[日本語] English
万見
- PDB-2wo3: Crystal Structure of the EphA4-ephrinA2 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wo3
タイトルCrystal Structure of the EphA4-ephrinA2 complex
要素
  • EPHRIN TYPE-A RECEPTOR
  • EPHRIN-A2
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / EFN / EPH / EPHA4 / KINASE / EPHRIN / COMPLEX / MEMBRANE / CELL SURFACE RECEPTOR / TYROSINE-PROTEIN KINASE / GLYCOPROTEIN / EPHRINA2
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / neuron projection fasciculation / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon ...DH domain binding / neuron projection fasciculation / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / regulation of synapse pruning / synapse pruning / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / : / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / olfactory bulb development / regulation of dendritic spine morphogenesis / bone remodeling / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / adult walking behavior / motor neuron axon guidance / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / cochlea development / regulation of GTPase activity / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of long-term synaptic potentiation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / ephrin receptor binding / negative regulation of cell migration / osteoclast differentiation / protein tyrosine kinase binding / dendritic shaft / filopodium / adherens junction / postsynaptic density membrane / axon guidance / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / cell-cell signaling / negative regulation of neuron projection development / presynaptic membrane / kinase activity / amyloid-beta binding / early endosome membrane / perikaryon / protein tyrosine kinase activity / mitochondrial outer membrane / protein autophosphorylation / dendritic spine / protein stabilization / negative regulation of translation / cell adhesion / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / axon / glutamatergic synapse / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-A2 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Bowden, T.A. / Aricescu, A.R. / Nettleship, J.E. / Siebold, C. / Rahman-Huq, N. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Structural Plasticity of Eph-Receptor A4 Facilitates Cross-Class Ephrin Signalling
著者: Bowden, T.A. / Aricescu, A.R. / Nettleship, J.E. / Siebold, C. / Rahman-Huq, N. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
履歴
登録2009年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年11月23日Group: Database references
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED (DSSP).
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED (DSSP).

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR
B: EPHRIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9573
ポリマ－39,5322
非ポリマー4241
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-2.8 kcal/mol
Surface area15980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.412, 115.412, 59.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

-
要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK / RECEPTOR PROTEIN-TYROSINE KINASE HEK8 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO1


分子量: 21467.191 Da / 分子数: 1 / 断片: EPHRIN LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 30-202 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 EPHRIN-A2 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 6 / HEK7-LIGAND / LERK-6 / HEK7-L


分子量: 18065.105 Da / 分子数: 1 / 断片: EPH RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 33-177 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-ACETYLGLUCOSAMINE LINKAGES OBSERVED IN STRUCTURE AT ASN 42
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43921
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 174 TO GLN
配列の詳細Q174N SITE-DIRECTED MUTATION TO PROMOTE CRYSTALLOGENESIS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 20% PEG 3350, 200 MM KNO3, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.81
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 18961 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 58.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KGY

1kgy


解像度: 2.35→49.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 13.556 / SU ML: 0.148 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.295 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24554 954 5 %RANDOM
Rwork0.19779 ---
obs0.20012 17987 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.19 Å20.59 Å20 Å2
2--1.19 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→49.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2576 0 28 136 2740
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222680
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.9573639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80734463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3895316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.51323.165139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.01715425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3841524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212998
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02593
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.751.51582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0991.5640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40922557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5631098
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6444.51082
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 80 -
Rwork0.442 1295 -
obs--98.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8431-0.1820.34980.89360.44484.35410.0767-0.05170.04680.1288-0.2086-0.06730.252-0.25010.13190.0583-0.05320.01520.1686-0.01210.031914.86-44.84827.86
24.4989-0.3875-0.24821.13520.14550.9061-0.0713-0.1605-0.14460.03260.0255-0.0169-0.0320.0740.04580.08860.02150.00530.11420.00190.0082-6.137-40.8949.628
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B32 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2A28 - 203

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る