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- PDB-2wii: Complement C3b in complex with factor H domains 1-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wii
タイトルComplement C3b in complex with factor H domains 1-4
要素
  • COMPLEMENT C3 BETA CHAIN
  • COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN
  • COMPLEMENT FACTOR H
キーワードIMMUNE SYSTEM / SUSHI / SECRETED / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / COMPLEMENT SYSTEM / COMPLEMENT PATHWAY / IMMUNE RESPONSE / INNATE IMMUNITY / DISEASE MUTATION / INFLAMMATORY RESPONSE / COMPLEMENT ALTERNATE PATHWAY / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / AGE-RELATED MACULAR DEGENERATION / REGULATOR OF COMPLEMENT ACTIVATION / ALTERNATIVE PATHWAY / ALTERNATIVE SPLICING / PHOSPHOPROTEIN / DISULFIDE BOND / THIOESTER BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of C3 and C5 / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / B cell activation / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / complement activation, classical pathway / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / heparin binding / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / receptor ligand activity / inflammatory response / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #1540 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Immunoglobulin-like - #1940 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / Macroglobulin (MG2) domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / : / N-terminal domain of TfIIb ...Jelly Rolls - #1540 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Immunoglobulin-like - #1940 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / Macroglobulin (MG2) domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / : / N-terminal domain of TfIIb / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement Module, domain 1 / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Complement Module; domain 1 / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Glycosyltransferase - #20 / : / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Other non-globular / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Single Sheet / Special / Ribbon / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C3 / Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wu, J. / Janssen, B.J.C. / Gros, P.
引用ジャーナル: Nat. Immunol. / 年: 2009
タイトル: Structure of complement fragment C3b-factor H and implications for host protection by complement regulators.
著者: Wu, J. / Wu, Y.Q. / Ricklin, D. / Janssen, B.J. / Lambris, J.D. / Gros, P.
履歴
登録2009年5月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT C3 BETA CHAIN
B: COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN
C: COMPLEMENT FACTOR H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,59123
ポリマ－206,6913
非ポリマー2,90020
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20690 Å2
ΔGint-52.49 kcal/mol
Surface area79820 Å2
手法PISA
2
A: COMPLEMENT C3 BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7836
ポリマ－71,3931
非ポリマー1,3895
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,49215
ポリマ－104,0731
非ポリマー1,41814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
C: COMPLEMENT FACTOR H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3172
ポリマ－31,2251
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)223.489, 84.946, 128.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 COMPLEMENT C3 BETA CHAIN / COMPLEMENT C3 / C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量: 71393.320 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 23-667 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN / COMPLEMENT C3 / C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量: 104073.164 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 749-1663 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#3: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR H / H FACTOR 1


分子量: 31224.859 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 18-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSECTAG 2B-FH(1-4) / 細胞株 (発現宿主): HEK293E / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P08603

-
糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-6)-[beta-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-6)-[beta-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-6DManpb1-6[DManpb1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e6-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{}[(6+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][b-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 190分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細V44I IS A NATURALLY OCCURING VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.1
詳細: 7.0% (W/V) PEG 3,350, 70 MM AMMONIUM ACETATE, PH 7.1

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9765
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→67 Å / Num. obs: 67945 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 52.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2A74, PDB ENTRY 2I07, PDB ENTRY 1QUB, PDB ENTRY 1H03, PDB ENTRY 2RLP

