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万見
- PDB-2w81: Structure of a complex between Neisseria meningitidis factor H bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w81
タイトルStructure of a complex between Neisseria meningitidis factor H binding protein and CCPs 6-7 of human complement factor H
要素
  • COMPLEMENT FACTOR H
  • FACTOR H BINDING PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / GLYCOPROTEIN / IMMUNE EVASION / AGE-RELATED MACULAR DEGENERATION / INNATE IMMUNITY / IMMUNE RESPONSE / DISEASE MUTATION / FACTOR H / COMPLEMENT ALTERNATE PATHWAY / VACCINE CANDIDATE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / bacterial extracellular vesicle / symbiont cell surface / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / complement activation ...regulation of complement activation, alternative pathway / bacterial extracellular vesicle / symbiont cell surface / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / complement activation / Regulation of Complement cascade / cell outer membrane / heparin binding / blood microparticle / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel ...Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Porin / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor H / Factor H binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Schneider, M.C. / Prosser, B.E. / Caesar, J.J.E. / Kugelberg, E. / Li, S. / Zhang, Q. / Quoraishi, S. / Lovett, J.E. / Deane, J.E. / Sim, R.B. ...Schneider, M.C. / Prosser, B.E. / Caesar, J.J.E. / Kugelberg, E. / Li, S. / Zhang, Q. / Quoraishi, S. / Lovett, J.E. / Deane, J.E. / Sim, R.B. / Roversi, P. / Johnson, S. / Tang, C.M. / Lea, S.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Neisseria Meningitidis Recruits Factor H Using Protein Mimicry of Host Carbohydrates.
著者: Schneider, M.C. / Prosser, B.E. / Caesar, J.J.E. / Kugelberg, E. / Li, S. / Zhang, Q. / Quoraishi, S. / Lovett, J.E. / Deane, J.E. / Sim, R.B. / Roversi, P. / Johnson, S. / Tang, C.M. / Lea, S.M.
履歴
登録2009年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR H
B: COMPLEMENT FACTOR H
C: FACTOR H BINDING PROTEIN
D: FACTOR H BINDING PROTEIN
E: COMPLEMENT FACTOR H
F: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,6156
ポリマ－123,6156
非ポリマー00
水7,638424
1
A: COMPLEMENT FACTOR H
D: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2052
ポリマ－41,2052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-4.44 kcal/mol
Surface area17090 Å2
手法PISA
2
B: COMPLEMENT FACTOR H
C: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2052
ポリマ－41,2052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-5.95 kcal/mol
Surface area17270 Å2
手法PISA
3
E: COMPLEMENT FACTOR H
F: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2052
ポリマ－41,2052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-6.2 kcal/mol
Surface area17080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.520, 52.210, 128.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-2050-

HOH

21E-2039-

HOH

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR H / H FACTOR 1


分子量: 14222.026 Da / 分子数: 3 / 断片: CCPS 6 AND 7, RESIDUES 321-443 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Variant: HIS 402 FORM / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08603
#2: タンパク質 FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量: 26983.078 Da / 分子数: 3
断片: FULL PROTEIN WITHOUT SIGNAL SEQUENCE, RESIDUES 71-320
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9JXV4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FRAGMENT OF THIS ENTRY -CCPS 6 AND 7 ONLY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.1M BICINE PH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9814
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9814 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→40 Å / Num. obs: 43159 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 46.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLOMONモデル構築
xia2WITH XDSデータ削減
xia2WITH SCALAデータスケーリング
BUSTER-TNT位相決定
PHASER位相決定
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UWN

2uwn


解像度: 2.35→38.81 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THERE ARE 3 COPIES OF THE COMPLEX IN THE ASYMMETRIC UNIT, BUT SUBTLE REARRANGMENTS MEAN THAT NCS WAS NOT USED IN THE FINAL REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 2187 5.08 %RANDOM
Rwork0.274 ---
obs0.275 43084 93.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.30662 Å20 Å22.57021 Å2
2---11.03004 Å20 Å2
3---10.72342 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→38.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8412 0 0 424 8836
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.49 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3434 368 5.33 %
Rwork0.3102 6538 -
all0.312 6906 -
obs--93.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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