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- PDB-2wtk: Structure of the heterotrimeric LKB1-STRADalpha-MO25alpha complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wtk
タイトルStructure of the heterotrimeric LKB1-STRADalpha-MO25alpha complex
要素
  • CALCIUM-BINDING PROTEIN 39
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 11
  • STE20-RELATED KINASE ADAPTER PROTEIN ALPHA
キーワードTRANSFERASE/METAL-BINDING PROTEIN / TRANSFERASE-METAL-BINDING PROTEIN COMPLEX / TRANSFERASE METAL-BINDING PROTEIN COMPLEX / KINASE / NUCLEUS / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / PSEUDOKINASE / PHOSPHOPROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION / TRANSFERASE / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of vesicle transport along microtubule / intracellular protein-containing complex / Golgi localization / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / LRR domain binding / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / dendrite extension / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / response to thyroid hormone ...positive regulation of vesicle transport along microtubule / intracellular protein-containing complex / Golgi localization / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / LRR domain binding / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / dendrite extension / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / response to thyroid hormone / cellular hypotonic response / activation of protein kinase activity / tissue homeostasis / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / serine/threonine protein kinase complex / positive thymic T cell selection / vasculature development / positive regulation of axonogenesis / regulation of Wnt signaling pathway / response to glucagon / anoikis / G1 to G0 transition / negative regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to UV-B / regulation of dendrite morphogenesis / response to lipid / response to ionizing radiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / establishment of cell polarity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein kinase activator activity / protein localization to nucleus / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / peptidyl-threonine phosphorylation / protein dephosphorylation / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine kinase binding / axonogenesis / protein export from nucleus / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / response to activity / regulation of cell growth / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cell growth / autophagy / positive regulation of protein localization to nucleus / kinase binding / Z disc / p53 binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / glucose homeostasis / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / T cell receptor signaling pathway / protein autophosphorylation / secretory granule lumen / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / cilium / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / magnesium ion binding / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Serine/Threonine kinase LKB1, catalytic domain / : / Mo25-like / Mo25-like / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...Serine/Threonine kinase LKB1, catalytic domain / : / Mo25-like / Mo25-like / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase STK11 / STE20-related kinase adapter protein alpha / Calcium-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Zeqiraj, E. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: Structure of the Lkb1-Strad-Mo25 Complex Reveals an Allosteric Mechanism of Kinase Activation.
著者: Zeqiraj, E. / Filippi, B.M. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2009年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年11月2日Group: Database references / Refinement description
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALCIUM-BINDING PROTEIN 39
B: STE20-RELATED KINASE ADAPTER PROTEIN ALPHA
C: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 11
D: CALCIUM-BINDING PROTEIN 39
E: STE20-RELATED KINASE ADAPTER PROTEIN ALPHA
F: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,06311
ポリマ－231,9426
非ポリマー2,1215
水1,838102
1
D: CALCIUM-BINDING PROTEIN 39
E: STE20-RELATED KINASE ADAPTER PROTEIN ALPHA
F: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,0806
ポリマ－115,9713
非ポリマー1,1083
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-40.33 kcal/mol
Surface area40440 Å2
手法PISA
2
A: CALCIUM-BINDING PROTEIN 39
B: STE20-RELATED KINASE ADAPTER PROTEIN ALPHA
C: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,9845
ポリマ－115,9713
非ポリマー1,0122
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7870 Å2
ΔGint-33.12 kcal/mol
Surface area41080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.360, 118.360, 390.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 CALCIUM-BINDING PROTEIN 39 / MO25ALPHA / PROTEIN MO25


分子量: 39922.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: MULTIBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y376
#2: タンパク質 STE20-RELATED KINASE ADAPTER PROTEIN ALPHA / STRADALPHA / STRAD ALPHA / STE20-RELATED ADAPTER PROTEIN / SEROLOGICALLY DEFINED BREAST CANCER ...STRADALPHA / STRAD ALPHA / STE20-RELATED ADAPTER PROTEIN / SEROLOGICALLY DEFINED BREAST CANCER ANTIGEN NY-BR-96