2a74

2i07

1qub

1h03

2rlp


解像度: 2.7→64.483 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.4 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE TOP PART OF THE FIRST CCP DOMAIN OF FACTOR H RESIDUES 1-65 ARE PARTIALLY DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 3436 5.1 %
Rwork0.2167 --
obs0.2184 67887 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.85 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 68.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.9085 Å2-0 Å2-0 Å2
2---19.1706 Å20 Å2
3----1.327 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→64.483 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14081 0 189 172 14442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214572
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44619707
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3045432
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.7370.34961370.30382589X-RAY DIFFRACTION100
2.737-2.77610.32381360.29142510X-RAY DIFFRACTION100
2.7761-2.81750.29591350.28052547X-RAY DIFFRACTION100
2.8175-2.86160.31161450.2772568X-RAY DIFFRACTION100
2.8616-2.90850.31371470.27272530X-RAY DIFFRACTION100
2.9085-2.95860.30241310.26252554X-RAY DIFFRACTION100
2.9586-3.01240.27741320.2672563X-RAY DIFFRACTION100
3.0124-3.07040.33391510.25632545X-RAY DIFFRACTION100
3.0704-3.1330.31671250.26192575X-RAY DIFFRACTION100
3.133-3.20120.30431500.24532532X-RAY DIFFRACTION100
3.2012-3.27560.30591170.23462602X-RAY DIFFRACTION100
3.2756-3.35750.26491270.22622570X-RAY DIFFRACTION100
3.3575-3.44830.24831410.21642553X-RAY DIFFRACTION100
3.4483-3.54980.26491230.21162609X-RAY DIFFRACTION100
3.5498-3.66430.23861530.20822560X-RAY DIFFRACTION100
3.6643-3.79530.23151630.20052529X-RAY DIFFRACTION100
3.7953-3.94720.23411310.20012589X-RAY DIFFRACTION100
3.9472-4.12680.24181220.18252594X-RAY DIFFRACTION100
4.1268-4.34440.20771450.17552574X-RAY DIFFRACTION100
4.3444-4.61650.17881510.15012584X-RAY DIFFRACTION100
4.6165-4.97280.15171150.14362650X-RAY DIFFRACTION100
4.9728-5.4730.18611540.15662587X-RAY DIFFRACTION100
5.473-6.26440.21491380.1892619X-RAY DIFFRACTION99
6.2644-7.89020.18391330.20062591X-RAY DIFFRACTION96
7.8902-64.50130.23681340.20012727X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.25080.3919-1.96263.30992.05851.741-0.277-0.036-0.8153-0.06630.07850.4260.1259-0.1381-0.00010.40890.05870.04850.32120.02220.610714.593-33.2102-53.8287
22.125-1.288-0.23762.35250.05322.1482-0.14860.033-0.04110.08890.1558-0.06240.28640.25140.00010.28150.105-0.01250.29780.02950.369323.8595-27.8128-18.2243
32.0330.01750.02991.6956-1.05521.7924-0.2178-0.0036-0.01040.2939-0.165-0.5434-0.12250.206-00.48340.0118-0.12150.42410.01580.71127.98817.0851-10.904
41.74130.73110.75942.26511.35021.1463-0.0250.06860.2438-0.29110.0748-0.1757-0.4362-0.155900.4070.05260.03540.40130.0430.630917.09425.299-43.9284
52.5009-0.51920.28912.8471-0.0781.41060.13940.3293-0.0137-0.6353-0.05810.1422-0.2063-0.24340.00010.49450.1161-0.05140.34480.00490.42176.1903-11.6258-54.6233
6-0.2213-0.3021-0.3033-0.2135-0.55880.0079-0.0447-0.1001-0.1291-0.10170.0725-0.0653-0.27950.381800.4764-0.00950.02130.461-0.00730.512520.0478-17.0631-40.926
71.707-0.7341-0.62081.42820.3622.1544-0.1363-0.0693-0.00730.16010.01590.3055-0.0298-0.4208-00.37520.07130.01870.43080.04180.38713.7584-19.8478-10.2625
80.30090.30670.00590.3782-0.25020.0448-0.2597-0.46410.12510.7344-0.00810.0239-0.2423-0.52070.00010.95550.2520.12870.7863-0.10350.479510.5001-18.989920.1962
91.31160.0734-0.44670.89040.03711.3399-0.4223-0.39960.24080.74270.3945-0.305-0.0764-0.0805-0.00010.89070.3168-0.17990.5862-0.0980.439921.0007-13.489817.8476
101.8787-0.43861.08112.1734-0.31682.91360.0717-0.0939-0.4320.08920.0912-0.16440.45620.26750.00010.48120.1774-0.01240.6193-0.06020.59146.9024-39.3064-10.5924
112.34360.35560.94353.2544-1.29382.7527-0.2805-0.32710.53470.75880.075-0.2447-0.4960.1633-0.00011.01120.1363-0.34980.5764-0.16890.918735.80823.180616.7844
121.0963-0.41250.10362.34560.09630.99420.0216-0.0098-0.04580.032-0.06440.05830.00540.0736-00.26750.01740.04080.45750.00460.270647.0566-49.9278-62.6505
133.05630.48530.34792.3463-0.37254.7934-0.0274-0.02740.0188-0.1122-0.23810.02560.11790.1804-0.00010.48530.03140.03330.5013-0.0140.428251.8488-33.917930.7669
140.13120.11590.12730.2330.31990.1278-0.4359-0.8583-0.19761.130.361.61210.1598-1.08530.00042.10930.62250.67591.52780.11850.9778-7.7402-22.438335.7521
150.94020.4053-0.09240.7713-0.12760.4912-0.259-0.2875-0.25440.69850.20760.47110.68810.2195-0.00020.89640.25880.17710.63590.07440.44987.4789-34.89685.5201
160.6012-0.6805-0.1190.47210.35620.9502-0.0919-0.1223-0.05620.43060.0349-0.32460.36360.475800.9898-0.00630.13730.5024-0.00930.61723.7624-51.3474-23.6237
171.34560.3799-0.77460.7891-0.03780.686-0.17680.2484-0.3253-0.12510.53320.7193-0.4071-0.51850.00010.78960.08880.02040.59660.00650.820921.9046-56.3396-56.8714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 1:104
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 105:209
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 210:328
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 329:426
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 427:534
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND RESID 579:642
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND RESID 535:578 OR CHAIN B AND RESID 746:806
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESID 730:745
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND RESID 807:911
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND RESID 912:969 OR CHAIN B AND RESID 1269:1330
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND RESID 1331:1474
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND RESID 970:1268
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN B AND RESID 1475:1641
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN C AND RESID 1:64
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN C AND RESID 65:125
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN C AND RESID 126:189
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN C AND RESID 190:247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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