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万見
- PDB-2w83: Crystal structure of the ARF6 GTPase in complex with a specific e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w83
タイトルCrystal structure of the ARF6 GTPase in complex with a specific effector, JIP4
要素
  • ADP-RIBOSYLATION FACTOR 6
  • C-JUN-AMINO-TERMINAL KINASE-INTERACTING PROTEIN 4
キーワードPROTEIN TRANSPORT / GOLGI APPARATUS / ER-GOLGI TRANSPORT / ARF / GTPASE / EFFECTOR / MYRISTATE / CYTOPLASM / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING / GTP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / HETEROTETRAMER / TRANSPORT / COILED-COIL / LIPOPROTEIN / COILED COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / protein localization to cleavage furrow / negative regulation of dendrite extension / positive regulation of mitotic cytokinetic process / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / negative regulation of protein localization to cell surface / protein localization to endosome / regulation of Rac protein signal transduction ...erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / protein localization to cleavage furrow / negative regulation of dendrite extension / positive regulation of mitotic cytokinetic process / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / negative regulation of protein localization to cell surface / protein localization to endosome / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of dendrite development / ruffle assembly / regulation of filopodium assembly / positive regulation of keratinocyte migration / lysosome localization / MAP kinase scaffold activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / JUN kinase binding / MET receptor recycling / endocytic recycling / thioesterase binding / Flemming body / filopodium membrane / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / cortical actin cytoskeleton organization / retrograde transport, endosome to Golgi / Myogenesis / negative regulation of neuron differentiation / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of actin filament polymerization / cleavage furrow / endocytic vesicle / kinesin binding / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / vesicle-mediated transport / ruffle / striated muscle cell differentiation / positive regulation of neuron differentiation / signaling adaptor activity / acrosomal vesicle / positive regulation of protein secretion / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / liver development / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nerve growth factor stimulus / intracellular protein transport / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / centriolar satellite / GDP binding / nervous system development / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor complex adaptor activity / presynapse / G protein activity / midbody / early endosome membrane / cell cortex / cell differentiation / positive regulation of MAPK cascade / cell adhesion / endosome / postsynapse / positive regulation of cell migration / cell division / lysosomal membrane / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
arf6 gtpase in complex with a specific effector, jip4 / JNK-interacting protein, leucine zipper II / JNK-interacting protein 3/4 / JNK-interacting protein leucine zipper II / WD40 repeated domain / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile. ...arf6 gtpase in complex with a specific effector, jip4 / JNK-interacting protein, leucine zipper II / JNK-interacting protein 3/4 / JNK-interacting protein leucine zipper II / WD40 repeated domain / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile. / ADP-ribosylation factor 6 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 4 / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Isabet, T. / Montagnac, G. / Regazzoni, K. / Raynal, B. / El Khadali, F. / Franco, M. / England, P. / Chavrier, P. / Houdusse, A. / Menetrey, J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: The Structural Basis of Arf Effector Specificity: The Crystal Structure of Arf6 in a Complex with Jip4.
著者: Isabet, T. / Montagnac, G. / Regazzoni, K. / Raynal, B. / El Khadali, F. / England, P. / Franco, M. / Chavrier, P. / Houdusse, A. / Menetrey, J.
履歴
登録2009年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 6
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 6
C: C-JUN-AMINO-TERMINAL KINASE-INTERACTING PROTEIN 4
D: C-JUN-AMINO-TERMINAL KINASE-INTERACTING PROTEIN 4
E: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,99218
ポリマ－74,7295
非ポリマー2,26313
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9430 Å2
ΔGint-58.8 kcal/mol
Surface area35270 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)137.270, 137.270, 165.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2021-

HOH

21B-2028-

HOH

31C-2003-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 5分子 ABECD

#1: タンパク質 ADP-RIBOSYLATION FACTOR 6 / ARF6


分子量: 18990.822 Da / 分子数: 3 / 断片: G DOMAIN, RESIDUES 13-175 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 12 RESIDUES N-TERMINAL DELETION / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P62330
#2: タンパク質 C-JUN-AMINO-TERMINAL KINASE-INTERACTING PROTEIN 4 / JIP4 / JNK-INTERACTING PROTEIN 4 / JIP-4 / JLP / HLC-6 / PHET / CT89 / JNK-ASSOCIATED LEUCINE- ...JIP4 / JNK-INTERACTING PROTEIN 4 / JIP-4 / JLP / HLC-6 / PHET / CT89 / JNK-ASSOCIATED LEUCINE-ZIPPER PROTEIN / SPERM-ASSOCIATED ANTIGEN 9 / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8-INTERACTING PROTEIN 4 / HUMAN LUNG CANCER ONCOGENE 6 PROTEIN / PROLIFERATION-INDUCING PROTEIN 6 / SPERM-SPECIFIC PROTEIN / SPERM SURFACE PROTEIN / PROTEIN HIGHLY EXPRESSED IN TESTIS / SUNDAY DRIVER 1 / CANCER/TESTIS ANTIGEN 89


分子量: 8878.157 Da / 分子数: 2 / 断片: LEUCINE ZIPPER II, RESIDUES 392-462 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O60271

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非ポリマー , 5種, 287分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE


分子量: 88.105 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 67 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 67 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 67 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 67 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, GLN 67 TO LEU
配列の詳細RTEV PROTEASE SITE REMAINING LINKER: RESIDUES 11-12 IN CHAINS A, B & E, AND RESIDUES 386-391 IN CHAINS C & D.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.56 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 2.0 M AMONIUM SULFATE, 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.2 M NACL, 2 MM MGCL2, 6 % MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.1271
検出器タイプ: MAR555 FLAT PANEL / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→35 Å / Num. obs: 62165 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.93→2.03 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J5X

2j5x


解像度: 1.93→118.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 2.811 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CHAIN B, RESIDUES 91-97 AND 129-137 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 6987 10.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 62165 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.03 Å20.52 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----1.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→118.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4931 0 141 274 5346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225075
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.171.9976888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3675616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.73124.933225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.53915898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1561531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2791
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.22292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.23433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1030.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2580.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3350.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6861.53168
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10424920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54132234
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4624.51965
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.314 497
Rwork0.26 4521

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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