分子量: 41748.383 Da / 分子数: 2 / Fragment: PSEUDOKINASE DOMAIN, RESIDUES 59-431 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: MULTIBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7RTN6
#3: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 11 / LKB1 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE LKB1 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-19


分子量: 34299.797 Da / 分子数: 2 / Fragment: KINASE DOMAIN, RESIDUES 43-347 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: MULTIBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q15831, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 3種, 107分子

#4: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 194 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ASP 194 TO ALA

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 91884 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.65→2.75 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GNI

3gni


解像度: 2.65→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 22.414 / SU ML: 0.218 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.439 / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE B FACTORS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 919 1 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 90835 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.59 Å21.29 Å20 Å2
2--2.59 Å20 Å2
3----3.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14627 0 121 102 14850
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02215060
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3431.98120340
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.79851788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.75524.178687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.313152724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1391583
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.22258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02111141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0261.59052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88214631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.22736008
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0314.55709
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.72 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.477 64 -
Rwork0.304 6540 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56330.2029-0.50130.5926-0.78946.3089-0.3930.1042-0.2653-0.33650.0006-0.06110.8377-0.16140.39240.4756-0.15450.24750.1079-0.05230.3357-37.590241.807350.0949
210.1531-5.67441.84869.7173-1.97095.1979-0.31190.2660.07840.1448-0.2845-1.13140.47420.24990.59630.9328-0.16310.40990.1321-0.07750.3954-36.324713.096241.5122
31.16550.9161-0.45512.7597-0.23911.17920.00230.0755-0.09030.0865-0.09590.20310.5567-0.12940.09371.1427-0.38870.43930.1752-0.17720.3444-54.107513.330451.9737
40.5080.7454-1.43645.8230.19145.8113-0.26880.37680.1033-0.95960.16960.76740.9605-1.10410.09920.8837-0.5370.1050.8923-0.19580.5752-68.896140.858732.9706
54.071-0.3389-1.29233.9865-0.20532.801-0.53120.32890.11790.03990.34210.13790.3513-0.66190.1890.1309-0.144-0.03560.43080.02720.2447-64.900857.341849.3133
62.3869-0.3384-2.39661.0096-0.50517.9060.2056-0.3436-0.1276-0.2308-0.08330.064-0.46180.9177-0.12240.1588-0.05010.03860.231-0.02650.163-34.0601-31.817817.9668
76.02863.03360.866611.9309-1.19584.8137-0.1204-0.0080.0387-0.2266-0.2571-1.0331-0.52640.49770.37740.7495-0.04360.20260.2311-0.01860.2084-36.3948-3.003625.8417
81.2917-0.1432-0.04562.3703-0.68983.33280.07610.00030.279-0.2170.06060.3676-0.9139-0.4687-0.13670.61440.14230.11380.09170.0310.1963-49.735-4.120112.6435
94.01420.3322-1.16323.3194-1.56134.7682-0.32370.5882-0.14760.21320.65910.60420.0559-1.7469-0.33540.0938-0.14810.00030.98110.22510.2345-63.7277-36.582422.5263
105.6952-0.3977-1.19033.08750.5639.3846-0.59791.204-1.4346-0.46680.35460.37362.7543-1.70760.24321.06-0.84160.04210.9598-0.25950.8309-58.5054-54.729913.717
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 336
2X-RAY DIFFRACTION2B61 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3B104 - 431
4X-RAY DIFFRACTION4C47 - 132
5X-RAY DIFFRACTION5C133 - 342
6X-RAY DIFFRACTION6D10 - 336
7X-RAY DIFFRACTION7E60 - 90
8X-RAY DIFFRACTION8E91 - 431
9X-RAY DIFFRACTION9F45 - 204
10X-RAY DIFFRACTION10F205 - 324

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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