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- PDB-2w5z: Ternary Complex of the Mixed Lineage Leukaemia (MLL1) SET Domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w5z
タイトルTernary Complex of the Mixed Lineage Leukaemia (MLL1) SET Domain with the cofactor product S-Adenosylhomocysteine and histone peptide.
要素
  • HISTONE PEPTIDE
  • HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE HRX
キーワードTRANSFERASE / TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMOSOMAL REARRANGEMENT / PROTEIN LYSINE METHYLTRANSFERASE / PROTO-ONCOGENE / PHOSPHOPROTEIN / UBL CONJUGATION / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / MIXED LINEAGE LEUKAEMIA / POLYMORPHISM / TRANSCRIPTION / METAL-BINDING / ZINC-FINGER / DNA-BINDING / BROMODOMAIN / METHYLTRANSFERASE / CHROMATIN REGULATOR / ALTERNATIVE SPLICING / HISTONE MODIFICATION / MLL1 / ZINC / KMT2A / NUCLEUS / APOPTOSIS / SET DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / protein-cysteine methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function ...Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / protein-cysteine methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / T-helper 2 cell differentiation / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / anterior/posterior pattern specification / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / MLL1 complex / negative regulation of fibroblast proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / spleen development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / lysine-acetylated histone binding / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / protein modification process / PKMTs methylate histone lysines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / fibroblast proliferation / methylation / protein-containing complex assembly / protein heterodimerization activity / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Beta Complex / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Southall, S.M. / Wong, P.S. / Odho, Z. / Roe, S.M. / Wilson, J.R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structural Basis for the Requirement of Additional Factors for Mll1 Set Domain Activity and Recognition of Epigenetic Marks.
著者: Southall, S.M. / Wong, P.S. / Odho, Z. / Roe, S.M. / Wilson, J.R.
履歴
登録2008年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE HRX
C: HISTONE PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9406
ポリマ－23,3062
非ポリマー6344
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-7.1 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.950, 56.550, 78.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE HRX / ZINC FINGER PROTEIN HRX / ALL-1 / TRITHORAX-LIKE PROTEIN / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A / CXXC- ...ZINC FINGER PROTEIN HRX / ALL-1 / TRITHORAX-LIKE PROTEIN / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A / CXXC-TYPE ZINC FINGER PROTEIN 7 / MLL-1


分子量: 22181.402 Da / 分子数: 1 / 断片: METHYLTRANSFERASE DOMAIN, RESIDUES 3785-3969 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTHREE-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE PEPTIDE


分子量: 1124.294 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTHREE-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2
参照: UniProt: P68433*PLUS, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 4種, 68分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細5'-DEOXY-S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE (SAH): ADOHCY
配列の詳細CONSTRUCT USED FOR CRYSTALLISATION CONTAINS RESIDUES 3785 TO 3969 REISDUES 1 TO 8 C-TERMINAL TYR ...CONSTRUCT USED FOR CRYSTALLISATION CONTAINS RESIDUES 3785 TO 3969 REISDUES 1 TO 8 C-TERMINAL TYR ADDED AT POSITION 9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.8
詳細: 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH6.8, 2 % PEG 5000, 30 % 2-METHYL-2, 4-PENTANDIOL

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHIC CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→41.5 Å / Num. obs: 20973 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→41.52 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 1080 5.2 %
Rwork0.194 --
obs0.197 20973 98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.8 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.6654 Å2-0 Å20 Å2
2---13.6174 Å2-0 Å2
3---5.6224 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→41.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1486 0 39 64 1589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051595
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9112151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.11631
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073219
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003281
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2002-2.30030.2971270.22092280X-RAY DIFFRACTION91
2.3003-2.42160.31621240.24092549X-RAY DIFFRACTION100
2.4216-2.57330.34681360.2282539X-RAY DIFFRACTION99
2.5733-2.77190.26491350.20562480X-RAY DIFFRACTION99
2.7719-3.05080.25611490.18862503X-RAY DIFFRACTION100
3.0508-3.49210.26581420.17812512X-RAY DIFFRACTION99
3.4921-4.39890.15641220.14952549X-RAY DIFFRACTION100
4.3989-41.53030.21261450.17622481X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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