[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-2w55: Crystal Structure of Xanthine Dehydrogenase (E232Q variant) from ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2w55 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Xanthine Dehydrogenase (E232Q variant) from Rhodobacter capsulatus in Complex with Hypoxanthine | ||||||
![]() | (XANTHINE DEHYDROGENASE![]() | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() 1.1.1.204 / ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Doebbler, J.A. / Truglio, J.J. / Leimkuhler, S. / Kisker, C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of Substrate and Inhibitor Binding of Rhodobacter Capsulatus Xanthine Dehydrogenase. Authors: Dietzel, U. / Kuper, J. / Doebbler, J.A. / Schulte, A. / Truglio, J.J. / Leimkuhler, S. / Kisker, C. | ||||||
History |
| ||||||
Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 876.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 706 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2w3rC ![]() 2w3sC ![]() 2w54C ![]() 1jroS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-
Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | ![]() Mass: 49420.508 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | ![]() Mass: 82977.047 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 6 types, 67 molecules ![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/XAX.gif)
![](data/chem/img/BA.gif)
![](data/chem/img/HPA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/XAX.gif)
![](data/chem/img/BA.gif)
![](data/chem/img/HPA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-FES / ![]() #4: Chemical | ChemComp-FAD / ![]() #5: Chemical | ChemComp-XAX / {[( #6: Chemical | ChemComp-BA / #7: Chemical | ChemComp-HPA / ![]() #8: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
---|
-Details
Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 232 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 232 TO GLN ...ENGINEERED |
---|---|
Sequence details | E232Q VARIANT |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.35 Å3/Da / Density % sol: 63.25 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow![]() | Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.3 Details: 100 MM TRIS PH 8.3, 6-8 % PEG 8000, 6-8 MM BACL, 5-25 MM DTT, 3-4 % ISOPROPANOL, 10-15 MG/ML PROTEIN IN A 1:2 RATIO WITH THE RESERVOIR SOLUTION, HANGING DROP VAPOR DIFFUSION |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Details: A DOUBLY FOCUSING TOROIDAL MIRROR |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 3.4→50 Å / Num. obs: 83695 / % possible obs: 93.9 % / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 7.8 |
Reflection shell | Resolution: 3.4→3.52 Å / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 69 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: PDB ENTRY 1JRO Resolution: 3.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / SU B: 64.606 / SU ML: 0.48 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.633 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 43.12 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.4→50 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|