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- PDB-2wqi: Crystal structure of the human p73 tetramerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wqi
タイトルCrystal structure of the human p73 tetramerization domain
要素TUMOR PROTEIN P73
キーワードTRANSCRIPTION / P73 / P63 / P53 / TUMOR SUPPRESSION / TRANSCRIPTION FACTOR / TETRAMER / OLIGOMERIZATION DOMAIN / DNA-BINDING / COOPERATIVITY / CELL-CYCLE CONTROL / TRANSCRIPTION REGULATION / APOPTOSIS / CELL CYCLE / DEVELOPMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / : / regulation of mitotic cell cycle / transcription corepressor binding / kidney development / protein tetramerization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of MAPK cascade / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joerger, A.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural Evolution of P53, P63, and P73: Implication for Heterotetramer Formation.
著者: Joerger, A.C. / Rajagopalan, S. / Natan, E. / Veprintsev, D.B. / Robinson, C.V. / Fersht, A.R.
履歴
登録2009年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR PROTEIN P73
B: TUMOR PROTEIN P73
C: TUMOR PROTEIN P73
D: TUMOR PROTEIN P73


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5284
ポリマ－24,5284
非ポリマー00
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8400 Å2
ΔGint-65.76 kcal/mol
Surface area10380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.110, 76.110, 79.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
TUMOR PROTEIN P73 / P53-LIKE TRANSCRIPTION FACTOR / P53-RELATED PROTEIN / P73


分子量: 6131.942 Da / 分子数: 4 / 断片: TETRAMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 351-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O15350
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細TWO ADDITIONAL N-TERMINAL RESIDUES (GS, CLONING TAG)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 % / 解説: NONE
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION AT 17 DEGREE C. PROTEIN SOLUTION: 15 MG/ML IN 20 MM TRIS (PH 8.5), 50 MM NACL. CRYSTALLIZATION BUFFER: 0.1 M SODIUM CITRATE (PH 6.2), 40% PEG 600.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50.8 Å / Num. obs: 18950 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 26.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.7→23.78 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 25.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 1921 5.1 %
Rwork0.209 --
obs0.211 37829 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.74 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9122 Å20 Å20 Å2
2---5.9122 Å2-0 Å2
3---11.8244 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→23.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1465 0 0 113 1578
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051485
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9812002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.944574
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004257
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.74250.26671360.24262566X-RAY DIFFRACTION100
1.7425-1.78960.25741320.2392575X-RAY DIFFRACTION100
1.7896-1.84220.23751400.21812603X-RAY DIFFRACTION100
1.8422-1.90170.3021560.23352568X-RAY DIFFRACTION100
1.9017-1.96960.28131320.23742569X-RAY DIFFRACTION100
1.9696-2.04840.26351260.22962549X-RAY DIFFRACTION100
2.0484-2.14160.25841660.20942564X-RAY DIFFRACTION100
2.1416-2.25440.19471300.20172540X-RAY DIFFRACTION100
2.2544-2.39560.28061380.19642544X-RAY DIFFRACTION100
2.3956-2.58030.22951180.21262603X-RAY DIFFRACTION100
2.5803-2.83960.25891480.22442566X-RAY DIFFRACTION100
2.8396-3.24960.30571520.21922518X-RAY DIFFRACTION100
3.2496-4.09080.2661340.18482574X-RAY DIFFRACTION100
4.0908-23.77870.19031130.19542569X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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