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万見
- PDB-2w5b: Human Nek2 kinase ATPgammaS-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w5b
タイトルHuman Nek2 kinase ATPgammaS-bound
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
キーワードTRANSFERASE / MEIOSIS / MITOSIS / CYTOPLASM / METAL-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / MAGNESIUM / CELL CYCLE / ATP-BINDING / CENTROSOME SPLITTING / CELL DIVISION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / blastocyst development / mitotic spindle assembly / intercellular bridge / spindle assembly ...negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / blastocyst development / mitotic spindle assembly / intercellular bridge / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / condensed nuclear chromosome / AURKA Activation by TPX2 / meiotic cell cycle / chromosome segregation / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / mitotic cell cycle / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / midbody / protein autophosphorylation / protein phosphatase binding / microtubule / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / ciliary basal body / cilium / protein phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase Nek2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bayliss, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Insights Into the Conformational Variability and Regulation of Human Nek2 Kinase.
著者: Westwood, I. / Cheary, D.M. / Baxter, J.E. / Richards, M.W. / Van Montfort, R.L. / Fry, A.M. / Bayliss, R.
履歴
登録2008年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2154
ポリマ－32,6321
非ポリマー5833
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.602, 57.064, 80.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.45, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN KINASE 1 / HSPK 21 / NEK2


分子量: 32632.451 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 1-271 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P51955, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 175 TO ALA
配列の詳細C-TERMINAL LEHHHHHH AFFINITY TAG FROM VECTOR SEQUENCE T175A MUTATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.91 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50 MM TRIS, PH 8.5 2-10% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49 Å / Num. obs: 12943 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 15.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.4→49.56 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 21.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 612 4.9 %
Rwork0.183 --
obs0.186 12490 95.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.56 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4142 Å2-0 Å2-3.0308 Å2
2---7.8106 Å2-0 Å2
3----3.9652 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→49.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2193 0 33 166 2392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062287
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9913095
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.276849
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004393
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.64150.26931690.18662896X-RAY DIFFRACTION95
2.6415-3.02370.25521400.19652980X-RAY DIFFRACTION96
3.0237-3.80940.24591550.17672974X-RAY DIFFRACTION96
3.8094-49.57280.22241480.16733028X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.9491 Å / Origin y: 14.1695 Å / Origin z: -16.2354 Å
111213212223313233
T0.0838 Å2-0.005 Å20.0212 Å2-0.1041 Å20.0034 Å2--0.0652 Å2
L1.0353 °2-0.62 °20.1774 °2-0.967 °2-0.1517 °2--0.2023 °2
S-0.0582 Å °-0.1292 Å °-0.0649 Å °0.1357 Å °0.0679 Å °0.0099 Å °-0.0575 Å °0.0589 Å °-0.0128 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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