[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-2w3s: Crystal Structure of Xanthine Dehydrogenase (desulfo form) from R... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2w3s | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Xanthine Dehydrogenase (desulfo form) from Rhodobacter capsulatus in Complex with Xanthine | ||||||
![]() | (XANTHINE DEHYDROGENASE) x 2 | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / XO / XDH / GOUT / IRON / XANTHINE / IRON-SULFUR / PURINE METABOLISM / MOLYBDENUM COFACTOR / HYPOXANTHINE / HYPERURICEMIA / METAL-BINDING | ||||||
Function / homology | ![]() 1.1.1.204 / xanthine dehydrogenase activity / molybdenum ion binding / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Dietzel, U. / Kuper, J. / Leimkuhler, S. / Kisker, C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of Substrate and Inhibitor Binding of Rhodobacter Capsulatus Xanthine Dehydrogenase. Authors: Dietzel, U. / Kuper, J. / Doebbler, J.A. / Schulte, A. / Truglio, J.J. / Leimkuhler, S. / Kisker, C. | ||||||
History |
| ||||||
Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 903.5 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 731.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.1 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 3.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 170.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 227.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2w3rC ![]() 2w54C ![]() 2w55C ![]() 1jroS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-
Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 49420.508 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 82978.031 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 7 types, 66 molecules ![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/MTE.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/XAN.gif)
![](data/chem/img/MOM.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/MTE.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/XAN.gif)
![](data/chem/img/MOM.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-FES / #4: Chemical | ChemComp-FAD / #5: Chemical | ChemComp-MTE / #6: Chemical | ChemComp-CA / #7: Chemical | ChemComp-XAN / #8: Chemical | ChemComp-MOM / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.36 Å3/Da / Density % sol: 59.8 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 8.3 Details: 100 MM TRIS PH 8.3, 8% PEG 8000,7.5MM BACL2, 25MM DTT, 3% ISOPROPANOL |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Sep 28, 2008 |
Radiation | Monochromator: SI (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50.64 Å / Num. obs: 206556 / % possible obs: 97.8 % / Redundancy: 1.96 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.71 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.62 Å / Redundancy: 1.94 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 1.08 / % possible all: 97.3 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1JRO Resolution: 2.6→50.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 12.775 / SU ML: 0.265 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.537 / ESU R Free: 0.328 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.69 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→50.12 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|