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- PDB-2wqx: InlB321_4R: S199R, D200R, G206R, A227R, C242A mutant of the Liste... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wqx
タイトルInlB321_4R: S199R, D200R, G206R, A227R, C242A mutant of the Listeria monocytogenes InlB internalin domain
要素INTERNALIN B
キーワードCELL INVASION / HGF RECEPTOR LIGAND / LEUCINE-RICH REPEAT / LEUCINE RICH REPEAT / LRR / C-MET LIGAND / VIRULENCE FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-based cell wall / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / heparin binding / lipid binding / cell surface / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal ...GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / : / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Internalin B / Internalin B
類似検索 - 構成要素
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Niemann, H.H. / Ferraris, D.M. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Ligand-Mediated Dimerization of the met Receptor Tyrosine Kinase by the Bacterial Invasion Protein Inlb.
著者: Ferraris, D.M. / Gherardi, E. / Di, Y. / Heinz, D.W. / Niemann, H.H.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERNALIN B
B: INTERNALIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0202
ポリマ－65,0202
非ポリマー00
水6,648369
1
A: INTERNALIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5101
ポリマ－32,5101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: INTERNALIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5101
ポリマ－32,5101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.700, 57.450, 64.300
Angle α, β, γ (deg.)102.99, 90.21, 93.56
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 45
2111B1 - 45
1211A47 - 50
2211B47 - 50
1311A52 - 88
2311B52 - 88
1411A90 - 108
2411B90 - 108
1511A110 - 130
2511B110 - 130
1611A134 - 150
2611B134 - 150
1711A151 - 174
2711B151 - 174
1811A176 - 211
2811B176 - 211
1911A213 - 237
2911B213 - 237
11011A239 - 321
21011B239 - 321

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99991, -0.01073, 0.00801), (-0.01071, -0.99994, -0.00264), (0.00804, 0.00256, -0.99996)
ベクター: -19.4099, -18.48323, -28.31996)

-
要素

#1: タンパク質 INTERNALIN B / INLB


分子量: 32510.229 Da / 分子数: 2 / 断片: INTERNALIN DOMAIN, RESIDUES 36-321 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 36-321 OF LISTERIA MONOCYTOGENES INLB 4R MUTANT
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
株: EGD-E / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS / 参照: UniProt: P25147, UniProt: P0DQD2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 199 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 200 TO ARG ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 199 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 200 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 206 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 227 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 242 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 199 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 200 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 206 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 227 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 242 TO ALA
配列の詳細RESIDUES 33-35 REMAIN AFTER TEV CLEAVAGE OF THE GST-FUSION PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.42 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 293K WITH 1 UL PROTEIN (3.8 MG/ML IN 50 MM HEPES, PH 7.0, 100 MM NACL) PLUS 0.5 UL RESERVOIR (17% PEG1000MME, 90 MM NA-CITRATE).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.541
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944PLUS / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月8日 / 詳細: VARIMAX HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→20 Å / Num. obs: 33525 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 20.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 12.65
反射 シェル解像度: 2.03→2.09 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 4.02 / % possible all: 68.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H6T

1h6t


解像度: 2.03→38.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 11.832 / SU ML: 0.146 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.258 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES ARE RESIDUAL ONLY. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2567 1677 5 %RANDOM
Rwork0.19423 ---
obs0.19729 31849 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.299 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20.24 Å20.15 Å2
2--0.93 Å2-0.01 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→38.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4546 0 0 369 4915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0224671
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.9836346
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08137856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9695586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.14626.143210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.75215898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1171518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215074
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.52886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2741.51146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4624728
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.54331785
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0984.51610
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3675 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.070.05
2Btight positional0.070.05
1Atight thermal0.170.5
2Btight thermal0.170.5
LS精密化 シェル解像度: 2.033→2.086 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 86 -
Rwork0.239 1630 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3166-0.04030.44170.33360.35982.14260.0325-0.0045-0.0774-0.0174-0.02660.00790.1779-0.0517-0.00580.02670.00230.01020.05330.02050.04212.878-22.491-10.168
20.36060.0164-0.4610.29010.33341.91510.0305-0.00950.07950.0062-0.02370.0058-0.1768-0.0723-0.00680.02660.0148-0.00560.07120.01490.0355-6.4183.946-18.168
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 321
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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