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- PDB-2wl4: BIOSYNTHETIC THIOLASE FROM Z. RAMIGERA. COMPLEX OF THE H348A MUTA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wl4
タイトルBIOSYNTHETIC THIOLASE FROM Z. RAMIGERA. COMPLEX OF THE H348A MUTANT WITH COENZYME A.
要素(ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE) x 4
キーワードTRANSFERASE / ACYLTRANSFERASE / CYTOPLASM / PHB BIOSYNTHESIS / THIOLASE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-hydroxybutyrate biosynthetic process / acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal ...Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Acetyl-CoA acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種ZOOGLOEA RAMIGERA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Merilainen, G. / Poikela, V. / Kursula, P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: The Thiolase Reaction Mechanism: The Importance of Asn316 and His348 for Stabilizing the Enolate Intermediate of the Claisen Condensation.
著者: Merilainen, G. / Poikela, V. / Kursula, P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2009年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22014年11月5日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE
B: ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE
C: ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE
D: ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,10537
ポリマ－161,9934
非ポリマー4,11233
水21,0781170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20220 Å2
ΔGint-358.7 kcal/mol
Surface area49520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.310, 79.140, 149.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, 0.002366, 0.005677), (-0.002368, -1, -0.000242), (0.005676, -0.000256, 1)42.17, -0.3765, -0.2026
2given(-0.4292, 0.9014, -0.05732), (0.9029, 0.4298, -0.001042), (0.0237, -0.05221, -0.9984)33.34, -18.86, 67.52
3given(-0.425, 0.9011, -0.08588), (0.9043, 0.4268, 0.002921), (0.03929, -0.07642, -0.9963)33.69, -18.95, 67.37

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE / ACETOACETYL-COA THIOLASE


分子量: 40506.141 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-11,12-392 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SUBUNITS A AND B COMPLEXED WITH COA. / 由来: (組換発現) ZOOGLOEA RAMIGERA (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P07097, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#2: タンパク質 ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE / ACETOACETYL-COA THIOLASE


分子量: 40522.145 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-11,12-392 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SUBUNITS A AND B COMPLEXED WITH COA. / 由来: (組換発現) ZOOGLOEA RAMIGERA (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P07097, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#3: タンパク質 ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE / ACETOACETYL-COA THIOLASE


分子量: 40474.141 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-11,12-392 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SUBUNITS A AND B COMPLEXED WITH COA. / 由来: (組換発現) ZOOGLOEA RAMIGERA (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P07097, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#4: タンパク質 ACETYL-COA ACETYLTRANSFERASE / ACETOACETYL-COA THIOLASE


分子量: 40490.145 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-11,12-392 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SUBUNITS A AND B COMPLEXED WITH COA. / 由来: (組換発現) ZOOGLOEA RAMIGERA (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P07097, acetyl-CoA C-acetyltransferase

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非ポリマー , 5種, 1203分子

#5: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 348 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 348 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 348 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 348 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, HIS 348 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 348 TO ALA
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細COENZYME A (COA): IN SUBUNITS A AND B
配列の詳細A11 INSERTION AND A129R MUTATION WERE FOUND TO EXIST IN THE WILD TYPE CLONE USED AND IS ALREADY ...A11 INSERTION AND A129R MUTATION WERE FOUND TO EXIST IN THE WILD TYPE CLONE USED AND IS ALREADY DESCRIBED IN THE FIRST STRUCTURE PUBLISHED FROM THIS ENZYME, IN THE ARTICLE (STRUCTURE 1999, 7:1279-1290)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 0.95 M LI2SO4, 1.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M SODIUM CITRATE (PH 5.5), 1 MM EDTA, 1 MM NAN3 AND 1 MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 181049 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 21.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.95 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DLU

1dlu


解像度: 1.8→19.613 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2702 9051 5 %
Rwork0.2307 --
obs0.2327 180999 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 86.405 Å2 / ksol: 0.456 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.5476 Å20 Å20.6161 Å2
2---3.6011 Å20 Å2
3----3.1151 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.613 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11238 0 227 1170 12635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00811709
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13215872
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3394237
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062079
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.82050.30892970.25095634X-RAY DIFFRACTION99
1.8205-1.84190.2863000.24365700X-RAY DIFFRACTION99
1.8419-1.86430.292980.24275663X-RAY DIFFRACTION99
1.8643-1.88790.28072970.23255651X-RAY DIFFRACTION99
1.8879-1.91270.26752990.21885664X-RAY DIFFRACTION99
1.9127-1.93890.28853020.21895739X-RAY DIFFRACTION100
1.9389-1.96660.2353010.20635729X-RAY DIFFRACTION100
1.9666-1.99590.26732990.2125681X-RAY DIFFRACTION100
1.9959-2.0270.253010.21065723X-RAY DIFFRACTION100
2.027-2.06020.26913010.20695716X-RAY DIFFRACTION100
2.0602-2.09570.25933010.21285705X-RAY DIFFRACTION100
2.0957-2.13380.24723030.21085775X-RAY DIFFRACTION100
2.1338-2.17480.27452990.22355663X-RAY DIFFRACTION100
2.1748-2.21910.24363030.20735758X-RAY DIFFRACTION100
2.2191-2.26730.24633030.20635762X-RAY DIFFRACTION100
2.2673-2.320.25182990.20325684X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.37790.26593010.20555721X-RAY DIFFRACTION100
2.3779-2.44210.26083020.20485731X-RAY DIFFRACTION100
2.4421-2.51380.24923040.20575772X-RAY DIFFRACTION100
2.5138-2.59470.24913020.21085738X-RAY DIFFRACTION100
2.5947-2.68730.26293030.21485763X-RAY DIFFRACTION100
2.6873-2.79460.24453010.20655723X-RAY DIFFRACTION100
2.7946-2.92140.24333030.21355761X-RAY DIFFRACTION100
2.9214-3.07480.27063010.22785714X-RAY DIFFRACTION100
3.0748-3.26660.26383030.22515767X-RAY DIFFRACTION100
3.2666-3.51750.2553050.22865781X-RAY DIFFRACTION100
3.5175-3.86910.26273020.22245752X-RAY DIFFRACTION100
3.8691-4.42330.24543060.23165800X-RAY DIFFRACTION100
4.4233-5.55190.28993050.25235795X-RAY DIFFRACTION100
5.5519-19.61460.31843100.28395883X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2106-0.2048-0.0480.35-0.00780.0326-0.0266-0.0041-0.02920.00180.0289-0.0163-0.015-0.008-0.00250.02230.0001-0.00450.02760.00150.014430.5068-12.59387.0993
20.2411-0.1970.04630.37250.11180.1216-0.0233-0.01090.01890.03030.02410.02120.01710.01290.00280.0066-0.00050.00070.0097-0.00090.006111.648312.12156.9643
30.07570.0697-0.09330.8544-0.04620.18880.1010.0449-0.09840.698-0.081-0.5829-0.1045-0.0326-0.00510.68850.076-0.50590.1223-0.0160.417338.8313-3.110560.1787
40.39940.3357-0.15251.4479-0.41160.12450.0866-0.23630.07150.917-0.07310.0985-0.14780.1426-0.08930.54340.11510.1180.2915-0.0609-0.00088.75423.242862.4994
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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