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- PDB-2wo2: Crystal Structure of the EphA4-ephrinB2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wo2
タイトルCrystal Structure of the EphA4-ephrinB2 complex
要素
  • EPHRIN TYPE-A RECEPTOR
  • EPHRIN-B2
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / OSTEOGENESIS / AXON GUIDANCE / CELL SURFACE RECEPTOR / DEVELOPMENTAL PROTEIN / NEUROGENESIS / CELL SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon ...DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / regulation of synapse pruning / synapse pruning / positive regulation of aorta morphogenesis / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cellular response to hypoxia / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of axon regeneration / transmembrane-ephrin receptor activity / glial cell migration / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / cell migration involved in sprouting angiogenesis / motor neuron axon guidance / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / blood vessel morphogenesis / Ephrin signaling / adult walking behavior / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of GTPase activity / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / cochlea development / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / keratinocyte proliferation / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of keratinocyte proliferation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / axonal growth cone / axon terminus / T cell costimulation / EPHB-mediated forward signaling / ephrin receptor binding / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / filopodium / dendritic shaft / axon guidance / animal organ morphogenesis / adherens junction / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / Schaffer collateral - CA1 synapse / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / negative regulation of neuron projection development / cell-cell signaling / kinase activity / virus receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / early endosome membrane / protein tyrosine kinase activity / perikaryon / mitochondrial outer membrane / protein autophosphorylation / dendritic spine / negative regulation of translation / protein stabilization / cell adhesion / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / axon / focal adhesion / glutamatergic synapse / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin-B ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin-B ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-B2 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Bowden, T.A. / Aricescu, A.R. / Nettleship, J.E. / Siebold, C. / Rahman-Huq, N. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Structural Plasticity of Eph-Receptor A4 Facilitates Cross-Class Ephrin Signalling
著者: Bowden, T.A. / Aricescu, A.R. / Nettleship, J.E. / Siebold, C. / Rahman-Huq, N. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
履歴
登録2009年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年11月9日Group: Database references
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42020年7月1日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR
B: EPHRIN-B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1953
ポリマ－38,9742
非ポリマー2211
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-7.9 kcal/mol
Surface area15700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.371, 107.371, 47.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK / RECEPTOR PROTEIN-TYROSINE KINASE HEK8 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO1


分子量: 21467.191 Da / 分子数: 1 / 断片: EPHRIN LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 30-202 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 EPHRIN-B2 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 5 / LERK-5 / HTK LIGAND / HTK-L


分子量: 17506.854 Da / 分子数: 1 / 断片: EPH RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 27-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52799
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 30% PEG 6000, 1 M LITHIUM CHLORIDE, AND 100 MM MES PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.977
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. obs: 11645 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 60.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 43.2
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KGY

1kgy


解像度: 2.45→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 26.32 / SU ML: 0.267 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.054 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26021 564 4.9 %RANDOM
Rwork0.21565 ---
obs0.21784 11062 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.394 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å2-0.45 Å20 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3---1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2533 0 14 49 2596
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021789
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0641.9673518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72734362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2075311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.65125.118127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.62815471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1871514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212861
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02512
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2951.51557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0361.5636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.56122526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.70431045
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2354.5992
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.451→2.514 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.681 35 -
Rwork0.518 774 -
obs--93.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.85840.1795-0.02063.4343-0.94393.34450.08270.15590.1114-0.1691-0.01240.1727-0.0833-0.058-0.07030.07260.0532-0.0070.0792-0.02110.030515.515355.439517.8607
23.8099-0.42021.5683.04261.75883.89330.04860.1773-0.82010.33350.0170.45850.460.0362-0.06550.0731-0.00650.06620.0522-0.06610.32696.239629.913113.1842
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 205
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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