[日本語] English
万見
- PDB-2w88: Plastocyanin variant with N-terminal Methionine - open structure -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w88
タイトルPlastocyanin variant with N-terminal Methionine - open structure
要素PLASTOCYANIN
キーワードELECTRON TRANSPORT / PROTEIN INTERACTIONS / TRANSPORT / CUPREDOXIN / SELF-ASSEMBLY / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


electron transporter, transferring electrons from cytochrome b6/f complex of photosystem II activity / plasma membrane-derived thylakoid membrane / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Plastocyanin, cyanobacteria / Plastocyanin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Plastocyanin, cyanobacteria / Plastocyanin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Plastocyanin
類似検索 - 構成要素
生物種PHORMIDIUM LAMINOSUM (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Crowley, P.B. / Matias, P.M. / Khan, A.R.
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2009
タイトル: Metal-Mediated Self-Assembly of a Beta-Sandwich Protein.
著者: Crowley, P.B. / Matias, P.M. / Khan, A.R. / Roessle, M. / Svergun, D.I.
履歴
登録2009年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22011年10月26日Group: Database references
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PLASTOCYANIN
B: PLASTOCYANIN
C: PLASTOCYANIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,33713
ポリマ－34,6893
非ポリマー64910
水00
1
A: PLASTOCYANIN
B: PLASTOCYANIN
C: PLASTOCYANIN
ヘテロ分子

A: PLASTOCYANIN
B: PLASTOCYANIN
C: PLASTOCYANIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,67526
ポリマ－69,3786
非ポリマー1,29720
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x+y,y,-z+1/31
Buried area6320 Å2
ΔGint-12.5 kcal/mol
Surface area33730 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.700, 127.700, 94.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 0 - 105 / Label seq-ID: 1 - 106

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.79062, 0.29652, 0.53572), (-0.34904, -0.5006, 0.7922), (0.50308, -0.81331, -0.29229)-17.38811, 32.12272, 44.8758
2given(0.79397, -0.31975, 0.51708), (0.31946, -0.50421, -0.80232), (0.51726, 0.80221, -0.29818)1.46014, 58.18138, -3.57527

-
要素

#1: タンパク質 PLASTOCYANIN


分子量: 11562.996 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PHORMIDIUM LAMINOSUM (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q51883
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細NO SIGNAL PEPTIDE PRESENT AND N-TERMINAL INSERTION OF MET0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 6.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 81 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M ZINC ACETATE, 0.4 M SODIUM ACETATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGING PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→47.78 Å / Num. obs: 19857 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 54.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.89→3.05 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0063精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CVB

3cvb


解像度: 2.89→110.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 18.96 / SU ML: 0.169 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.298 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES ARE RESIDUALS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22285 1012 5.1 %RANDOM
Rwork0.19433 ---
obs0.19578 18824 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.099 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20.05 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→110.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2439 0 10 0 2449
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222539
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3511.9583408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2495315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.59225.143105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.11815393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.273153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4041.51586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77122559
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4463953
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2044.5849
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A424medium positional0.110.5
2B424medium positional0.140.5
3C424medium positional0.110.5
1A389loose positional0.255
2B389loose positional0.375
3C389loose positional0.245
1A424medium thermal1.22
2B424medium thermal1.222
3C424medium thermal0.872
1A389loose thermal1.3310
2B389loose thermal1.4810
3C389loose thermal1.1110
LS精密化 シェル解像度: 2.894→2.969 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.383 58
Rwork0.302 1356
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8942-0.09770.28723.12460.73711.55540.05820.2423-0.094-0.2023-0.0483-0.02090.0786-0.0485-0.00990.08110.0112-0.01450.037-0.01820.0125-12.037822.2092-3.3336
22.2347-0.1761-0.91961.8816-0.57672.9314-0.0013-0.2372-0.16420.14630.0310.25730.0518-0.1447-0.02970.0509-0.0059-0.0030.05090.02110.066-22.084522.598721.7165
31.79750.00670.17193.918-1.87222.46030.02570.1250.2456-0.066-0.06930.0835-0.2426-0.07080.04360.09850.0207-0.030.01930.01180.0483-16.926645.76889.038
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 105
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 105

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る