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- PDB-2wcz: 1.6A resolution structure of Archaeoglobus fulgidus Hjc, a Hollid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wcz
タイトル1.6A resolution structure of Archaeoglobus fulgidus Hjc, a Holliday junction resolvase from an archaeal hyperthermophile
要素HOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE
キーワードHYDROLASE / TYPE II RESTRICTION ENDONUCLEASE / DNA BINDING PROTEIN / HOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE
機能・相同性
機能・相同性情報


crossover junction endodeoxyribonuclease / crossover junction DNA endonuclease activity / DNA recombination / DNA repair / magnesium ion binding / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Holliday junction resolvase Hjc / Holliday junction resolvase Hjc, archaeal / Archaeal holliday junction resolvase (hjc) / Trna Endonuclease; Chain: A, domain 1 - #10 / Trna Endonuclease; Chain: A, domain 1 / tRNA endonuclease-like domain superfamily / Restriction endonuclease type II-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Crossover junction endodeoxyribonuclease Hjc
類似検索 - 構成要素
生物種ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Carolis, C. / Koehler, C. / Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D. / Toeroe, I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 1.6 A Resolution Structure of Archaeoglobus Fulgidus Hjc, a Holliday Junction Resolvase from an Archaeal Hyperthermophile
著者: Carolis, C. / Koehler, C. / Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D. / Toeroe, I.
履歴
登録2009年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE
B: HOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4194
ポリマ－31,3482
非ポリマー712
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-32.8 kcal/mol
Surface area11890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.560, 37.560, 272.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7801, 0.6249, 0.03114), (0.6256, 0.7795, 0.03171), (-0.004457, 0.04422, -0.999)
ベクター: 25.15, -9.747, 46.65)

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要素

#1: タンパク質 HOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE / HJC


分子量: 15674.213 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THE WILD-TYPE PROTEIN / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / 株: 4304 / 解説: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) / プラスミド: PETM12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: O28314
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細CHLORIDE (CL): CHLORIDE ANION
配列の詳細G1, T2 (TEV PROTEASE SITE) AND G4 (NCOI RESTRICTION SITE) ARE CLONING ARTIFACTS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG3350, 200MM MGCL2, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月27日 / 詳細: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 27133 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.85 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 25.67
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / 冗長度: 4.46 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.14 / % possible all: 77.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1IPI, 1GEF

1ipi

1gef


解像度: 1.65→32.299 Å / SU ML: 1.27 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 19.78 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: N-TERMINAL RESIDUES UPTO A5 AND B8, C-TERMINAL RESIDUES FROM A129 AND B126 ARE DISORDERED. LOOP FROM B28 TO B31 MISSING DUE TO LACK OF DENSITY RESIDUES A30-A33 HAVE WEEK ELECTRON DENSITY, ...詳細: N-TERMINAL RESIDUES UPTO A5 AND B8, C-TERMINAL RESIDUES FROM A129 AND B126 ARE DISORDERED. LOOP FROM B28 TO B31 MISSING DUE TO LACK OF DENSITY RESIDUES A30-A33 HAVE WEEK ELECTRON DENSITY, THEY HAVE BEEN MODELLED FROM A MUTANT STRUCTURE 2WCW
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 1386 5.1 %
Rwork0.1806 --
obs0.1828 27122 95.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.462 Å2 / ksol: 0.447 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.915 Å20 Å2-0 Å2
2--2.915 Å2-0 Å2
3----5.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→32.299 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1889 0 2 165 2056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0282660
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.897739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004341
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6499-1.70890.31971080.27162096X-RAY DIFFRACTION78
1.7089-1.77730.2611220.22212300X-RAY DIFFRACTION88
1.7773-1.85820.22931170.19112480X-RAY DIFFRACTION94
1.8582-1.95610.19461330.17412555X-RAY DIFFRACTION97
1.9561-2.07870.19341400.16652643X-RAY DIFFRACTION99
2.0787-2.23910.20841620.16032609X-RAY DIFFRACTION100
2.2391-2.46440.21711570.16052647X-RAY DIFFRACTION100
2.4644-2.82080.21451580.16892702X-RAY DIFFRACTION100
2.8208-3.55320.19521330.16552756X-RAY DIFFRACTION100
3.5532-32.30480.24531560.19332948X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.97311.635-1.35182.15280.45514.02860.05160.2029-0.5308-0.012-0.3115-0.28830.6036-0.64720.16390.2659-0.0244-0.03810.2029-0.02020.261510.46696.467227.0012
21.1361-0.3376-0.65090.4920.90992.0083-0.0198-0.0002-0.16740.01710.00270.089-0.0214-0.05390.02430.1433-0.0065-0.00030.08860.0030.196711.841212.365638.7321
37.3328-0.5158-1.02420.056-0.12992.1291-0.4497-0.6797-0.5859-0.13630.2452-0.11010.56480.20440.19480.3631-0.01310.00340.24470.03290.312224.7923.451921.0743
41.11370.319-0.06471.11830.27832.5973-0.06380.0599-0.2189-0.1776-0.0186-0.0117-0.2390.04090.06990.2821-0.03580.03390.1879-0.03540.249823.49068.20548.1639
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 6:36)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 37:128)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESID 9:33)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 34:125)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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