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- PDB-4ogp: Structure of C-terminal domain from S. cerevisiae Pat1 decapping ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ogp
タイトルStructure of C-terminal domain from S. cerevisiae Pat1 decapping activator (Space group : P21)
要素DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ARM-repeat fold / Dcp2 / Lsm1-7
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / formation of translation preinitiation complex / P-body assembly / regulation of translational initiation / negative regulation of translational initiation / P-body / mRNA processing / kinetochore ...mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / formation of translation preinitiation complex / P-body assembly / regulation of translational initiation / negative regulation of translational initiation / P-body / mRNA processing / kinetochore / cytoplasmic stress granule / cytosolic small ribosomal subunit / cell cycle / cell division / mRNA binding / chromatin binding / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1
類似検索 - ドメイン・相同性
Deadenylation-dependent mRNA-decapping factor PAT1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Fourati-Kammoun, Z. / Kolesnikova, O. / Back, R. / Keller, J. / Lazar, N. / Gaudon-Plesse, C. / Seraphin, B. / Graille, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: The C-terminal domain from S. cerevisiae Pat1 displays two conserved regions involved in decapping factor recruitment.
著者: Fourati, Z. / Kolesnikova, O. / Back, R. / Keller, J. / Charenton, C. / Taverniti, V. / Plesse, C.G. / Lazar, N. / Durand, D. / van Tilbeurgh, H. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2014年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
B: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5467
ポリマ－76,9692
非ポリマー5775
水2,540141
1
A: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8044
ポリマ－38,4841
非ポリマー3193
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7423
ポリマ－38,4841
非ポリマー2572
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.120, 88.460, 67.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1 / Decapping activator and translational repressor PAT1 / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / ...Decapping activator and translational repressor PAT1 / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / mRNA turnover protein 1


分子量: 38484.418 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 473-796 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PAT1, MRT1, YCR077C, YCR77C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25644
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15% PEG6000, 7.5% MPD, 100 mM MES, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月27日
放射モノクロメーター: Channel-cut monochromator Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 142169 / Num. obs: 35407 / % possible obs: 98 %
反射 シェル解像度: 2.14→2.27 Å / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→46.591 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2606 1767 4.99 %
Rwork0.204 --
obs0.2068 35382 98.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→46.591 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5184 0 36 141 5361
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075299
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9917139
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5122038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068836
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004887
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1401-2.1980.30631270.26862405X-RAY DIFFRACTION93
2.198-2.26270.31941340.24852561X-RAY DIFFRACTION99
2.2627-2.33570.29631350.2242557X-RAY DIFFRACTION99
2.3357-2.41920.2721380.20962625X-RAY DIFFRACTION99
2.4192-2.5160.29511350.20732573X-RAY DIFFRACTION99
2.516-2.63050.2731350.21232582X-RAY DIFFRACTION99
2.6305-2.76920.25731370.21152602X-RAY DIFFRACTION99
2.7692-2.94270.27321360.21052598X-RAY DIFFRACTION100
2.9427-3.16980.28831370.2252597X-RAY DIFFRACTION100
3.1698-3.48870.2951370.21832602X-RAY DIFFRACTION100
3.4887-3.99330.26651390.18782641X-RAY DIFFRACTION100
3.9933-5.03020.2191370.17572610X-RAY DIFFRACTION100
5.0302-46.60250.22271400.19332662X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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