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万見
- PDB-2wmp: Structure of the E. coli chaperone PapD in complex with the pilin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wmp
タイトルStructure of the E. coli chaperone PapD in complex with the pilin domain of the PapGII adhesin
要素
  • CHAPERONE PROTEIN PAPD
  • PAPG PROTEIN
キーワードCHAPERONE / CELL ADHESION / DONOR STRAND COMPLEMENTATION / PILIN DOMAIN / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / BACTERIAL ATTACHMENT AND INVASION / DONOR STRAND EXCHANGE / CHAPERONE USHER PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / : / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
PapG, chaperone-binding / PapG chaperone-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain superfamily / PapG carbohydrate binding domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily ...PapG, chaperone-binding / PapG chaperone-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain superfamily / PapG carbohydrate binding domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein PapD / Periplasmid chaperone PapD protein / Fimbrial protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ford, B.A. / Verger, D. / Elam, J.S. / Dodson, K.W. / Pinkner, J.S. / Hultgren, S.J.
引用
ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2012
タイトル: Structure of the Papd-Papgii Pilin Complex Reveals an Open and Flexible P5 Pocket.
著者: Ford, B.A. / Verger, D. / Dodson, K.W. / Volkan, E. / Kostakioti, M. / Elam, J.S. / Pinkner, J.S. / Waksman, G. / Hultgren, S.J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural Basis of the Interaction of the Pyelonephritic E. Coli Adhesin to its Human Kidney Receptor
著者: Dodson, K.W. / Pinkner, J.S. / Rose, T. / Magnusson, G. / Hultgren, S.J. / Waksman, G.
履歴
登録2009年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references / Other ...Database references / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHAPERONE PROTEIN PAPD
B: PAPG PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5562
ポリマ－38,5562
非ポリマー00
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-13.1 kcal/mol
Surface area15550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.560, 90.470, 64.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 CHAPERONE PROTEIN PAPD / PAPD


分子量: 25418.777 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 22-239 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C TERMINUS 6-HISTIDINE TAG / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: UTI89 / 解説: GENOMIC DNA / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: P15319, UniProt: Q1R2W9*PLUS
#2: タンパク質 PAPG PROTEIN / PAPGII


分子量: 13136.854 Da / 分子数: 1 / 断片: PILIN DOMAIN, RESIDUES 214-336 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ADHESIN DOMAIN DELETED (RESIDUES 1 TO 193) / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: AD110 / 解説: GENOMIC DNA / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: Q47445
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN (COMPLEX) AT 9.9 MG/ML 10-12% PEG 4K 0.1M TRIS-HCL PH 8.5 5% ISOPROPANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→66.56 Å / Num. obs: 17935 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PDK

1pdk


解像度: 2.3→200 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THIS PDB FILE IS LINKED TO ENTRY 3ME0 AS BOTH FILES WILL APPEAR IN THE SAME PUBLICATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2893 914 5.1 %RANDOM
Rwork0.2272 ---
obs0.2272 17899 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: 25.1473 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.393 Å20 Å20 Å2
2---5.668 Å20 Å2
3---5.275 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→200 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2543 0 0 192 2735
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005767
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31787
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.70.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.920.9
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.220.2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.10.6
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.054 / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3858 52 5.1 %
Rwork0.2781 915 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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