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万見
- PDB-3gxu: Crystal structure of Eph receptor and ephrin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gxu
タイトルCrystal structure of Eph receptor and ephrin complex
要素
  • Ephrin type-A receptor 4
  • Ephrin-B2
キーワードTRANSFERASE / Complex structure / Eph / ephrin / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Developmental protein / Differentiation / Disulfide bond / Host-virus interaction / Neurogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon ...DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / positive regulation of aorta morphogenesis / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / PH domain binding / regulation of modification of synaptic structure / regulation of synapse pruning / presynapse assembly / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / innervation / adherens junction organization / motor neuron axon guidance / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / blood vessel morphogenesis / adult walking behavior / regulation of GTPase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / cochlea development / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / positive regulation of intracellular signal transduction / negative regulation of long-term synaptic potentiation / keratinocyte proliferation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of keratinocyte proliferation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / axon terminus / ephrin receptor binding / T cell costimulation / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / dendritic shaft / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / animal organ morphogenesis / filopodium / adherens junction / placental growth factor receptor activity / postsynaptic density membrane / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor protein-tyrosine kinase / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to amyloid-beta / kinase activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / negative regulation of neuron projection development / virus receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / dendritic spine / perikaryon / negative regulation of neuron apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Ephrin-B ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin-B ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-B2 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Qin, H.N. / Song, J.X.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural characterization of the EphA4-ephrin-B2 complex reveals new features enabling Eph-ephrin binding promiscuity
著者: Qin, H. / Noberini, R. / Huan, X. / Shi, J. / Pasquale, E.B. / Song, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure and NMR binding reveal that two small molecule antagonists target the high affinity ephrin-binding channel of the EphA4 receptor
著者: Qin, H. / Shi, J. / Noberini, R. / Pasquale, E.B. / Song, J.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of an Eph receptor-ephrin complex
著者: Himanen, J.P. / Rajashankar, K.R. / Lackmann, M. / Cowan, C.A. / Henkemeyer, M. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2009年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 4
B: Ephrin-B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4682
ポリマ－36,4682
非ポリマー00
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.651, 48.711, 64.469
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 4 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK / Receptor protein-tyrosine kinase HEK8 / Tyrosine-protein kinase TYRO1


分子量: 20206.844 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA4, HEK8, SEK, TYRO1 / プラスミド: PET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Ephrin-B2 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 5 / LERK-5 / HTK ligand / HTK-L


分子量: 16261.525 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-169 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNB2, EPLG5, HTKL, LERK5 / プラスミド: PET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52799
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 23.5% PEG4000, 0.1M Tris, 0.2M MgCl2, pH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 11071 / Num. obs: 10938

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CKH, 1KGY

3ckh

1kgy


解像度: 2.5→25 Å / σ(F): 3 / σ(I): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 405 -
Rwork0.182 --
all0.33 11189 -
obs0.273 10225 98.8 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2494 0 0 337 2831

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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