosphoglucose isomerase from Mycobacterium tuberculosis H37Rv
要素GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / GLUCONEOGENESIS / 5-PHOSPHOARABINONATE (PAB) / PGI / CYTOPLASM / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / gluconeogenesis / glycolytic process / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Anand, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structural Studies of Phosphoglucose Isomerase from Mycobacterium Tuberculosis H37Rv
著者: Anand, K. / Mathur, D. / Anant, A. / Garg, L.C.
履歴
登録2009年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7853
ポリマ－59,5931
非ポリマー1922
水5,080282
1
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,5696
ポリマ－119,1852
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_545-x,-y-1/2,z1
Buried area12840 Å2
ΔGint-109.2 kcal/mol
Surface area35360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.700, 118.500, 137.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE / PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE / PHOSPHOHEXOSE ISOMERASE / GPI / PGI / PHI


分子量: 59592.594 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 7-553 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P64192, UniProt: P9WN69*PLUS, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97942
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→20 Å / Num. obs: 42594 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 41.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.52
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.14 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IAT

1iat


解像度: 2.25→29.625 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2234 1278 3 %
Rwork0.1818 --
obs0.183 42594 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.582 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3091 Å20 Å20 Å2
2---0.9201 Å2-0 Å2
3----0.389 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4191 0 10 282 4483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1275858
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5831491
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08665
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004767
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.34010.28691340.2444352X-RAY DIFFRACTION95
2.3401-2.44650.26561410.21154563X-RAY DIFFRACTION100
2.4465-2.57540.25731420.20374564X-RAY DIFFRACTION100
2.5754-2.73670.27431410.20084576X-RAY DIFFRACTION100
2.7367-2.94780.2741420.2034594X-RAY DIFFRACTION100
2.9478-3.24410.23951420.19284585X-RAY DIFFRACTION100
3.2441-3.71280.21851430.17624614X-RAY DIFFRACTION100
3.7128-4.67470.15621440.14394653X-RAY DIFFRACTION100
4.6747-29.62760.18231490.14644815X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.3947 Å / Origin y: -20.4031 Å / Origin z: -14.39 Å
111213212223313233
T0.0509 Å2-0.0469 Å20.0235 Å2-0.2024 Å20.0221 Å2--0.1513 Å2
L1.194 °2-0.233 °2-0.0344 °2-0.3219 °20.1077 °2--0.5946 °2
S0.0935 Å °0.1106 Å °0.2661 Å °0.0039 Å °-0.0537 Å °-0.1074 Å °-0.0634 Å °0.1148 Å °-0.0393 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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